Z-D-leucyl-L-valine t-butyl ester

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Z-D-leucyl-L-valine t-butyl ester
• 英文别名: tert-butyl (2S)-2-[(2R)-2-amino-4-methylpentanamido]-3-methylbutanoate；tert-butyl (2S)-2-[[(2R)-2-amino-4-methylpentanoyl]amino]-3-methylbutanoate
• 化学式: C₁₅H₃₀N₂O₃
• 分子量: 286.415
• InChiKey: IUNFFNNCAYRZJT-NEPJUHHUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.5
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.87
• 拓扑面积：
  81.4
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Z-D-leucyl-L-valine t-butyl ester 在 钯 氢气 、 三氟乙酸吡啶 、 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 甲醇 、 二甲基亚砜 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 苯 为溶剂， 反应 47.0h， 生成 tert-butyl (2S)-3-methyl-2-[[(2R)-4-methyl-2-[[2-oxo-3-[[(2S)-2-phenyl-2-(phenylmethoxycarbonylamino)acetyl]amino]pentanoyl]amino]pentanoyl]amino]butanoate
  参考文献：
  名称：

  Poststatin, a New Inhibitor of Prolyl Endopeptidase. V. Endopeptidase Inhibitory Activity of Poststatin Analogues.

  摘要：

  合成了30个波杀菌蛋白类似物，并测定了它们对脯氨酰内肽酶、人白细胞弹性蛋白酶和组织蛋白酶B的抑制活性。对内肽酶抑制活性来说，α–酮基非常重要，β–取代–β–氨基–α–氧代丙酸部分的S构型比R构型更为优越。用L–亮氨酸代替波杀菌蛋白中的D–亮氨酸得到的类似物对组织蛋白酶B具有很强的抑制活性。将芳香基团引入到P4位和将脯氨酸引入到P2位使对弹性蛋白酶的抑制活性增强。苄氧羰基–L–高苯丙氨酰–(RS)–3–氨基–2–氧代戊二酰–D–亮氨酰–L–缬氨酸对脯氨酰内肽酶的活性约为天然波杀菌蛋白的6倍。

  DOI：

  10.7164/antibiotics.49.890
• 作为产物：
  描述：

  L-缬氨酸叔丁酯盐酸盐 在 钯 氢气 、 1-羟基苯并三唑 、 1-ethyl-3-(3-(dimethylammonio)propyl)carbodiimide perchlorate 、 三乙胺 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 33.0h， 生成 Z-D-leucyl-L-valine t-butyl ester
  参考文献：
  名称：

  Poststatin, a New Inhibitor of Prolyl Endopeptidase. V. Endopeptidase Inhibitory Activity of Poststatin Analogues.

  摘要：

  合成了30个波杀菌蛋白类似物，并测定了它们对脯氨酰内肽酶、人白细胞弹性蛋白酶和组织蛋白酶B的抑制活性。对内肽酶抑制活性来说，α–酮基非常重要，β–取代–β–氨基–α–氧代丙酸部分的S构型比R构型更为优越。用L–亮氨酸代替波杀菌蛋白中的D–亮氨酸得到的类似物对组织蛋白酶B具有很强的抑制活性。将芳香基团引入到P4位和将脯氨酸引入到P2位使对弹性蛋白酶的抑制活性增强。苄氧羰基–L–高苯丙氨酰–(RS)–3–氨基–2–氧代戊二酰–D–亮氨酰–L–缬氨酸对脯氨酰内肽酶的活性约为天然波杀菌蛋白的6倍。

  DOI：

  10.7164/antibiotics.49.890

文献信息

• Poststatin and related compounds or salts thereof
  申请人：Zaidan Hojin Biseibutsu Kagaku Kenkyu KaI

  公开号：US05359138A1

  公开（公告）日：1994-10-25

  A novel, biologically active substance, poststatin, has been isolated from a culture medium of microorganism belonging to Streptomyces. The novel substance is a peptide compound having a novel structure, wherein the peptide chains have ketone radicals. Thus substance has a high endopeptidase inhibition activity. It is possible to chemically synthesize poststatin related compound having ketone radicals in the peptide chains. These compounds also have an endopeptidase inhibition activity.

  一种新型生物活性物质poststatin已经从属于链霉菌的微生物培养基中分离出来。这种新物质是一种肽化合物，具有新颖的结构，其中肽链具有酮基。因此，这种物质具有较高的内肽酶抑制活性。可以通过化学合成具有肽链中酮基的与poststatin相关的化合物。这些化合物也具有内肽酶抑制活性。
• POSTOSTATIN AND RELATED COMPOUND THEREOF, OR THEIR SALTS
  申请人：ZAIDAN HOJIN BISEIBUTSU KAGAKU KENKYU KAI

  公开号：EP0423358A1

  公开（公告）日：1991-04-24

  Postostatin, a new physiologically active substance represented by (I), can be isolated from the culture medium of an actinomycete belonging to the genus Streptomyces. It is a peptide compound having a new structure wherein a keto group is present in the peptide chain and it has a potent endopeptidase inhibitory activity. A postostatin-related compound having a keto group in the peptide chain can he synthesized chemically and this compound has a similar endopeptidase inhibitory activity.

  Postostatin 是一种新的生理活性物质，以（I）为代表，可以从属于链霉菌属的放线菌的培养液中分离出来。它是一种具有新结构的多肽化合物，肽链中含有一个酮基，具有强效的内肽酶抑制活性。一种肽链中含有酮基的后肽相关化合物可以通过化学方法合成，这种化合物具有类似的内肽酶抑制活性。
• Threo-3-amino-2-hydroxypentanoic acid and threo (2R,3S), (2S,3R)-3-(p-methoxy-benzyloxycarbonyl) amino-2-hydroxy-pentanoic acid
  申请人：ZAIDAN HOJIN BISEIBUTSU KAGAKU KENKYU KAI

  公开号：EP0672648A1

  公开（公告）日：1995-09-20

  Threo-3-amino-2-hydoxypentanoic acid and threo (2R,3S), (2S,3R)-3-(p-methoxy-benzyloxycarbonyl) amino-2-hydoxy-pentanoic acid.

  3-氨基-2-羟基戊酸和(2R,3S)、(2S,3R)-3-(对甲氧基苄氧羰基)氨基-2-羟基戊酸。
• Threo (2R,3S)-3-amino-2-hydroxypentanoic acid and threo (2R,3S)-3-(p-methoxy-benzyloxycarbonyl/FMOC) amino-2-hydroxy-pentanoic acid
  申请人：ZAIDAN HOJIN BISEIBUTSU KAGAKU KENKYU KAI

  公开号：EP0672648B1

  公开（公告）日：1998-09-23
• US5162500A
  申请人：——

  公开号：US5162500A

  公开（公告）日：1992-11-10