N-[2-{N-(7'-nitrobenz-2'-oxa-1',3'-diazol-4'-yl)amino}ethylcarbonyloxy]succinimide | 150321-95-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-[2-{N-(7'-nitrobenz-2'-oxa-1',3'-diazol-4'-yl)amino}ethylcarbonyloxy]succinimide
• 英文别名: NBD-β-Ala-OSu；(2,5-Dioxopyrrolidin-1-yl) 3-[(4-nitro-2,1,3-benzoxadiazol-7-yl)amino]propanoate
• CAS: 150321-95-2
• 化学式: C₁₃H₁₁N₅O₇
• 分子量: 349.26
• InChiKey: WQAXPUMEDFOEST-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.5
• 重原子数：
  25
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.31
• 拓扑面积：
  160
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  10

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  尿苷二磷酸酯葡萄糖胺 、 N-[2-{N-(7'-nitrobenz-2'-oxa-1',3'-diazol-4'-yl)amino}ethylcarbonyloxy]succinimide 在 碳酸氢钠 作用下， 以 水 、 乙腈 为溶剂， 反应 6.5h， 以56%的产率得到UDP-GlcN-β-Ala-NBD
  参考文献：
  名称：

  使用代谢中间体直接一步荧光标记活细胞中的 O-GlcNAc 修饰蛋白

  摘要：

  O-GlcNAc 转移酶 (OGT) 用 O-连接的 N-乙酰氨基葡萄糖 (O-GlcNAc) 修饰蛋白质已成为细胞生理学的重要调节剂。已证明用于监测细胞中 O-GlcNAc 化的代谢标记策略对于揭示 O-GlcNAc 的分子作用具有重要价值。这些策略依赖于两步标记程序，这限制了可以进行的实验范围。在这里，我们报告了荧光尿苷 5'-二磷酸-N-乙酰氨基葡萄糖 (UDP-GlcNAc) 类似物的产生，其中氨基葡萄糖的 N-酰基用合适的接头和荧光团进行了修饰。使用人类 OGT，我们展示了这些供体糖底物允许在体外直接监测蛋白质底物上的 OGT 活性。我们表明，在己糖胺生物合成途径 (HBP) 的最后一步用相应的荧光代谢前体喂养细胞会导致其代谢同化和活细胞内 O-GlcNAcylated 蛋白的标记。这种一步代谢喂养策略允许用荧光葡糖胺-硝基苯并恶二唑 (GlcN-NBD) 偶联物​​标记 O-GlcNAcylated

  DOI：

  10.1021/jacs.8b08260
• 作为产物：
  描述：

  4-氯-7-硝基苯并-2-氧杂-1,3-二唑 在 碳酸氢钠 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 甲醇 、 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 反应 3.0h， 生成 N-[2-{N-(7'-nitrobenz-2'-oxa-1',3'-diazol-4'-yl)amino}ethylcarbonyloxy]succinimide
  参考文献：
  名称：

  标记糖基磷脂酰肌醇 (GPI) 锚的合成

  摘要：

  对 GPI 锚定蛋白分选的分子和结构基础的探索是基于 GPI 的标记部分结构，这些结构可以整合到 GPI 锚定生物合成和细胞转运系统中。为此，从甘露糖基供体6和作为受体的D-葡糖胺基-(16)-D-肌醇衍生物7制备假三糖8。将化合物 8 转化为 GPI 部分结构 5a、b，其中包含与两个不同磷脂酰残基连接的假三糖。化合物5a、b在葡糖胺残基的2-氨基（2b-位）处具有Boc保护，在6b-位处具有游离氨基。6b-氨基用于连接 3-(7-nitrobenzofurazan-4-yl)-aminopropanoyl 基团作为荧光标记，5-叠氮基-2-硝基苯甲酰基和4-叠氮基苯基氨基硫代羰基作为光标记，4-叠氮基-2-羟基苯甲酰基通过亲电芳香取代引入放射性碘后作为放射性标记。因此，在酸催化去除保护基团后，得到未保护的目标分子 1-4。

  DOI：

  10.1002/(sici)1099-0690(199910)1999:10<2563::aid-ejoc2563>3.0.co;2-i

文献信息

• Synthesis Of Labeled Glycosyl Phosphatidyl Inositol (GPI) Anchors
  作者：Thomas G. Mayer、Ralf Weingart、Florian Münstermann、Toshinari Kawada、Teymuras Kurzchalia、Richard R. Schmidt

