Boc-bAla(3S-Me)-bAla(2S-iBu)-OBn | 200400-96-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-bAla(3S-Me)-bAla(2S-iBu)-OBn
• 英文别名: benzyl (2S)-4-methyl-2-[[[(3S)-3-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]butanoyl]amino]methyl]pentanoate
• CAS: 200400-96-0
• 化学式: C₂₃H₃₆N₂O₅
• 分子量: 420.549
• InChiKey: YATWEPGLAREFFH-HKUYNNGSSA-N

物化性质

• 沸点：
  586.162±40.00 °C(Press: 760.00 Torr)(predicted)
• 密度：
  1.071±0.06 g/cm3(Temp: 25 °C; Press: 760 Torr)(predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.7
• 重原子数：
  30
• 可旋转键数：
  13
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.61
• 拓扑面积：
  93.7
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-bAla(3S-Me)-bAla(2S-iBu)-OBn 在 N-甲基吗啉 、 盐酸 、 1-羟基苯并三唑 、 1-(3-二甲基氨基丙基)-3-乙基碳二亚胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 21.0h， 生成 (S)-2-({(S)-3-[(S)-2-(tert-Butoxycarbonylamino-methyl)-3-methyl-butyrylamino]-butyrylamino}-methyl)-4-methyl-pentanoic acid benzyl ester
  参考文献：
  名称：

  β 2 -和β 3与蛋白质性侧链-肽：合成和结构异构体，一种新颖的螺旋二级结构和溶剂化的影响和上折叠疏水相互作用的溶液结构†

  摘要：

  对映体纯β-氨基酸为Ala，Val取代，和Leu的在2-或3-位上的侧链的衍生物（β 2 -和β 3 -氨基酸，RESP），以及与在这两个取代基2-位和3-位（β 2,3 -氨基酸的，像-构型）已经制备（化合物8 - 17）和结合（通过逐步合成和片段耦合，中间体24 - 34）到β-化十六- ， β-庚肽和β-十二肽（1 – 17）。新的和一些先前制备的β肽（35 – 39）显示了NH / ND交换速率（室温下在MeOH中），其τ1 /2值长达60天，这是短链α肽无法比拟的。所有的β肽1至7被设计为能够获得先前描述的3 1螺旋结构（图1和2）。CD测量（图4），表明β的构建某些β肽的新的二级结构2 -和β 3 -氨基酸，通过详细的NMR溶液结构分析确认：一个β 2 -heptapeptide（2C）和β 2,3- -hexapeptide（图7c），由于具有3 1螺旋结构（图6和7），而到β

  DOI：

  10.1002/hlca.19980810513
• 作为产物：
  描述：

  Boc-L-beta-高丙氨酸 、 H-(S)β²hLeu-OBn p-toluenesulfonate 在 N-甲基吗啉 、 1-羟基苯并三唑 、 1-(3-二甲基氨基丙基)-3-乙基碳二亚胺 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 以77%的产率得到Boc-bAla(3S-Me)-bAla(2S-iBu)-OBn
  参考文献：
  名称：

  β 2 -和β 3与蛋白质性侧链-肽：合成和结构异构体，一种新颖的螺旋二级结构和溶剂化的影响和上折叠疏水相互作用的溶液结构†

  摘要：

  对映体纯β-氨基酸为Ala，Val取代，和Leu的在2-或3-位上的侧链的衍生物（β 2 -和β 3 -氨基酸，RESP），以及与在这两个取代基2-位和3-位（β 2,3 -氨基酸的，像-构型）已经制备（化合物8 - 17）和结合（通过逐步合成和片段耦合，中间体24 - 34）到β-化十六- ， β-庚肽和β-十二肽（1 – 17）。新的和一些先前制备的β肽（35 – 39）显示了NH / ND交换速率（室温下在MeOH中），其τ1 /2值长达60天，这是短链α肽无法比拟的。所有的β肽1至7被设计为能够获得先前描述的3 1螺旋结构（图1和2）。CD测量（图4），表明β的构建某些β肽的新的二级结构2 -和β 3 -氨基酸，通过详细的NMR溶液结构分析确认：一个β 2 -heptapeptide（2C）和β 2,3- -hexapeptide（图7c），由于具有3 1螺旋结构（图6和7），而到β

  DOI：

  10.1002/hlca.19980810513

文献信息

• Peptides
  申请人：——

  公开号：US20030212250A1

  公开（公告）日：2003-11-13

  The invention provides novel &bgr;-peptides comprising 2 or more different &bgr;-amino acid residues, preferably compounds of formula I 1 wherein the the R residues, X and n are as defined. Compounds of the invention having as few as 5 or 6 &bgr;-amino acid residues exhibit stable structures in solution and the compounds generally exhibit good resistance to proteolytic degradation. The compounds of the invention provide a valuable new source of structural diversity for synthesis of biologically active compounds, e.g. for pharmaceutical uses.

