sodium 2-oxohexanoate | 13022-85-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 酮酸及其衍生物
• 英文名称: sodium 2-oxohexanoate
• 英文别名: 2-oxo-hexanoic acid sodium salt；sodium α-ketocaproate；2-ketohexanoic acid sodium salt；sodium;2-oxohexanoate
• CAS: 13022-85-0
• 化学式: C₆H₉O₃*Na
• 分子量: 152.125
• InChiKey: WDCARDDLMCHULC-UHFFFAOYSA-M

物化性质

• 熔点：
  240 °C (dec.)(lit.)
• 溶解度：
  超声处理轻微溶于甲醇，轻微溶于水

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.5
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  57.2
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

安全信息

• 危险品标志：
  Xi
• 安全说明：
  S26,S36
• 危险类别码：
  R36/37/38
• 海关编码：
  2918300090
• WGK Germany：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  sodium 2-oxohexanoate 在 formate dehydrogenase 、 1,4-dihydronicotinamide adenine dinucleotide 、 benzoylformate reductase 、 bovine serum albumin 、 乙醇脱氢酶 phosphate buffer 、 葡萄糖 、 2-巯基乙醇 、 sodium chloride 作用下， 以 乙醇 、 水 、 甲苯 为溶剂， 反应 24.0h， 以93%的产率得到(R)-2-hydroxyhexanoic acid
  参考文献：
  名称：

  Yamazaki, Yoshimitsu; Maeda, Hidekatsu, Agricultural and Biological Chemistry, 1986, vol. 50, # 10, p. 2621 - 2632

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  5'-n-butylidenecyclohexanespiro-2'-(1',3'-dioxolan)-4'-one 在 sodium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 反应 18.0h， 以76%的产率得到sodium 2-oxohexanoate
  参考文献：
  名称：

  Ramage, Robert; Griffiths, Gareth J.; Shutt, Fiona E., Journal of the Chemical Society. Perkin transactions I, 1984, # 7, p. 1531 - 1537

  摘要：

  DOI：

文献信息

• NOVEL COELENTERAZINE SUBSTRATES AND METHODS OF USE
  申请人：Klaubert Dieter H.

  公开号：US20120117667A1

  公开（公告）日：2012-05-10

  An isolated polynucleotide encoding a modified luciferase polypeptide and novel coelenterazine-based substrates. The OgLuc variant polypeptide has at least 60% amino acid sequence identity to SEQ ID NO: 1 and at least one amino acid substitution at a position corresponding to an amino acid in SEQ ID NO: 1. The OgLuc variant polypeptide has at least one of enhanced luminescence, enhanced signal stability, and enhanced protein stability relative to the corresponding polypeptide of the wild-type Oplophorus luciferase.

  一个编码改良荧光酶多肽和新型荧光素基底底物的孤立的多聚核苷酸。OgLuc变体多肽至少具有与SEQ ID NO: 1的氨基酸序列相似性达到60％，并且至少在一个位置上具有至少一种氨基酸替换，该位置对应于SEQ ID NO: 1中的氨基酸。OgLuc变体多肽至少具有增强的发光性、增强的信号稳定性和增强的蛋白稳定性中的至少一种，相对于野生型Oplophorusluciferase的相应多肽。
• Semi-rational hinge engineering: modulating the conformational transformation of glutamate dehydrogenase for enhanced reductive amination activity towards non-natural substrates
  作者：Xinjian Yin、Yayun Liu、Lijun Meng、Haisheng Zhou、Jianping Wu、Lirong Yang

  DOI：10.1039/c9cy02576f

  日期：——

  The active site is the common hotspot for rational and semi-rational enzyme activity engineering. However, the active site represents only a small portion of the whole enzyme. Identifying more hotspots other than the active site for enzyme activity engineering should aid in the development of biocatalysts with better catalytic performance. Glutamate dehydrogenases (GluDHs) are promising and environmentally

  活性位点是合理和半合理酶活性工程的共同热点。但是，活性位点仅占整个酶的一小部分。确定除酶活性工程活性位点以外的更多热点应有助于开发具有更好催化性能的生物催化剂。谷氨酸脱氢酶（GluDHs）是有价值的手性L的合成的有前途且对环境无害的生物催化剂-氨基酸通过α-酮酸的不对称还原胺化。GluDHs包含域间铰链结构，该结构促进域相对于彼此的动态重新定向。GluDHs的这种铰链弯曲构象运动在调节催化活性中起重要作用。因此，铰链区代表了GluDHs催化活性工程化的潜在热点。在此，我们报道了以铰链区为热点的GluDHs的半理性活动工程。鉴定出对几种非天然底物表现出显着改善的催化活性的突变体，并且最高的活性增加达到104倍。分子动力学模拟表明，增强的催化活性可能来自通过铰链工程提高蛋白质的开/闭构象转化效率。在批生产中三有价值L-氨基酸突变体显示出显着提高的催化效率，突出了其工业潜力。此外，铰链工程还提高
• [EN] NOVEL COELENTERAZINE SUBSTRATES AND METHODS OF USE<br/>[FR] NOUVEAUX SUBSTRATS DE COELENTÉRAZINE ET PROCÉDÉS D'UTILISATION
  申请人：PROMEGA CORP

