(E)-4-(3-(3-hydroxyphenyl)-3-oxoprop-1-en-1-yl)benzoic acid

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯丙烷和聚酮 - 直链 1,3-二芳基丙烷
• 英文名称: (E)-4-(3-(3-hydroxyphenyl)-3-oxoprop-1-en-1-yl)benzoic acid
• 英文别名: 4-((E)-3-(3-hydroxyphenyl)-3-oxoprop-1-enyl)benzoic acid；4-[(E)-3-(3-hydroxyphenyl)-3-oxoprop-1-enyl]benzoic acid
• 化学式: C₁₆H₁₂O₄
• 分子量: 268.269
• InChiKey: PALPLJSEGWEUGS-RMKNXTFCSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.9
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  74.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  3-羟基苯乙酮 、 对醛基苯甲酸 在 potassium hydroxide 作用下， 以 甲醇 、 水 为溶剂， 以20.2%的产率得到(E)-4-(3-(3-hydroxyphenyl)-3-oxoprop-1-en-1-yl)benzoic acid
  参考文献：
  名称：

  查尔酮衍生物的抗胆碱酯酶活性：合成、体外测定和分子对接研究

  摘要：

  背景：查尔酮来源于天然产物，已经广泛研究了它们对各种蛋白质的生物活性，这些蛋白质在分子水平上是导致癌症（例如激酶）、炎症（氧化还原酶）、动脉粥样硬化（组织蛋白酶受体）等疾病进展的原因和糖尿病（例如α-葡萄糖苷酶）。 目的：在这里我们合成了 10 种查尔酮衍生物，以评估它们对乙酰胆碱酯酶 (AChE) 和丁酰胆碱酯酶 (BChE) 的体外酶抑制活性。 方法：使用克莱森-施姆特缩合进行合成，并使用埃尔曼方法进行体外测定。 结果： 化合物 2b 和 4b 证明对 AChE 和 BChE 抑制的最佳 IC 50 分别为 9.3 μM 和 68.7 μM。分子对接研究预测，这种活性可能是由于查耳酮与 AChE 结合位点（如 SER200）和 BChE（如 TRP82、SER198、TRP430、TYR440、LEU286 和 VAL288）结合位点中重要氨基酸残基的相互作用。 结论：查尔酮可作为胆碱

  DOI：

  10.2174/1573406415666191206095032

文献信息

• A chalcone derivative binds a putative allosteric site of YopH: Inhibition of a virulence factor of Yersinia
  作者：Ana C.A. de Souza、Mattia Mori、Larissa Sens、Ruth F. Rocha、Tiago Tizziani、Luiz F.S. de Souza、Louise Domeneghini Chiaradia-Delatorre、Maurizio Botta、Ricardo J. Nunes、Hernán Terenzi、Angela C.O. Menegatti

  DOI：10.1016/j.bmcl.2020.127350

  日期：2020.8

  Identification of allosteric inhibitors of PTPs has attracted great interest as a new strategy to overcome the challenge of discover potent and selective molecules for therapeutic intervention. YopH is a virulence factor of the genus Yersinia , validated as an antimicrobial target. The finding of a second substrate binding site in YopH has revealed a putative allosteric site that could be further exploited. Novel chalcone compounds that inhibit PTPs activity were designed and synthesized. Compound 3j was the most potent inhibitor, interestingly, with different mechanisms of inhibition for the panel of enzymes evaluated. Further, our results showed that com- pound 3j is an irreversible non-competitive inhibitor of YopH that binds to a site different than the catalytic site, but close to the well-known second binding site of YopH.