EAF

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: EAF
• 英文别名: Glu-Ala-Phe；(4S)-4-amino-5-[[(2S)-1-[[(1S)-1-carboxy-2-phenylethyl]amino]-1-oxopropan-2-yl]amino]-5-oxopentanoic acid
• 化学式: C₁₇H₂₃N₃O₆
• 分子量: 365.386
• InChiKey: ATRHMOJQJWPVBQ-DRZSPHRISA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.9
• 重原子数：
  26
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.41
• 拓扑面积：
  159
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-羟基-2-吡啶甲醛 、 4-甲氧基苯硼酸 、 EAF 以 aq. phosphate buffer 、 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 4.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  仲胺选择性Petasis（SASP）生物偶联。

  摘要：

  蛋白质的选择性修饰可实现抗体-药物偶联物的合成，细胞药物递送和新材料的构建。许多小组已经开发出用于选择性的N-末端修饰而不通过明智的pH控制影响赖氨酸的侧链的方法。这是由于相对于赖氨酸侧链而言，N末端的碱性较低。但是，没有一种方法能够选择性修饰仲胺或N末端脯氨酸，其碱性与赖氨酸相似。在这里，我们报告了在N末端脯氨酸上选择性生物缀合的仲胺选择性Petasis（SASP）反应。我们利用仲胺与醛形成高度亲电的亚胺离子的能力，这种醛离子可与亲核有机硼酸酯快速反应，导致在生物相容性条件下对N末端脯氨酸进行强健标记。这是Petasis反应首次用于在生理条件下选择性修饰完全未保护的肽和蛋白质上的仲胺。肽筛选结果表明，该反应对N末端脯氨酸具有高度选择性。文献中没有其他对肽和蛋白质中的N末端脯氨酸具有选择性的化学方法的报道。这是一种多组分反应，导致一步合成双重功能化的生物共轭物，使用其他方法可能难以实现。S

  DOI：

  10.1039/c9sc04697f
• 作为产物：
  描述：

  (S)-2-{(S)-2-[((S)-5-Oxo-pyrrolidine-2-carbonyl)-amino]-propionylamino}-3-phenyl-propionic acid 在 甲烷磺酸 作用下， 反应 3.0h， 生成 L-丙氨酰-L-苯丙氨酸 、 EAF
  参考文献：
  名称：

  焦谷氨酰-肽键的水解裂解。三，在70％的甲磺酸中具有高度选择性的裂解。

  摘要：

  描述了一种在70％甲磺酸（MSA）中高选择性裂解pGlu-肽键的方法。当pGlu-Ala-Phe-OH，pGlu-His-Pro-Oh和狗神经调节素U-8（d-NMU-8）（1--7）-OH（pGlu-Phe-Leu-Phe-Arg-OH）将其在70％MSA中于60°C水解3h或在25°C水解3d，主要裂解pGlu-肽键，得到H-Ala-OH，H-His-Pro-OH和H-Phe- Leu-Phe-Arg-Pro-Arg-OH，高产。结果表明，pGlu-肽键对70％MSA高度敏感，而pGlu残基的吡咯烷酮部分的酰胺键和其他内部肽键则具有极高的抵抗力。

  DOI：

  10.1248/cpb.44.2033

文献信息

• Secondary amine selective Petasis (SASP) bioconjugation
  作者：Yonnette E. Sim、Ogonna Nwajiobi、Sriram Mahesh、Ryan D. Cohen、Mikhail Y. Reibarkh、Monika Raj

  DOI：10.1039/c9sc04697f

  日期：——

  N-terminal proline, which has similar basicity as lysine. Here, we report a secondary amine selective Petasis (SASP) reaction for selective bioconjugation at N-terminal proline. We exploited the ability of secondary amines to form highly electrophilic iminium ions with aldehydes, which rapidly reacted with nucleophilic organoboronates, resulting in robust labeling of N-terminal proline under biocompatible

  蛋白质的选择性修饰可实现抗体-药物偶联物的合成，细胞药物递送和新材料的构建。许多小组已经开发出用于选择性的N-末端修饰而不通过明智的pH控制影响赖氨酸的侧链的方法。这是由于相对于赖氨酸侧链而言，N末端的碱性较低。但是，没有一种方法能够选择性修饰仲胺或N末端脯氨酸，其碱性与赖氨酸相似。在这里，我们报告了在N末端脯氨酸上选择性生物缀合的仲胺选择性Petasis（SASP）反应。我们利用仲胺与醛形成高度亲电的亚胺离子的能力，这种醛离子可与亲核有机硼酸酯快速反应，导致在生物相容性条件下对N末端脯氨酸进行强健标记。这是Petasis反应首次用于在生理条件下选择性修饰完全未保护的肽和蛋白质上的仲胺。肽筛选结果表明，该反应对N末端脯氨酸具有高度选择性。文献中没有其他对肽和蛋白质中的N末端脯氨酸具有选择性的化学方法的报道。这是一种多组分反应，导致一步合成双重功能化的生物共轭物，使用其他方法可能难以实现。S
• Hydrolytic Cleavage of Pyroglutamyl-Peptide Bond. III. A Highly Selective Cleavage in 70% Methanesulfonic Acid.
  作者：Tadashi HASHIMOTO、Kazuhiro OHKI、Naoki SAKURA

  DOI：10.1248/cpb.44.2033

  日期：——

  A method for highly selective cleavage of pGlu-peptide linkages in 70% methanesulfonic acid (MSA) is described. When pGlu-Ala-Phe-OH, pGlu-His-Pro-Oh and dog neuromedin U-8 (d-NMU-8) (1--7)-OH (pGlu-Phe-Leu-Phe-Arg-OH) were hydrolyzed in 70% MSA at 60 degrees C for 3 h or at 25 degrees C for 3 d, the pGlu-peptide linkage was predominantly cleaved to give H-Ala-OH, H-His-Pro-OH and H-Phe-Leu-Phe-Arg-Pro-Arg-OH

  描述了一种在70％甲磺酸（MSA）中高选择性裂解pGlu-肽键的方法。当pGlu-Ala-Phe-OH，pGlu-His-Pro-Oh和狗神经调节素U-8（d-NMU-8）（1--7）-OH（pGlu-Phe-Leu-Phe-Arg-OH）将其在70％MSA中于60°C水解3h或在25°C水解3d，主要裂解pGlu-肽键，得到H-Ala-OH，H-His-Pro-OH和H-Phe- Leu-Phe-Arg-Pro-Arg-OH，高产。结果表明，pGlu-肽键对70％MSA高度敏感，而pGlu残基的吡咯烷酮部分的酰胺键和其他内部肽键则具有极高的抵抗力。