Pro-Cys-Gly

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Pro-Cys-Gly
• 英文别名: 2-[[(2R)-2-[[(2S)-pyrrolidine-2-carbonyl]amino]-3-sulfanylpropanoyl]amino]acetic acid
• 化学式: C₁₀H₁₇N₃O₄S
• 分子量: 275.329
• InChiKey: SZZBUDVXWZZPDH-BQBZGAKWSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.4
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.7
• 拓扑面积：
  109
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Pro-Cys-Gly 、 利尿酸 以 水 、 乙腈 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  使用动态组合化学发现谷胱甘肽 S-转移酶抑制剂

  摘要：

  蛋白质导向的动态组合化学 (DCC) 依赖于可逆化学反应，该反应可以在生物靶标所需的近生理条件下发挥作用。迄今为止，很少有类型的反应在这种约束下生成动态组合库 (DCL) 方面是有效的。在这项研究中，我们建立了硫醇与烯酮的共轭加成反应，非常适合合成由谷胱甘肽 S-转移酶 (GST) 活性位点引导的动态组合文库 (DCL)。该反应速度快，在碱性 pH 下可自由可逆，并且易于与蛋白质结合，这是设计癌症治疗和寄生虫病（如血吸虫病）中的抑制剂的目标。我们已经合成了基于谷胱甘肽 (GSH, 1) 和烯酮 ethacrynic 酸的 DCL，2a. 通过改变任一组组件，我们可以选择探测 GST 活性位点的 GSH 结合区（“G 位点”）或相邻的疏水受体结合区（“H 位点”）。在这两种情况下，由于 GST 的分子放大，鉴定出结合力最强的 DCL 成分，在后一种系统中，这导致鉴定出两种新的 GST 酶抑制剂。

  DOI：

  10.1021/ja058049y
• 作为产物：
  描述：

  2-chlorotrityl resin 、 Fmoc-L-脯氨酸 、 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 在 N,N-二异丙基乙胺 、 哌啶 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 1.0h， 以93%的产率得到Pro-Cys-Gly
  参考文献：
  名称：

  谷胱甘肽类似物作为底物或抑制剂，可区分涉及MDR的人类谷胱甘肽转移酶P1-1的同工酶

  摘要：

  谷胱甘肽（GSH）结构指导的三肽类似物是通过固相技术设计和合成的，通过RP和/或GF柱色谱法纯化（≥95％），以鉴定与GSH相比具有相似或更高结合和催化效率的那些涉及MDR参与的人类GSTP1-1同工酶，并可以区分多态性人类GSTP1基因位点的同基因表达产物，分别称为hGSTP1 * A（Ile 104 / Ala 113），hGSTP1 * B（Val 104 / Ala 113）和hGSTP1 * C（Val 104 / Val 113）。类似物具有单个氨基酸改变以及不止一个位置的改变。一些类似物表现出显着的同工酶选择性，催化结合到A（I，II，IV，XII），C（V和XVI），A和C（III，VII，XIV）或所有三个同工酶（XV）。）。GSH第1或2位的杂环取代基有利于抑制A，而第2位（Cys）的较小疏水/亲水酰胺取代基有利于抑制B和C。仅在1位的杂环取代基可生成A的催化类似物，相

  DOI：

  10.1002/bip.22844

文献信息

• Glutathione analogues as substrates or inhibitors that discriminate between allozymes of the MDR-involved human glutathione transferase P1-1
  作者：Aikaterini Zompra、Nikolaos Georgakis、Eleni Pappa、Trias Thireou、Elias Eliopoulos、Nikolaos Labrou、Paul Cordopatis、Yannis Clonis

  DOI：10.1002/bip.22844

  日期：2016.5

  hydrophobic/hydrophilic amide substituent at position 2 (Cys) favors inhibition of B and C. Heterocyclic substituents at position 1, only, produce catalytic analogues for A, whereas less bulky and more flexible hydrophobic/hydrophilic substituents, at positions 1 or 3, lead to effective substrates with C. When such substituents were introduced simultaneously at positions 1 and 3, the analogues produced have no

  谷胱甘肽（GSH）结构指导的三肽类似物是通过固相技术设计和合成的，通过RP和/或GF柱色谱法纯化（≥95％），以鉴定与GSH相比具有相似或更高结合和催化效率的那些涉及MDR参与的人类GSTP1-1同工酶，并可以区分多态性人类GSTP1基因位点的同基因表达产物，分别称为hGSTP1 * A（Ile 104 / Ala 113），hGSTP1 * B（Val 104 / Ala 113）和hGSTP1 * C（Val 104 / Val 113）。类似物具有单个氨基酸改变以及不止一个位置的改变。一些类似物表现出显着的同工酶选择性，催化结合到A（I，II，IV，XII），C（V和XVI），A和C（III，VII，XIV）或所有三个同工酶（XV）。）。GSH第1或2位的杂环取代基有利于抑制A，而第2位（Cys）的较小疏水/亲水酰胺取代基有利于抑制B和C。仅在1位的杂环取代基可生成A的催化类似物，相
• Discovery of Glutathione S-Transferase Inhibitors Using Dynamic Combinatorial Chemistry
  作者：Baolu Shi、Ross Stevenson、Dominic J. Campopiano、Michael F. Greaney

  DOI：10.1021/ja058049y

  日期：2006.7.1

  Protein-directed dynamic combinatorial chemistry (DCC) relies on reversible chemical reactions that can function under the near-physiological conditions required by the biological target. Few classes of reaction have so far proven effective at generating dynamic combinatorial libraries (DCLs) under such constraints. In this study, we establish the conjugate addition of thiols to enones as a reaction

  蛋白质导向的动态组合化学 (DCC) 依赖于可逆化学反应，该反应可以在生物靶标所需的近生理条件下发挥作用。迄今为止，很少有类型的反应在这种约束下生成动态组合库 (DCL) 方面是有效的。在这项研究中，我们建立了硫醇与烯酮的共轭加成反应，非常适合合成由谷胱甘肽 S-转移酶 (GST) 活性位点引导的动态组合文库 (DCL)。该反应速度快，在碱性 pH 下可自由可逆，并且易于与蛋白质结合，这是设计癌症治疗和寄生虫病（如血吸虫病）中的抑制剂的目标。我们已经合成了基于谷胱甘肽 (GSH, 1) 和烯酮 ethacrynic 酸的 DCL，2a. 通过改变任一组组件，我们可以选择探测 GST 活性位点的 GSH 结合区（“G 位点”）或相邻的疏水受体结合区（“H 位点”）。在这两种情况下，由于 GST 的分子放大，鉴定出结合力最强的 DCL 成分，在后一种系统中，这导致鉴定出两种新的 GST 酶抑制剂。