2-keto-3-deoxy-6-phosphogalactonate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 酮酸及其衍生物
• 英文名称: 2-keto-3-deoxy-6-phosphogalactonate
• 英文别名: 2-Dehydro-3-deoxy-D-galactonate 6-phosphate；(4R,5R)-4,5-dihydroxy-2-oxo-6-phosphonatooxyhexanoate
• 化学式: C₆H₈O₉P
• 分子量: 255.098
• InChiKey: OVPRPPOVAXRCED-NQXXGFSBSA-K

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.9
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  170
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-keto-3-deoxy-6-phosphogalactonate 在 2-keto-3-deoxy-6-phosphogluconate aldolase 作用下， 以 phosphate buffer 为溶剂， 生成 piruvate 、 D-Gylcerinaldehyd-3-phosphat
  参考文献：
  名称：

  大肠杆菌 KDPGal 醛缩酶的表征和晶体结构。

  摘要：

  2-酮-3-脱氧-6-磷酸葡萄糖酸 (KDPG) 和 2-酮-3-脱氧-6-磷酸半乳糖酸 (KDPGal) 醛缩酶催化相同的反应，但底物特异性仅在单个立体中心的构型上有所不同。然而，这些蛋白质在氨基酸水平上几乎没有显示出序列同源性。在这里，我们研究这些酶的底物选择性的决定因素。大肠杆菌 KDPGal 醛缩酶基因克隆到 T7 表达载体中并在大肠杆菌中过表达，催化天然底物 KDPGal 的逆醛醇裂解，k(cat)/K(M) 和 k(cat) 值为分别为 1.9x10(4)M(-1)s(-1) 和 4s(-1)。在合成方向上，KDPGal 醛缩酶使用有限数量的醛底物（包括 d-甘油醛-3-磷酸（天然底物）、d-甘油醛、乙醇醛和 2-吡啶甲醛）有效催化醛醇加成。由 KDPGal 醛缩酶催化的 2-吡啶甲醛和丙酮酸之间的制备规模反应产生了 R 立体化学的羟醛加合物，其含量 > 99.7% ee，该结果与使用相关

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2007.10.043
• 作为产物：
  描述：

  (4R,5R)-D-2-keto-3-deoxy-galactonate 、 adenosine 5'-triphosphate 生成 2-keto-3-deoxy-6-phosphogalactonate 、 adenosine 5'-diphosphate 、 氢(+1)阳离子
  参考文献：
  名称：

  Characterization ofSulfolobus solfataricus2-Keto-3-deoxy-D-gluconate Kinase in the Modified Entner-Doudoroff Pathway

  摘要：

  众所周知，嗜热古细菌（Sulfolobus solfataricus）通过非磷酸化的恩特纳-杜多罗夫（Entner-Doudoroff，ED）途径利用D-葡萄糖。但是，基因组数据库显示，这种微生物有一个编码 2-酮基-3-脱氧-D-葡萄糖酸（KDG）激酶（KDGK）的基因（kdgK），它能将 KDG 磷酸化为 2-酮基-3-脱氧-6-磷酸葡萄糖酸。有趣的是，KDGK 和修饰 ED 途径中的其他三个基因组成了一个操作子样结构。在这项研究中，我们证实了溶藻菌 KDGK 蛋白的催化活性。我们还发现 kdgK 基因是以多聚转录本的形式转录的。细胞裂解物的蛋白质组分析表明，kdgK操作子中的所有基因产物都以功能蛋白的形式表达。这些结果有力地表明，溶菌体通过 "部分 "非磷酸化的 ED 途径代谢 D-葡萄糖。纯化的重组 S. solfataricus KDGK 对 KDG 的 Km 和 kcat 值分别为 0.14 mM 和 60.8 s-1，并在温度介于 70 至 80 °C、pH 介于 7.0 至 8.0 之间时显示出最大活性。

  DOI：

  10.1271/bbb.50566

文献信息

• Promiscuity in the part-phosphorylative Entner-Doudoroff pathway of the archaeon<i>Sulfolobus solfataricus</i>
  作者：Henry J. Lamble、Alex Theodossis、Christine C. Milburn、Garry L. Taylor、Steven D. Bull、David W. Hough、Michael J. Danson

  DOI：10.1016/j.febslet.2005.11.028

  日期：2005.12.19

  The hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus metabolises glucose and galactose by a ‘promiscuous’ non‐phosphorylative variant of the Entner–Doudoroff pathway, in which a series of enzymes have sufficient substrate promiscuity to permit the metabolism of both sugars. Recently, it has been proposed that the part‐phosphorylative Entner–Doudoroff pathway occurs in parallel in S. solfataricus as an alternative route for glucose metabolism. In this report we demonstrate, by in vitro kinetic studies of d‐2‐keto‐3‐deoxygluconate (KDG) kinase and KDG aldolase, that the part‐phosphorylative pathway in S. solfataricus is also promiscuous for the metabolism of both glucose and galactose.
• Characterization and crystal structure of Escherichia coli KDPGal aldolase
  作者：Matthew J. Walters、Velupillai Srikannathasan、Andrew R. McEwan、James H. Naismith、Carol A. Fierke、Eric J. Toone