  公开号：WO2012061529A1

  公开（公告）日：2012-05-10

  An isolated polynucleotide encoding a modified luciferase polypeptide and novel coelenterazine- based substrates. The OgLuc variant polypeptide has at least 60% amino acid sequence identity to SEQ ID NO: 1 and at least one amino acid substitution at a position corresponding to an amino acid in SEQ ID NO: 1. The OgLuc variant polypeptide has at least one of enhanced luminescence, enhanced signal stability, and enhanced protein stability relative to the corresponding polypeptide of the wild-type Oplophorus luciferase.

  一个编码修改后的荧光酶多肽和新型荧光素基底的孤立的多聚核苷酸。OgLuc变体多肽至少具有与SEQ ID NO: 1的氨基酸序列相同性的60％，并且至少在一个位置上具有与SEQ ID NO: 1中的氨基酸对应的氨基酸替换。相对于野生型Oplophorus荧光酶的相应多肽，OgLuc变体多肽至少具有增强的荧光、增强的信号稳定性和增强的蛋白稳定性中的至少一种。
• A New Family of<scp>D</scp>-2-Hydroxyacid Dehydrogenases That Comprises<scp>D</scp>-Mandelate Dehydrogenases and 2-Ketopantoate Reductases
  作者：Yusuke WADA、Saho IWAI、Yusuke TAMURA、Tomonori ANDO、Takeshi SHINODA、Kazuhito ARAI、Hayao TAGUCHI

  DOI：10.1271/bbb.70827

  日期：2008.4.23

  The gene for the d-mandelate dehydrogenase (d-ManDH) of Enterococcus faecalis IAM10071 was isolated by means of an activity staining procedure and PCR and expressed in Escherichia coli cells. The recombinant enzyme exhibited high catalytic activity toward various 2-ketoacid substrates with bulky hydrophobic side chains, particularly C3-branched substrates such as benzoylformate and 2-ketoisovalerate, and strict coenzyme specificity for NADH and NAD+. It showed marked sequence similarity with known NADP-dependent 2-ketopantoate reductases (KPR). These results indicate that together with KPR, d-ManDH constitutes a new family of d-2-hydroxyacid dehydrogenases that act on C3-branched 2-ketoacid substrates with various specificities for coenzymes and substrates.

  通过活性染色程序和PCR分离粪肠球菌IAM10071的d-扁桃酸脱氢酶(d-ManDH)基因，并在大肠杆菌细胞中表达。该重组酶对各种具有大量疏水侧链的2-酮酸底物，特别是C3支链底物，如苯甲酰甲酸和2-酮异戊酸，表现出高催化活性，并对NADH和NAD+表现出严格的辅酶特异性。它与已知的 NADP 依赖性 2-酮泛解酸还原酶 (KPR) 显示出显着的序列相似性。这些结果表明，d-ManDH 与 KPR 一起构成了一个新的 d-2-羟基酸脱氢酶家族，其作用于 C3 支链 2-酮酸底物，对辅酶和底物具有各种特异性。
• Stereoselective synthesis of L-[15N] amino acids with glucose dehydrogenase and galactose mutarotase as NADH regenerating system
  作者：Maria Chiriac、Iulia Lupan、N. Bucurenci、O. Popescu、N. Palibroda

  DOI：10.1002/jlcr.1496

  日期：2008.3.30

  We have developed an efficient stereospecific enzymatic synthesis of L-[15N]-valine, L-[15N]-leucine, L-[15N]-norvaline, L-[15N]-norleucine and L-[15N]-isoleucine from the corresponding α-keto acids by coupling the reactions catalysed by leucine dehydrogenase and glucose dehydrogenase/galactose mutarotase. Giving high yields of L-amino acids, the procedure is economical and easy to perform and to monitor at a synthetically useful scale (1–10 g). Copyright © 2008 John Wiley & Sons, Ltd.

  我们开发了一种高效的立体特异性酶促合成方法，通过将亮氨酸脱氢酶和葡萄糖脱氢酶/半乳糖异构酶催化的反应耦合，从相应的α-酮酸中合成L-[15N]-缬氨酸、L-[15N]-亮氨酸、L-[15N]-正缬氨酸、L-[15N]-正亮氨酸和L-[15N]-异亮氨酸。该方法产量高，成本低，易于操作，易于监控，且合成规模（1-10g）大。版权所有 © 2008 John Wiley & Sons, Ltd.