作者:Rodolfo Federico、Luca Ercolini、Maria Laurenzi、Riccardo Angelini
DOI:10.1016/0031-9422(96)00316-0
日期:1996.9
Abstract The oxidation of acetylpolyamines by cell wall polyamine oxidase from maize shoots was investigated. The purified enzyme catalysed the oxidation of N 1 -acetylspermine, N 1 -acetylspermidine, and N 8 -acetylspermidine at the same optimal pH (6.5), but with lower relative velocities and higher K m than those found for spermine and spermidine oxidation. The enzyme cleaved N 1 -acetylspermine
摘要 研究了玉米芽细胞壁多胺氧化酶对乙酰多胺的氧化反应。纯化的酶在相同的最佳 pH 值 (6.5) 下催化 N 1 - 乙酰精胺、N 1 - 乙酰亚精胺和 N 8 - 乙酰亚精胺的氧化,但相对速度低于精胺和亚精胺氧化时发现的相对速度和 K m 。该酶在与精胺和亚精胺氧化相同的位置裂解 N 1 -乙酰精胺和 N 8 -乙酰亚精胺,产生 H 2 O 2 、1,3-二氨基丙烷和相应的氨基醛。多胺氧化酶在催化作用下迅速失活,N 1 -乙酰精胺衍生的氨基醛作为该酶的竞争性抑制剂(K i = 20 μM)。