L-Phenylalaninamide, 4,4,5,5-tetradehydro-N-[(phenylmethoxy)carbonyl]-L-norvalyl- | 917599-66-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: L-Phenylalaninamide, 4,4,5,5-tetradehydro-N-[(phenylmethoxy)carbonyl]-L-norvalyl-
• 英文别名: Cbz-L-propargylglycine-L-Phe-NH2
• CAS: 917599-66-7
• 化学式: C₂₂H₂₃N₃O₄
• 分子量: 393.442
• InChiKey: QXXGRFQSLRGHJN-OALUTQOASA-N

物化性质

• 沸点：
  713.6±60.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.235±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.52
• 重原子数：
  29.0
• 可旋转键数：
  9.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.23
• 拓扑面积：
  110.52
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-Phenylalaninamide, 4,4,5,5-tetradehydro-N-[(phenylmethoxy)carbonyl]-L-norvalyl- 、 1-azido-1-deoxy-β-D-glucopyranoside tetraacetate 在 copper(l) iodide 、 tris(benzyltriazolylmethyl)amine 、 三乙胺 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 反应 16.0h， 以92%的产率得到Cbz-L-Ala{1-(2,3,4,6-tetra-O-acetyl-β-D-glucosyl)[1,2,3]triazol-1-yl}-L-Phe-NH2
  参考文献：
  名称：

  Chemoenzymatic Synthesis of Triazole-Linked Glycopeptides

  摘要：

  三氮唑联接的糖肽通过糖氨基酸的C端延伸，与蛋白质氨基酸按照化学或酶促耦合协议制备。探索了两条正交路径的化学酶促策略，涉及在酰胺键形成之前或顺序相反的点击反应。研究发现，在碱性蛋白酶的影响下，酶促肽耦合过程顺利进行且产率较高，同时所得的二肽可以高效地与含有炔烃或叠氮的糖发生点击反应。

  DOI：

  10.1055/s-2006-942509
• 作为产物：
  描述：

  Cbz-L-propargylglycine-OMe 在 N-羟基-7-氮杂苯并三氮唑 、 potassium hydrogencarbonate 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 、 叔丁醇 为溶剂， 反应 0.58h， 生成 L-Phenylalaninamide, 4,4,5,5-tetradehydro-N-[(phenylmethoxy)carbonyl]-L-norvalyl-
  参考文献：
  名称：

  Chemoenzymatic Synthesis of Triazole-Linked Glycopeptides

  摘要：

  三氮唑联接的糖肽通过糖氨基酸的C端延伸，与蛋白质氨基酸按照化学或酶促耦合协议制备。探索了两条正交路径的化学酶促策略，涉及在酰胺键形成之前或顺序相反的点击反应。研究发现，在碱性蛋白酶的影响下，酶促肽耦合过程顺利进行且产率较高，同时所得的二肽可以高效地与含有炔烃或叠氮的糖发生点击反应。

  DOI：

  10.1055/s-2006-942509

文献信息

• Cu-Catalyzed Formation of Triazole-Linked Glycoamino Acids and Application in Chemoenzymatic Peptide Synthesis
  作者：Brian H. M. Kuijpers、Stan Groothuys、Christine Hawner、Jeroen ten Dam、Peter J. L. M. Quaedflieg、Hans E. Schoemaker、Floris L. van Delft、Floris P. J. T. Rutjes

  DOI：10.1021/op700249f

  日期：2008.5.1

  Novel stable triazole-linked glycoamino acids have been prepared, with the heterocyclic moiety being established by efficient Cu-mediated cycloaddition between the corresponding azido and acetylene moieties. Selected reactions were scaled up and successfully subjected to chemoenzymatic peptide-coupling reactions involving the proteolytic enzyme alcalase, resulting in several glycosylated di- and tripeptide structures. Since chemoenzymatic approaches have several advantages over chemical peptide coupling, especially concerning large-scale peptide synthesis, these results may be regarded as initial steps in the direction of production via fully chemoenzymatic peptide synthesis.