(5-Mercapto-[1,3,4]thiadiazol-2-yl)-acetic acid ethyl ester | 33083-41-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 唑类
• 英文名称: (5-Mercapto-[1,3,4]thiadiazol-2-yl)-acetic acid ethyl ester
• 英文别名: Ethyl (5-sulfanylidene-4,5-dihydro-1,3,4-thiadiazol-2-yl)acetate；ethyl 2-(2-sulfanylidene-3H-1,3,4-thiadiazol-5-yl)acetate
• CAS: 33083-41-9
• 化学式: C₆H₈N₂O₂S₂
• 分子量: 204.274
• InChiKey: JLORMGPIXBJSIY-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.3
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  108
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (5-Mercapto-[1,3,4]thiadiazol-2-yl)-acetic acid ethyl ester 在 一水合肼 作用下， 生成 2-(2-sulfanylidene-3H-1,3,4-thiadiazol-5-yl)acetohydrazide
  参考文献：
  名称：

  新型强效酪氨酸酶抑制剂：结合1,3,4-噻二唑-2（3 H）-硫酮，1,3,4-恶二唑-2（3 H）-硫酮，4-氨基-1,2的新线索，4-三唑-5（4 H）-硫酮和取代的酰肼到双铜活性部位

  摘要：

  一系列1,3,4-噻二唑-2（3 H）-硫酮，1,3,4-恶二唑-2（3 H）-硫酮，4-氨基-1,2,4-三唑-5（4）H）-硫酮和取代的酰肼被定制并合成为酪氨酸酶的新型有效抑制剂。设计抑制剂的基本原理是基于细菌酪氨酸酶和马铃薯儿茶酚氧化酶的晶体结构的活性位点结构证据。动力学和活性位点结合研究表明，噻二唑，恶二唑和三唑环与酪氨酸酶活性位点双铜中心的单齿结合包括疏水性，有助于有效抑制。动力学图显示了所有25种化合物的混合抑制类型。发现在对酪氨酸酶的高结合亲和力中，三唑环的C3取代和噻二唑/恶二唑环的C5取代起主要作用。

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2010.04.021

文献信息

• US4198406A
  申请人：——

  公开号：US4198406A

  公开（公告）日：1980-04-15
• New potent inhibitors of tyrosinase: Novel clues to binding of 1,3,4-thiadiazole-2(3H)-thiones, 1,3,4-oxadiazole-2(3H)-thiones, 4-amino-1,2,4-triazole-5(4H)-thiones, and substituted hydrazides to the dicopper active site
  作者：Usman Ghani、Nisar Ullah

  DOI：10.1016/j.bmc.2010.04.021

  日期：2010.6.1

  hydrazides were tailored and synthesized as new potent inhibitors of tyrosinase. The rationale for inhibitor design was based on the active site structural evidence from the crystal structures of bacterial tyrosinase and potato catechol oxidase enzymes. Kinetic and active site binding studies suggested mono-dentate binding of thiadiazole, oxadiazole, and triazole rings to the active site dicopper center

  一系列1,3,4-噻二唑-2（3 H）-硫酮，1,3,4-恶二唑-2（3 H）-硫酮，4-氨基-1,2,4-三唑-5（4）H）-硫酮和取代的酰肼被定制并合成为酪氨酸酶的新型有效抑制剂。设计抑制剂的基本原理是基于细菌酪氨酸酶和马铃薯儿茶酚氧化酶的晶体结构的活性位点结构证据。动力学和活性位点结合研究表明，噻二唑，恶二唑和三唑环与酪氨酸酶活性位点双铜中心的单齿结合包括疏水性，有助于有效抑制。动力学图显示了所有25种化合物的混合抑制类型。发现在对酪氨酸酶的高结合亲和力中，三唑环的C3取代和噻二唑/恶二唑环的C5取代起主要作用。