  本发明提供了一种新颖的&bgr;-肽，包括2个或更多不同的&bgr;-氨基酸残基，优选为式I1的化合物，其中R残基、X和n的定义如所述。本发明的化合物仅具有5或6个&bgr;-氨基酸残基，就在溶液中表现出稳定的结构，并且通常表现出对蛋白酶降解的良好抵抗性。本发明的化合物为合成生物活性化合物提供了有价值的新的结构多样性来源，例如用于制药用途。
• PEPTIDES
  申请人：Novartis AG

  公开号：EP0906272A2

  公开（公告）日：1999-04-07
• US6617425B1
  申请人：——

  公开号：US6617425B1

  公开（公告）日：2003-09-09
• [EN] PEPTIDES<br/>[FR] PEPTIDES
  申请人：——

  公开号：WO1997047593A2

  公开（公告）日：1997-12-18

  [EN] The invention provides novel beta -peptides comprising 2 or more different beta -amino acid residues, preferably compounds of formula (I) wherein the R residues, X and n are as defined. Compounds of the invention having as few as 5 or 6 beta -amino acid residues exhibit stable structures in solution and the compounds generally exhibit good resistance to proteolytic degradation. The compounds of the invention provide a valuable new source of structural diversity for synthesis of biologically active compounds, e.g. for pharmaceutical uses.
  [FR] L'invention se rapporte à de nouveaux beta -peptides comprenant au moins 2 restes beta -aminoacide différents, de préférence des composés de formule (I), dans laquelle les restes R, X et n sont tels que définis. Les composés selon l'invention qui présentent un nombre de restes beta -aminoacide aussi bas que 5 ou 6 ont des structures stables en solution et présentent généralement une bonne résistance à la dégradation protéolytique. Les composés selon l'invention constituent une nouvelle source précieuse de composés à diversité structurelle accrue pour la synthèse de composés biologiquement actifs, destinés à des usages pharmaceutiques, par exemple.
• ?2- and ?3-Peptides with Proteinaceous Side Chains: Synthesis and solution structures of constitutional isomers, a novel helical secondary structure and the influence of solvation and hydrophobic interactions on folding
  作者：Dieter Seebach、Stefan Abele、Karl Gademann、Gilles Guichard、Tobias Hintermann、Bernhard Jaun、Jennifer L. Matthews、J�rg V. Schreiber、Lukas Oberer、Ulrich Hommel、Hans Widmer

  DOI：10.1002/hlca.19980810513

  日期：——

  the previously prepared β-peptides (35–39) showed NH/ND exchange rates (in MeOH at room temperature) with τ1/2 values of up to 60 days, unrivalled by short chain α-peptides. All β-peptides 1–7 were designed to be able to attain the previously described 31-helical structure (Figs. 1 and 2). CD Measurements (Fig. 4), indicating a new secondary structure of certain β-peptides constructed of β2- and β3-amino

  对映体纯β-氨基酸为Ala，Val取代，和Leu的在2-或3-位上的侧链的衍生物（β 2 -和β 3 -氨基酸，RESP），以及与在这两个取代基2-位和3-位（β 2,3 -氨基酸的，像-构型）已经制备（化合物8 - 17）和结合（通过逐步合成和片段耦合，中间体24 - 34）到β-化十六- ， β-庚肽和β-十二肽（1 – 17）。新的和一些先前制备的β肽（35 – 39）显示了NH / ND交换速率（室温下在MeOH中），其τ1 /2值长达60天，这是短链α肽无法比拟的。所有的β肽1至7被设计为能够获得先前描述的3 1螺旋结构（图1和2）。CD测量（图4），表明β的构建某些β肽的新的二级结构2 -和β 3 -氨基酸，通过详细的NMR溶液结构分析确认：一个β 2 -heptapeptide（2C）和β 2,3- -hexapeptide（图7c），由于具有3 1螺旋结构（图6和7），而到β