(R)-mevalonate 5-diphosphate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物 - 有机含氧阴离子化合物
• 英文名称: (R)-mevalonate 5-diphosphate
• 英文别名: (R)-Mevalonic acid-5-diphosphate；[[(3R)-4-carboxy-3-hydroxy-3-methylbutoxy]-oxidophosphoryl] phosphate
• 化学式: C₆H₁₁O₁₀P₂
• 分子量: 305.095
• InChiKey: SIGQQUBJQXSAMW-ZCFIWIBFSA-K

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.5
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.83
• 拓扑面积：
  179
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  10

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (R)-mevalonate 5-diphosphate 在 mevalonate-5-diphosphate decarboxylase 、 5’-三磷酸腺苷 作用下， 生成 isopentenyl pyrophosphate
  参考文献：
  名称：

  甲羟戊酸5-磷酸脱羧酶的底物特异性和工程化。

  摘要：

  最近在叶绿屈挠菌的细菌中发现了甲羟戊酸（MVA）途径的分支。在用于生物合成异戊烯基焦磷酸酯（IPP）的另一种方法中，倒数第二个步骤是将（R）-甲羟戊酸酯5-磷酸酯（（R）-MVAP）脱羧为异戊烯基磷酸酯（IP），然后进行ATP依赖异戊烯基磷酸激酶（IPK）催化IP磷酸化为IPP。值得注意的是，脱羧反应是由甲羟戊酸5-磷酸脱羧酶（MPD）催化的，该酶与经典MVA途径的甲羟戊酸二磷酸脱羧酶（MDD）具有相当的序列相似性。我们表明，最初被注释为嗜热变形挠单胞菌嗜热厌氧弯曲杆菌MDD的酶具有相同的（R）-MVAP和（R）-甲羟戊酸5-二磷酸酯（（R）-MVAPP）的催化效率。进一步，通过与（R）-MVAP或（R）-MVAPP结合的嗜热链球菌MPD / MDD的接近原子分辨率的X射线晶体结构，揭示了这种双重特异性的分子基础。这些发现与该细菌酶，功能性MDD和几种推定的MPD的序列和结构比较相结合，勾

  DOI：

  10.1021/acschembio.9b00322
• 作为产物：
  描述：

  R-甲羟戊酸 在 mevalonate kinase 、 phosphomevalonate kinase 、 5’-三磷酸腺苷 作用下， 生成 (R)-mevalonate 5-diphosphate
  参考文献：
  名称：

  甲羟戊酸5-磷酸脱羧酶的底物特异性和工程化。

  摘要：

  最近在叶绿屈挠菌的细菌中发现了甲羟戊酸（MVA）途径的分支。在用于生物合成异戊烯基焦磷酸酯（IPP）的另一种方法中，倒数第二个步骤是将（R）-甲羟戊酸酯5-磷酸酯（（R）-MVAP）脱羧为异戊烯基磷酸酯（IP），然后进行ATP依赖异戊烯基磷酸激酶（IPK）催化IP磷酸化为IPP。值得注意的是，脱羧反应是由甲羟戊酸5-磷酸脱羧酶（MPD）催化的，该酶与经典MVA途径的甲羟戊酸二磷酸脱羧酶（MDD）具有相当的序列相似性。我们表明，最初被注释为嗜热变形挠单胞菌嗜热厌氧弯曲杆菌MDD的酶具有相同的（R）-MVAP和（R）-甲羟戊酸5-二磷酸酯（（R）-MVAPP）的催化效率。进一步，通过与（R）-MVAP或（R）-MVAPP结合的嗜热链球菌MPD / MDD的接近原子分辨率的X射线晶体结构，揭示了这种双重特异性的分子基础。这些发现与该细菌酶，功能性MDD和几种推定的MPD的序列和结构比较相结合，勾

  DOI：

  10.1021/acschembio.9b00322

文献信息

• Substrate Specificity and Engineering of Mevalonate 5-Phosphate Decarboxylase
  作者：Suzanne T. Thomas、Gordon V. Louie、Johnathan W. Lubin、Victoria Lundblad、Joseph P. Noel

  DOI：10.1021/acschembio.9b00322

  日期：2019.8.16

  reaction is catalyzed by mevalonate 5-phosphate decarboxylase (MPD), which shares considerable sequence similarity with mevalonate diphosphate decarboxylase (MDD) of the classical MVA pathway. We show that an enzyme originally annotated as an MDD from the Chloroflexi bacterium Anaerolinea thermophila possesses equal catalytic efficiency for (R)-MVAP and (R)-mevalonate 5-diphosphate ((R)-MVAPP). Further

  最近在叶绿屈挠菌的细菌中发现了甲羟戊酸（MVA）途径的分支。在用于生物合成异戊烯基焦磷酸酯（IPP）的另一种方法中，倒数第二个步骤是将（R）-甲羟戊酸酯5-磷酸酯（（R）-MVAP）脱羧为异戊烯基磷酸酯（IP），然后进行ATP依赖异戊烯基磷酸激酶（IPK）催化IP磷酸化为IPP。值得注意的是，脱羧反应是由甲羟戊酸5-磷酸脱羧酶（MPD）催化的，该酶与经典MVA途径的甲羟戊酸二磷酸脱羧酶（MDD）具有相当的序列相似性。我们表明，最初被注释为嗜热变形挠单胞菌嗜热厌氧弯曲杆菌MDD的酶具有相同的（R）-MVAP和（R）-甲羟戊酸5-二磷酸酯（（R）-MVAPP）的催化效率。进一步，通过与（R）-MVAP或（R）-MVAPP结合的嗜热链球菌MPD / MDD的接近原子分辨率的X射线晶体结构，揭示了这种双重特异性的分子基础。这些发现与该细菌酶，功能性MDD和几种推定的MPD的序列和结构比较相结合，勾