2-[Carbamoyl(methyl)amino]acetate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 2-[Carbamoyl(methyl)amino]acetate
• 化学式: C4H7N2O3-
• 分子量: 131.11
• InChiKey: SREKYKXYSQMOIB-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.6
• 重原子数：
  9
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  86.5
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  氢(+1)阳离子 、 水 、 2-[Carbamoyl(methyl)amino]acetate 生成 二氧化碳 、 铵 、 肌氨酸
  参考文献：
  名称：

  关节杆菌N-氨基甲酰基肌氨酸酰胺水解酶的晶体结构分析，提纯及酶促反应机理 在2.0 A分辨率下。

  摘要：

  来自关节杆菌属的N-氨基甲酰基肌氨酸酰胺水解酶是每种具有264个氨基酸残基的多肽的四聚体，已经被结晶并且其结构以2.0A的分辨率被解析和纯化，达到结晶学R因子为18.6％。分析中使用的晶体在不对称单元中包含一个116,000 M（r）的四聚体。通过多次同构置换进行结构确定，然后对四聚体中的局部二单元组进行溶剂变平和密度平均。在最终精炼模型中，键距与理想值的均方根偏差为0.01 A，键角为2.7度。不对称单元由7853个蛋白质原子，431个水分子和四个硫酸根离子组成，这些离子结合到每个亚基的假定活性位点裂口中。一个亚基包含中央的六链平行β折叠片，两侧均由螺旋堆积。一侧有两个螺旋面对溶剂，而另一侧有两个螺旋埋在紧密的亚基间接触中。酶的催化中心（通过抑制剂结合初步确定）位于两个亚基之间的界面，并涉及两个亚基的残基。推测参与底物水解的亲核基团是Cys117的巯基，并提出了亲核加成消除机理。位于两个

  DOI：

  10.1016/0022-2836(92)91056-u
• 作为产物：
  描述：

  adenosine 5'-triphosphate 、 水 、 甲酰乙内脲 生成 adenosine 5'-diphosphate 、 氢(+1)阳离子 、 2-[Carbamoyl(methyl)amino]acetate 、 H3PO4
  参考文献：
  名称：

  N-甲基乙内酰脲的酰胺水解与ATP水解。

  摘要：

  从恶臭假单胞菌（Pseudomonas putida）77中高度纯化了一种新的酶N-甲基乙内酰脲酰胺水解酶：它催化N-甲基乙内酰脲水解为N-氨基甲酰肌氨酸，同时化学计量地将ATP裂解为ADP和正磷酸盐。该酶绝对需要ATP，MG2 +和K +来水解N-甲基乙内酰脲。N-甲基乙内酰脲在培养恶臭假单胞菌77的过程中迅速完全降解，仅通过N-甲基乙内酰脲迅速降解肌酸酐，并且显示出参与肌酸酐降解的酶的高活性（Yamada等人（1985）FEMS Microbiol。 Lett。30，337-340），似乎是由于耕种过程中不断产生ATP所致。

  DOI：

  10.1016/0006-291x(87)91514-2

文献信息

• Crystallographic and Fluorescence Studies of Ligand Binding toN-Carbamoylsarcosine Amidohydrolase fromArthrobactersp.
  作者：Alois Zajc、Maria João Romão、Boris Turk、Robert Huber

  DOI：10.1006/jmbi.1996.0574

  日期：1996.10

  intrinsic tryptophan fluorescence of CSHase increases strongly upon substrate and inhibitor binding. As most of the tryptophyl residues are located at the active sites, they are thus considerably affected by ligand binding. Fluorescence-detected stopped-flow measurements have been used to study the kinetics of glyoxylate and substrate binding to CSHase. Substrate and inhibitor binding could clearly be

  N-氨基甲酰基肌氨酸酰胺水解酶（CSHase； EC 3.5.1.59）的晶体结构已通过X射线衍射法进行了分析，其中两种不同的抑制剂以2.28 A和2.37 A的分辨率与活性位点结合。可以基于这些结构识别酶的催化中心。四个底物结合位点位于同四聚酶的紧密二聚体AB和CD的亚基间界面。两种抑制剂均通过其醛基与活性位点半胱氨酸残基Cys177的巯基共价结合而使酶不可逆地失活。在确定的底物结合位点内，来自不同亚基的许多残基参与抑制剂的氢键结合。在结合位点形成不寻常的顺式肽键的两个残基（Ala172和Thr173）是通过氢键固定所检查的抑制剂的重要组成部分。用于CSHase的电化学酶测定法用于测试抑制剂和底物类似物对酶活性的影响，揭示了CSHase的高底物特异性。CSHase的固有色氨酸荧光在底物和抑制剂结合后强烈增加。由于大多数色氨酸残基位于活性位点，因此它们受到配体结合的影响很大。荧光检测的停止
• Crystal structure of N-carbamyl-d-amino acid amidohydrolase with a novel catalytic framework common to amidohydrolases
  作者：Takahisa Nakai、Tomokazu Hasegawa、Eiki Yamashita、Masaki Yamamoto、Takashi Kumasaka、Tatzuo Ueki、Hirokazu Nanba、Yasuhiro Ikenaka、Satomi Takahashi、Mamoru Sato、Tomitake Tsukihara

  DOI：10.1016/s0969-2126(00)00160-x

  日期：2000.7

  Background: N-carbamyl-D-amino acid amidohydrolase (DCase) catalyzes the hydrolysis of N-carbamyl-D-amino acids to the corresponding D-amino acids, which are useful intermediates in the preparation of p-lactam antibiotics, To understand the catalytic mechanism of N-carbamyl-D-amino acid hydrolysis, the substrate specificity and thermostability of the enzyme, we have determined the structure of DCase from Agrobacterium sp. strain KNK712.Results: The crystal structure of DCase has been determined to 1.7 Angstrom resolution. The enzyme forms a homotetramer and each monomer consists of a variant of the alpha+beta fold. The topology of the enzyme comprises a sandwich of parallel beta sheets surrounded by two layers of alpha helices, this topology has not been observed in other amidohydrolases such as the N-terminal nucleophile (Ntn) hydrolases.Conclusions: The catalytic center could be identified and consists of Glu46, Lys126 and Cys171. Cys171 was found to be the catalytic nucleophile, and its nucleophilic character appeared to be increased through general-base activation by Glu46. DGase shows only weak sequence similarity with a family of amidohydrolases, including beta-alanine synthase, aliphatic amidases and nitrilases, but might share highly conserved residues in a novel framework, which could provide a possible explanation for the catalytic mechanism for this family of enzymes.