叔-丁氧羰基亮氨酰-亮氨酰-亮氨酰-亮氨酰-氨基异丁酰基-亮氨酰-亮氨酰-亮氨酰-亮氨酸苄酯 | 100642-98-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: 叔-丁氧羰基亮氨酰-亮氨酰-亮氨酰-亮氨酰-氨基异丁酰基-亮氨酰-亮氨酰-亮氨酰-亮氨酸苄酯
• 英文名称: Boc-L-Leu₄-Aib-L-Leu₄-OBzl
• 英文别名: Boc-Leu₄-Aib-Leu₄-OBzl；benzyl (2S)-4-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[2-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]pentanoyl]amino]pentanoyl]amino]pentanoyl]amino]pentanoyl]amino]propanoyl]amino]pentanoyl]amino]pentanoyl]amino]pentanoyl]amino]pentanoate
• CAS: 100642-98-6
• 化学式: C₆₄H₁₁₁N₉O₁₂
• 分子量: 1198.64
• InChiKey: DHMCTWRJCOUSDE-XKIFMCPMSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  11.5
• 重原子数：
  85
• 可旋转键数：
  39
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  297
• 氢给体数：
  9
• 氢受体数：
  12

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  叔-丁氧羰基亮氨酰-亮氨酰-亮氨酰-亮氨酰-氨基异丁酰基-亮氨酰-亮氨酰-亮氨酰-亮氨酸苄酯 在 palladium on activated charcoal 氢气 作用下， 以 甲醇 、 溶剂黄146 为溶剂， 生成 Boc-Leu₄-Aib-Leu₄-OH
  参考文献：
  名称：

  The Ability of an α-Aminoisobutyric Acid Residue to Promote Helical Folding in Oligopeptides

  摘要：

  为了研究 Aib 残基促进寡肽螺旋折叠的能力，我们采用分步延伸法和片段缩合法制备了含有 Aib 残基的寡(Leu)肽。制备的肽如下Boc-Aib-Leun-OBzl（n=3-6 和 9）、Boc-Leun-Aib-OBzl（n=3-6 和 9）、Boc-Leu3-Aib-Leu3-OBzl、Boc-Leu4-Aib-Leu4-OBzl、Boc-Leu8-Aib-Leu4-OBzl、Boc-Leu4-Aib-Leu8-OBzl 和 Boc-Leu8-Aib-Leu8-OBzl。在二氯甲烷中对 Boc-Aib-Leun-OBzl（n=3-6）进行的红外吸收构象分析表明，出现了由 1、2、3 等 i→i-4 或 i→i-3 氢键模式形成的初螺旋结构（α- 或 310-螺旋）。除了 Boc-Aib-Leu9-OBzl 和 Boc-Leun-Aib-OBzl（n=6 和 9）外，所有肽也都呈现出螺旋结构（α 螺旋或 310 螺旋），这表明 Aib 残基具有促进肽螺旋折叠的巨大能力。这与同源寡（Leu）对应物的β片状结构形成了鲜明对比。多肽的溶解特性与根据其构象推测的结果十分吻合。多肽螺旋折叠的启动和稳定机制示意图显示，由于立体阻碍，Aib 残基的骨架二面角 φ 和 ψ 值受到限制，随后由于 Aib 残基启动氢键，其他氨基酸残基的 φ 和 ψ 值受到限制。Aib 残基促进肽螺旋折叠的巨大能力还表明，肽链中氨基酸残基的骨架二面角φ 和ψ（右手α-螺旋：φ=-57°，ψ=-47°）值的限制是天然蛋白质中α-螺旋折叠的重要启动机制之一。根据 Aib 残基对蛋白质螺旋区域的稳定作用，介绍了新发现对研究含有 Aib 残基的蛋白质的意义。

  DOI：

  10.1246/bcsj.58.1731
• 作为产物：
  描述：

  Boc-Leu-Leu-Leu-Leu-Aib-OH 、 (L-L)4-OBn 在 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 以85%的产率得到叔-丁氧羰基亮氨酰-亮氨酰-亮氨酰-亮氨酰-氨基异丁酰基-亮氨酰-亮氨酰-亮氨酰-亮氨酸苄酯
  参考文献：
  名称：

  The Ability of an α-Aminoisobutyric Acid Residue to Promote Helical Folding in Oligopeptides

  摘要：

  为了研究 Aib 残基促进寡肽螺旋折叠的能力，我们采用分步延伸法和片段缩合法制备了含有 Aib 残基的寡(Leu)肽。制备的肽如下Boc-Aib-Leun-OBzl（n=3-6 和 9）、Boc-Leun-Aib-OBzl（n=3-6 和 9）、Boc-Leu3-Aib-Leu3-OBzl、Boc-Leu4-Aib-Leu4-OBzl、Boc-Leu8-Aib-Leu4-OBzl、Boc-Leu4-Aib-Leu8-OBzl 和 Boc-Leu8-Aib-Leu8-OBzl。在二氯甲烷中对 Boc-Aib-Leun-OBzl（n=3-6）进行的红外吸收构象分析表明，出现了由 1、2、3 等 i→i-4 或 i→i-3 氢键模式形成的初螺旋结构（α- 或 310-螺旋）。除了 Boc-Aib-Leu9-OBzl 和 Boc-Leun-Aib-OBzl（n=6 和 9）外，所有肽也都呈现出螺旋结构（α 螺旋或 310 螺旋），这表明 Aib 残基具有促进肽螺旋折叠的巨大能力。这与同源寡（Leu）对应物的β片状结构形成了鲜明对比。多肽的溶解特性与根据其构象推测的结果十分吻合。多肽螺旋折叠的启动和稳定机制示意图显示，由于立体阻碍，Aib 残基的骨架二面角 φ 和 ψ 值受到限制，随后由于 Aib 残基启动氢键，其他氨基酸残基的 φ 和 ψ 值受到限制。Aib 残基促进肽螺旋折叠的巨大能力还表明，肽链中氨基酸残基的骨架二面角φ 和ψ（右手α-螺旋：φ=-57°，ψ=-47°）值的限制是天然蛋白质中α-螺旋折叠的重要启动机制之一。根据 Aib 残基对蛋白质螺旋区域的稳定作用，介绍了新发现对研究含有 Aib 残基的蛋白质的意义。

  DOI：

  10.1246/bcsj.58.1731

文献信息

• The Juliá-Colonna Type Asymmetric Epoxidation Reaction Catalyzed by Soluble Oligo-L-leucines Containing an α-Aminoisobutyric Acid Residue: Importance of Helical Structure of the Catalyst on Asymmetric Induction
  作者：Ryukichi Takagi、Akiko Shiraki、Toshiki Manabe、Satoshi Kojima、Katsuo Ohkata

  DOI：10.1246/cl.2000.366

  日期：2000.4

  prepared by stepwise elongation and fragment condensation methods, and were used as catalysts in the Julia–Colonna asymmetric epoxidation reaction. The yield and enantioselectivity rose by increasing the number of amino acid units in the catalyst. The enantioselectivity was very sensitive to the reaction solvent. The IR characteristic bands (the amide I region) in CH2Cl2 indicated the soluble catalysts

  通过逐步延伸和片段缩合方法制备了含有 Aib 残基的长度限定的有机溶剂可溶性低聚-L-亮氨酸，并用作 Julia-Colonna 不对称环氧化反应的催化剂。通过增加催化剂中氨基酸单元的数量来提高产率和对映选择性。对映选择性对反应溶剂非常敏感。CH2Cl2 中的 IR 特征带（酰胺 I 区）表明可溶性催化剂在溶液中具有螺旋结构。