p-nitrophenyl β-D-glucopyranoside 6-phosphate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: p-nitrophenyl β-D-glucopyranoside 6-phosphate
• 英文别名: p-Nitrophenyl-beta-glucoside 6-phosphate；[(2R,3S,4S,5R,6S)-3,4,5-trihydroxy-6-(4-nitrophenoxy)oxan-2-yl]methyl phosphate
• 化学式: C₁₂H₁₄NO₁₁P
• 分子量: 379.217
• InChiKey: ULWWOIRVCLMNOB-RMPHRYRLSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.2
• 重原子数：
  25
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  197
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  11

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  4-硝基苯-Β-D-吡喃葡萄糖苷 在 磷酸三甲酯 、 水 、 三氯氧磷 作用下， 生成 p-nitrophenyl β-D-glucopyranoside 6-phosphate
  参考文献：
  名称：

  对来自肺炎链球菌 TIGR4 的 6-磷酸-β-葡萄糖苷酶 BglA-2 的底物特异性的结构洞察。

  摘要：

  来自糖苷水解酶家族 1 (GH-1) 的 6-磷酸-β-葡萄糖苷酶 BglA-2 (EC 3.2.1.86) 催化 β-1,4-连接的纤维二糖 6-磷酸 (纤维二糖-6'P) 水解为产生葡萄糖和葡萄糖6-磷酸。两种反应产物都通过产生能量的糖酵解途径进一步代谢。在这里，我们分别以 2.0 和 2.4 A 的分辨率展示了 BglA-2 与硫纤维二糖-6'P（纤维二糖-6'P 的不可代谢类似物）的第一个晶体结构。与其他 GH-1 酶类似，肺炎链球菌 BglA-2 的整体结构采用典型的 (β/α)8 TIM 桶，活性位点位于 β 桶凸面的中心。结构分析，结合从定点突变蛋白获得的酶学数据，表明 BglA-2 亚位点 +1 处的三个芳香族残基 Tyr(126)、Tyr(303) 和 Trp(338) 决定了与 1,4-连接的 6-磷酸-β-葡萄糖苷相关的底物特异性。此外，发现 BglA-2 的三个额外

  DOI：

  10.1074/jbc.m113.454751

文献信息

• Structural Insights into the Substrate Specificity of a 6-Phospho-β-glucosidase BglA-2 from Streptococcus pneumoniae TIGR4
  作者：Wei-Li Yu、Yong-Liang Jiang、Andreas Pikis、Wang Cheng、Xiao-Hui Bai、Yan-Min Ren、John Thompson、Cong-Zhao Zhou、Yuxing Chen

  DOI：10.1074/jbc.m113.454751

  日期：2013.5

  6-phospho-beta-glucosidase BglA-2 (EC 3.2.1.86) from glycoside hydrolase family 1 (GH-1) catalyzes the hydrolysis of beta-1,4-linked cellobiose 6-phosphate (cellobiose-6'P) to yield glucose and glucose 6-phosphate. Both reaction products are further metabolized by the energy-generating glycolytic pathway. Here, we present the first crystal structures of the apo and complex forms of BglA-2 with thiocellobiose-6'P (a non-metabolizable

  来自糖苷水解酶家族 1 (GH-1) 的 6-磷酸-β-葡萄糖苷酶 BglA-2 (EC 3.2.1.86) 催化 β-1,4-连接的纤维二糖 6-磷酸 (纤维二糖-6'P) 水解为产生葡萄糖和葡萄糖6-磷酸。两种反应产物都通过产生能量的糖酵解途径进一步代谢。在这里，我们分别以 2.0 和 2.4 A 的分辨率展示了 BglA-2 与硫纤维二糖-6'P（纤维二糖-6'P 的不可代谢类似物）的第一个晶体结构。与其他 GH-1 酶类似，肺炎链球菌 BglA-2 的整体结构采用典型的 (β/α)8 TIM 桶，活性位点位于 β 桶凸面的中心。结构分析，结合从定点突变蛋白获得的酶学数据，表明 BglA-2 亚位点 +1 处的三个芳香族残基 Tyr(126)、Tyr(303) 和 Trp(338) 决定了与 1,4-连接的 6-磷酸-β-葡萄糖苷相关的底物特异性。此外，发现 BglA-2 的三个额外