Ac-Asp(OBn)-(ε-DL-hydroxy)AP(OCH3)-OCH3 | 208645-73-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Ac-Asp(OBn)-(ε-DL-hydroxy)AP(OCH3)-OCH3
• 英文别名: dimethyl (2S)-2-[[(2S)-2-acetamido-4-oxo-4-phenylmethoxybutanoyl]amino]-6-hydroxyheptanedioate
• CAS: 208645-73-2
• 化学式: C₂₂H₃₀N₂O₉
• 分子量: 466.488
• InChiKey: OYSRZSDJHMBPDY-UBFHEZILSA-N

物化性质

• 沸点：
  710.1±60.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.246±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.5
• 重原子数：
  33
• 可旋转键数：
  16
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  157
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Ac-Asp(OBn)-(ε-DL-hydroxy)AP(OCH3)-OCH3 在 10percent Pd/C 氢气 、 戴斯-马丁氧化剂 作用下， 以 甲醇 、 乙醚 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 54.83h， 生成 Ac-Asp(OCH3)-(ε-keto)AP(OCH3)-OCH3
  参考文献：
  名称：

  Synthesis and in vitro enzyme activity of peptide derivatives of bacterial cell wall biosynthesis inhibitors

  摘要：

  二氨基庚二酸转氨酶（DAP-AT）是一个良好的新型抗菌药物设计潜在靶点。我们基于DAP-AT天然底物的结构，合成了一系列肽酰肼化合物。这些化合物在体外对大肠杆菌来源的DAP-AT表现出不同的抑制性质，并具有中等程度的抗大肠杆菌活性。抑制动力学的研究表明，肽酰肼及其取代物表现出两阶段慢速结合抑制作用。文章还讨论了可能的抑制机制。

  DOI：

  10.1039/b002701o
• 作为产物：
  描述：

  L-天冬氨酸-4-苄酯 在 吡啶 、 碳酸氢钠 、 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 4.0h， 生成 Ac-Asp(OBn)-(ε-DL-hydroxy)AP(OCH3)-OCH3
  参考文献：
  名称：

  Synthesis and in vitro enzyme activity of peptide derivatives of bacterial cell wall biosynthesis inhibitors

  摘要：

  二氨基庚二酸转氨酶（DAP-AT）是一个良好的新型抗菌药物设计潜在靶点。我们基于DAP-AT天然底物的结构，合成了一系列肽酰肼化合物。这些化合物在体外对大肠杆菌来源的DAP-AT表现出不同的抑制性质，并具有中等程度的抗大肠杆菌活性。抑制动力学的研究表明，肽酰肼及其取代物表现出两阶段慢速结合抑制作用。文章还讨论了可能的抑制机制。

  DOI：

  10.1039/b002701o

文献信息

• Peptide inhibitors of N-succinyl diaminopimelic acid aminotransferase (DAP-AT): A novel class of antimicrobial compounds.
  作者：Russell J. Cox、James A. Schouten、Rosie A. Stentiford、Katrina J. Wareing

  DOI：10.1016/s0960-894x(98)00149-8

  日期：1998.4

  Dipeptide substrates of N-Succinyl Diaminopimelic Acid Aminotransferase (DAP-AT) were converted to hydrazines by treatment with hydrazine and cyanoborohydride. These compounds were tested in vitro as inhibitors of DAP-AT from E. coli and in vivo as antibiotics. The hydrazino-dipeptides showed potent slow binding inhibition of DAP-AT as well as antimicrobial activity. (C) 1998 Published by Elsevier Science Ltd. All rights reserved.
• Synthesis and in vitro enzyme activity of peptide derivatives of bacterial cell wall biosynthesis inhibitors
  作者：Russell J. Cox、Helen Jenkins、James A. Schouten、Rosie A. Stentiford、Katrina J. Wareing

  DOI：10.1039/b002701o

  日期：——

  The enzyme diaminopimelate aminotransferase (DAP-AT) is a good potential target for the design of novel antibacterial agents. We have synthesised a series of peptide hydrazines based on the structure of the natural substrate of DAP-AT. These compounds show varied inhibition properties in vitrovs. DAP-AT from E. coli as well as moderate antimicrobial activity vs. E. coli. Examination of the kinetics of inhibition reveals that hydrazine, as well as the substituted hydrazino-peptides, shows two-phase slow-binding inhibition. Possible mechanisms for inhibition are discussed.

  二氨基庚二酸转氨酶（DAP-AT）是一个良好的新型抗菌药物设计潜在靶点。我们基于DAP-AT天然底物的结构，合成了一系列肽酰肼化合物。这些化合物在体外对大肠杆菌来源的DAP-AT表现出不同的抑制性质，并具有中等程度的抗大肠杆菌活性。抑制动力学的研究表明，肽酰肼及其取代物表现出两阶段慢速结合抑制作用。文章还讨论了可能的抑制机制。