  DOI：10.1016/j.bmc.2007.10.043

  日期：2008.1

  direction, KDPGal aldolase efficiently catalyzes an aldol addition using a limited number of aldehyde substrates, including d-glyceraldehyde-3-phosphate (natural substrate), d-glyceraldehyde, glycolaldehyde, and 2-pyridinecarboxaldehyde. A preparative scale reaction between 2-pyridinecarboxaldehyde and pyruvate catalyzed by KDPGal aldolase produced the aldol adduct of the R stereochemistry in >99.7%

  2-酮-3-脱氧-6-磷酸葡萄糖酸 (KDPG) 和 2-酮-3-脱氧-6-磷酸半乳糖酸 (KDPGal) 醛缩酶催化相同的反应，但底物特异性仅在单个立体中心的构型上有所不同。然而，这些蛋白质在氨基酸水平上几乎没有显示出序列同源性。在这里，我们研究这些酶的底物选择性的决定因素。大肠杆菌 KDPGal 醛缩酶基因克隆到 T7 表达载体中并在大肠杆菌中过表达，催化天然底物 KDPGal 的逆醛醇裂解，k(cat)/K(M) 和 k(cat) 值为分别为 1.9x10(4)M(-1)s(-1) 和 4s(-1)。在合成方向上，KDPGal 醛缩酶使用有限数量的醛底物（包括 d-甘油醛-3-磷酸（天然底物）、d-甘油醛、乙醇醛和 2-吡啶甲醛）有效催化醛醇加成。由 KDPGal 醛缩酶催化的 2-吡啶甲醛和丙酮酸之间的制备规模反应产生了 R 立体化学的羟醛加合物，其含量 > 99.7% ee，该结果与使用相关
• Characterization of<i>Sulfolobus solfataricus</i>2-Keto-3-deoxy-<scp>D</scp>-gluconate Kinase in the Modified Entner-Doudoroff Pathway
  作者：Seonghun KIM、Sun Bok LEE

  DOI：10.1271/bbb.50566

  日期：2006.6.23

  The thermoacidophilic archaeon Sulfolobus solfataricus is known to utilize D-glucose via the nonphosphorylated Entner-Doudoroff (ED) pathway. But, the genome database shows that this microorganism has a gene (kdgK) encoding 2-keto-3-deoxy-D-gluconate (KDG) kinase (KDGK) which phosphorylates KDG to 2-keto-3-deoxy-6-phosphogluconate. Interestingly, kdgK and three other genes in the modified ED pathway are organized as an operon-like structure. In this study, we report confirmation of the catalytic activity of the S. solfataricus KDGK protein. We also found that the kdgK gene was transcribed as polycistronic transcripts. Proteome analysis of cell lysate revealed that all gene products in the kdgK operon were expressed as functional proteins. These results strongly indicate that S. solfataricus metabolizes D-glucose via the ‘partially’ nonphosphorylated ED pathway. A purified recombinant S. solfataricus KDGK had Km and kcat values of 0.14 mM and 60.8 s−1 respectively for KDG, and showed maximal activity at temperatures between 70 and 80 °C and pHs between 7.0 and 8.0.

  众所周知，嗜热古细菌（Sulfolobus solfataricus）通过非磷酸化的恩特纳-杜多罗夫（Entner-Doudoroff，ED）途径利用D-葡萄糖。但是，基因组数据库显示，这种微生物有一个编码 2-酮基-3-脱氧-D-葡萄糖酸（KDG）激酶（KDGK）的基因（kdgK），它能将 KDG 磷酸化为 2-酮基-3-脱氧-6-磷酸葡萄糖酸。有趣的是，KDGK 和修饰 ED 途径中的其他三个基因组成了一个操作子样结构。在这项研究中，我们证实了溶藻菌 KDGK 蛋白的催化活性。我们还发现 kdgK 基因是以多聚转录本的形式转录的。细胞裂解物的蛋白质组分析表明，kdgK操作子中的所有基因产物都以功能蛋白的形式表达。这些结果有力地表明，溶菌体通过 "部分 "非磷酸化的 ED 途径代谢 D-葡萄糖。纯化的重组 S. solfataricus KDGK 对 KDG 的 Km 和 kcat 值分别为 0.14 mM 和 60.8 s-1，并在温度介于 70 至 80 °C、pH 介于 7.0 至 8.0 之间时显示出最大活性。