Boc-Pro-Tyr-OMe | 19669-38-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Pro-Tyr-OMe
• 英文别名: tert-butyl (2S)-2-[[(2S)-3-(4-hydroxyphenyl)-1-methoxy-1-oxopropan-2-yl]carbamoyl]pyrrolidine-1-carboxylate
• CAS: 19669-38-6
• 化学式: C₂₀H₂₈N₂O₆
• 分子量: 392.452
• InChiKey: CYPHYULTVBDQML-HOTGVXAUSA-N

物化性质

• 熔点：
  63-64 °C(Solv: hexane (110-54-3); ethyl acetate (141-78-6))
• 沸点：
  586.7±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.228±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.5
• 重原子数：
  28
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.55
• 拓扑面积：
  105
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Pro-Tyr-OMe 在 三氟乙酸 作用下， 以 氯仿 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 Pro-Tyr-OMe
  参考文献：
  名称：

  海洋来源的天然环七肽的全合成和抗菌活性。

  摘要：

  本研究通过将 Boc-L-Pro-L-Ile-L-Pro-OH 三肽单元与 L-Phe-L 偶联，通过溶液相技术首次全合成富含脯氨酸的环多肽 stylisin 2 -Pro-L-Pro-L-Tyr-OMe 四肽单元，然后环化所得线性七肽片段。通过FTIR、1H/13C-NMR和FAB MS光谱数据以及元素分析阐明了最终合成肽的化学结构。新合成的肽对八种病原微生物进行了抗菌筛选，发现对铜绿假单胞菌、肺炎克雷伯菌和白色念珠菌表现出强效抗菌活性，

  DOI：

  10.3390/md8082384
• 作为产物：
  描述：

  叔丁氧羰基-脯氨酰-琥珀酰亚胺 、 L-homotyrosine hydrochloride 在 N-甲基吗啉 作用下， 以 乙二醇二甲醚 为溶剂， 以86%的产率得到Boc-Pro-Tyr-OMe
  参考文献：
  名称：

  丝氨酸蛋白酶辅助的α-胰蛋白酶肽底物的合成

  摘要：

  δ-胰蛋白酶可催化酰化氨基酸和肽酯（作为羧基成分）和氨基酸和肽酰胺（作为氨基成分）之间的肽键形成。研究了在肽合成中酶催化偶联可用于片段缩合的条件。为了说明该方法四，五和结构的AC-L的六肽的合成XN ... ...你XL大号基... ...你YM NH 2其中L XL酪氨酸，设计为用于α胰凝乳蛋白酶底物，进行说明。

  DOI：

  10.1002/hlca.19820650605

文献信息

• [EN] PREPARATION AND USE OF REACTIVE OXYGEN SPECIES SCAVENGER<br/>[FR] PRÉPARATION ET UTILISATION D'UN PIÉGEUR D'ESPÈCES RÉACTIVES DE L'OXYGÈNE
  申请人：XW LAB INC

  公开号：WO2019041361A1

  公开（公告）日：2019-03-07

  A compound of Formula (I), pharmaceutically acceptable salts thereof, and individual enantiomers or diastereomers thereof are disclosed. Compositions and methods useful for treatment or suppression of diseases, developmental delays and symptoms related to oxidative stress are also disclosed.

  公开了一种式（I）的化合物，其药用盐以及其个别对映体或二对映体。还公开了用于治疗或抑制疾病、发育延迟和与氧化应激有关症状的组合物和方法。
• Late‐Stage Halogenation of Peptides, Drugs and (Hetero)aromatic Compounds with a Nucleophilic Hydrazide Catalyst
  作者：Haripriyo Mondal、Subimal Patra、Shuvendu Saha、Tarak Nayak、Uddalak Sengupta、Modhu Sudan Maji

  DOI：10.1002/anie.202312597

  日期：2023.12.18

  A hydrazide catalyst is introduced for the late-stage halogenation of peptides, drugs and (hetero)aromatics with high efficiency and selectivity. The active site comprises the hydrazide group attached to a sulfonamide moiety, which facilitates the acceptance as well as delivery of halonium species from the N-halosuccinimide source to the substrates, thus featuring a cooperative interaction.

  引入酰肼催化剂，用于高效、选择性地对肽、药物和（杂）芳族化合物进行后期卤化。活性位点包含连接到磺酰胺部分的酰肼基团，这有利于卤鎓物质从N-卤代琥珀酰亚胺源到底物的接受和递送，从而具有协同相互作用的特征。
• Reactive oxygen species scavengers and use for treating diseases
  申请人：XW LABORATORIES INC.

  公开号：US10889572B2

  公开（公告）日：2021-01-12

  A compound of Formula (I), pharmaceutically acceptable salts thereof, and individual enantiomers or diastereomers thereof. Compositions and methods useful for treatment or suppression of diseases, developmental delays and symptoms related to oxidative stress.

  一种式 (I) 的化合物、其药学上可接受的盐及其单个对映体或非对映异构体。用于治疗或抑制与氧化应激有关的疾病、发育迟缓和症状的组合物和方法。
• Babu, V.V. Suresh; Tantry, Indian Journal of Chemistry - Section B Organic and Medicinal Chemistry, 2004, vol. 43, # 12, p. 2708 - 2712
  作者：Babu, V.V. Suresh、Tantry

  DOI：——

  日期：——
• Design, synthesis and primary activity assay of bi- or tri-peptide analogues with the scaffold l-arginine as amino-peptidase N/CD13 inhibitors
  作者：Jiajia Mou、Hao Fang、Yingzi Liu、Luqing Shang、Qiang Wang、Lei Zhang、Wenfang Xu

  DOI：10.1016/j.bmc.2009.11.036

  日期：2010.1

  A series of bi- or tri-peptide analogues with the scaffold L-arginine were designed, synthesized and evaluated for their inhibitory activities against amino-peptidase N (APN) and metalloproteinase-2 (MMP-2). The primary activity assay showed that all the compounds exhibited higher inhibitory activities against APN than MMP-2. Within this series, compounds C6 and C7 (IC50 = 4.2 and 4.3 mu M) showed comparable APN inhibitory activities with the positive control bestatin (IC50 = 3.8 mu M). (C) 2009 Elsevier Ltd. All rights reserved.