  DOI：10.1002/(sici)1099-0690(199910)1999:10<2563::aid-ejoc2563>3.0.co;2-i

  日期：1999.10

  sorting of GPI-anchored proteins is based on labeled partial structures of GPI′s which can be incorporated into the GPI anchor biosynthesis and cellular transport systems. To this end, from mannosyl donor 6 and the D-glucosaminyl-(16)-D-myo-inositol derivative 7 as acceptor, the pseudotrisaccharide 8 was prepared. Compound 8 was transformed into the GPI partial structures 5a,b which contain the pseudotrisaccharide

  对 GPI 锚定蛋白分选的分子和结构基础的探索是基于 GPI 的标记部分结构，这些结构可以整合到 GPI 锚定生物合成和细胞转运系统中。为此，从甘露糖基供体6和作为受体的D-葡糖胺基-(16)-D-肌醇衍生物7制备假三糖8。将化合物 8 转化为 GPI 部分结构 5a、b，其中包含与两个不同磷脂酰残基连接的假三糖。化合物5a、b在葡糖胺残基的2-氨基（2b-位）处具有Boc保护，在6b-位处具有游离氨基。6b-氨基用于连接 3-(7-nitrobenzofurazan-4-yl)-aminopropanoyl 基团作为荧光标记，5-叠氮基-2-硝基苯甲酰基和4-叠氮基苯基氨基硫代羰基作为光标记，4-叠氮基-2-羟基苯甲酰基通过亲电芳香取代引入放射性碘后作为放射性标记。因此，在酸催化去除保护基团后，得到未保护的目标分子 1-4。
• Synthesis, Decoding, and Preliminary Screening of a Bead-Supported Split-Pool Library of Triboronic Acid Receptors for Complex Oligosaccharides
  作者：Sukhdev Manku、Dennis G. Hall

  DOI：10.1071/ch07263

  日期：——

  A controlled synthesis of a prototypic bead-supported combinatorial library of 289 triamine-derived triboronic acid receptors for oligosaccharides was achieved using the split-pool strategy with bead encoding using the method of partial termination synthesis. Although a preliminary screening of the library against the Lewis-b tetrasaccharide in neutral water failed to show tight-binding receptors, single beads from the library can be decoded efficiently using high performance liquid chromatography with electrospray mass spectrometric detection. This proof-of-concept could become generally applicable with the help of improved glycoside-binding boronic acid units.

  利用部分终止合成法对珠子进行编码，采用分割池策略实现了由 289 个三胺衍生的三硼酸受体组成的寡糖原型珠子支持组合库的可控合成。虽然在中性水中针对 Lewis-b 四糖对该文库进行的初步筛选未能发现紧密结合的受体，但可以使用高效液相色谱法和电喷雾质谱检测法对文库中的单个珠子进行高效解码。在改进的糖苷结合硼酸单元的帮助下，这一概念验证可以普遍适用。
• Direct One-Step Fluorescent Labeling of <i>O</i>-GlcNAc-Modified Proteins in Live Cells Using Metabolic Intermediates
  作者：Hong Yee Tan、Razieh Eskandari、David Shen、Yanping Zhu、Ta-Wei Liu、Lianne I. Willems、Matthew G. Alteen、Zarina Madden、David J. Vocadlo

  DOI：10.1021/jacs.8b08260

  日期：2018.11.14

  donor sugar substrates permit direct monitoring of OGT activity on protein substrates in vitro. We show that feeding cells with a corresponding fluorescent metabolic precursor for the last step of the hexosamine biosynthetic pathway (HBP) leads to its metabolic assimilation and labeling of O-GlcNAcylated proteins within live cells. This one-step metabolic feeding strategy permits labeling of O-GlcNAcylated

  O-GlcNAc 转移酶 (OGT) 用 O-连接的 N-乙酰氨基葡萄糖 (O-GlcNAc) 修饰蛋白质已成为细胞生理学的重要调节剂。已证明用于监测细胞中 O-GlcNAc 化的代谢标记策略对于揭示 O-GlcNAc 的分子作用具有重要价值。这些策略依赖于两步标记程序，这限制了可以进行的实验范围。在这里，我们报告了荧光尿苷 5'-二磷酸-N-乙酰氨基葡萄糖 (UDP-GlcNAc) 类似物的产生，其中氨基葡萄糖的 N-酰基用合适的接头和荧光团进行了修饰。使用人类 OGT，我们展示了这些供体糖底物允许在体外直接监测蛋白质底物上的 OGT 活性。我们表明，在己糖胺生物合成途径 (HBP) 的最后一步用相应的荧光代谢前体喂养细胞会导致其代谢同化和活细胞内 O-GlcNAcylated 蛋白的标记。这种一步代谢喂养策略允许用荧光葡糖胺-硝基苯并恶二唑 (GlcN-NBD) 偶联物​​标记 O-GlcNAcylated