3-(Bis-benzyloxy-phosphoryl)-2-[3-(bis-benzyloxy-phosphoryl)-2-tert-butoxycarbonylamino-propionylamino]-propionic acid methyl ester | 524940-52-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 3-(Bis-benzyloxy-phosphoryl)-2-[3-(bis-benzyloxy-phosphoryl)-2-tert-butoxycarbonylamino-propionylamino]-propionic acid methyl ester
• CAS: 524940-52-1
• 化学式: C₄₀H₄₈N₂O₁₁P₂
• 分子量: 794.775
• InChiKey: HZPYCVDCRDWIEA-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  7.79
• 重原子数：
  55.0
• 可旋转键数：
  20.0
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  164.79
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  11.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-(Bis-benzyloxy-phosphoryl)-2-[3-(bis-benzyloxy-phosphoryl)-2-tert-butoxycarbonylamino-propionylamino]-propionic acid methyl ester 在 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 以95%的产率得到2-[2-Amino-3-(bis-benzyloxy-phosphoryl)-propionylamino]-3-(bis-benzyloxy-phosphoryl)-propionic acid methyl ester
  参考文献：
  名称：

  Highly potent non-peptidic inhibitors of the HCV NS3/NS4A serine protease

  摘要：

  Screening of a diverse set of bisbenzimidazoles for inhibition of the hepatitis C virus (HCV) serine protease NS3/NS4A led to the identification of a potent Zn2+-dependent inhibitor (1). Optimization of this screening hit afforded a 10-fold more potent inhibitor (46) under Zn2+ conditions (K-i = 27 nM). This compound (46) binds also to NS3/NS4A in a Zn2+ independent fashion (K-i = 1 muM). The SAR of this class of compounds under Zn2+ conditions is highly divergent compared to the SAR in the absence of Zn2+, suggesting two distinct binding modes. (C) 2002 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/s0960-894x(02)00680-7
• 作为产物：
  描述：

  2-叔丁氧羰基氨基丙烯酸甲酯 在 N-甲基吗啉 、 lithium hydroxide 、 benzotriazol-1-yloxyl-tris-(pyrrolidino)-phosphonium hexafluorophosphate 、 1,8-二氮杂双环[5.4.0]十一碳-7-烯 作用下， 以 四氢呋喃 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 3-(Bis-benzyloxy-phosphoryl)-2-[3-(bis-benzyloxy-phosphoryl)-2-tert-butoxycarbonylamino-propionylamino]-propionic acid methyl ester
  参考文献：
  名称：

  Highly potent non-peptidic inhibitors of the HCV NS3/NS4A serine protease

  摘要：

  Screening of a diverse set of bisbenzimidazoles for inhibition of the hepatitis C virus (HCV) serine protease NS3/NS4A led to the identification of a potent Zn2+-dependent inhibitor (1). Optimization of this screening hit afforded a 10-fold more potent inhibitor (46) under Zn2+ conditions (K-i = 27 nM). This compound (46) binds also to NS3/NS4A in a Zn2+ independent fashion (K-i = 1 muM). The SAR of this class of compounds under Zn2+ conditions is highly divergent compared to the SAR in the absence of Zn2+, suggesting two distinct binding modes. (C) 2002 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/s0960-894x(02)00680-7