Nα-Boc-Nepsilon-丹磺酰基-L-赖氨酸 | 185504-01-2

• 物质功能分类: 有机原料 - 烃类化合物及其衍生物 - 芳香烃
• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 萘
• 中文名称: Nα-Boc-Nepsilon-丹磺酰基-L-赖氨酸
• 英文名称: Boc-L-Lys(DANS)-OH
• 英文别名: Boc-l-lys(dansyl)-oh；(2S)-6-[[5-(dimethylamino)naphthalen-1-yl]sulfonylamino]-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]hexanoic acid
• CAS: 185504-01-2
• 化学式: C₂₃H₃₃N₃O₆S
• 分子量: 479.598
• InChiKey: WBXVVSQZXDFRRT-SFHVURJKSA-N

物化性质

• 密度：
  1.247±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.7
• 重原子数：
  33
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.48
• 拓扑面积：
  133
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Nα-Boc-Nepsilon-丹磺酰基-L-赖氨酸 在 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 NΕ-丹磺酰-L-赖氨酸
  参考文献：
  名称：

  An Approach to Photolabile, Fluorescent Protecting Groups

  摘要：

  The photolabile and fluorescent system 1 was prepared via a convergent route which involved thymidine 3'-functionalized with a proline residue. Photodecomposition of 1 was examined using 360 nm irradiation. Without any additives, 5'-silylated thymidine was not formed, but the N-alpha-deprotected cyclization precursor II accumulated instead. However, in the presence of ethanolamine, 5'-silylated thymidine formed at a rate which increases with the concentration of ethanolamine.

  DOI：

  10.1021/jo9702608
• 作为产物：
  描述：

  丹酰氯 、 N-alpha-叔丁氧羰基-L-赖氨酸 在 1,8-二氮杂双环[5.4.0]十一碳-7-烯 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 16.0h， 以73%的产率得到Nα-Boc-Nepsilon-丹磺酰基-L-赖氨酸
  参考文献：
  名称：

  含丹磺酰基环状假肽的设计与合成

  摘要：

  六种环状假肽，通式为 cyclo-(L-AA-D-Oxd)n [其中 AA 是 α-氨基酸，D-Oxd 是反式-(4R,5S)-4-carboxy-5-methyloxazolidin-2 -one 和 n = 3, 4] 已被设计并在液相中以良好的总产率有效合成。关键的步骤是大环化，无论循环维度和侧链中各种官能团的性质如何，它总是以令人满意的产率发生。此外，丹磺酰基（dansyl = 5-二甲氨基-1-萘基磺酰基）单元被引入侧链，目的是制备易于在生物环境中定位的标记环肽。(© Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, 69451 Weinheim, Germany, 2008)

  DOI：

  10.1002/ejoc.200800248

文献信息

• <i>In Vitro</i> Site-Specific Incorporation of Fluorescent Probes into β-Galactosidase
  作者：Lance E. Steward、Cynthia S. Collins、Marcella A. Gilmore、Justin E. Carlson、J. B. Alexander Ross、A. Richard Chamberlin

  DOI：10.1021/ja963023f

  日期：1997.1.1

  Fluorescence spectroscopy is a powerful biophysical technique for studying protein structure, function, dynamics, and intermolecular interactions. Such studies are often conducted using intrinsic probes, such as tryptophan residues, or extrinsic probes introduced by post-translational modification, such as dansyl. Specificity, however, is often a concern since many proteins contain more than one tryptophan and chemical modification often will occur at more than one site. Herein we report the in vitro, site-specific incorporation of three fluorescent amino acid analogues, 5-hydroxytryptophan, 7-azatryptophan, and epsilon-dansyllysine, each of which was incorporated into beta-galactosidase at a single designated site.