| 1144564-52-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• CAS: 1144564-52-2
• 化学式: C₄₄H₇₆N₆O₂₇S
• 分子量: 1153.18
• InChiKey: AVFOFPDZCPSVDG-KUDLQHBSSA-N

物化性质

• 密度：
  1.59±0.1 g/cm3(Temp: 20 °C; Press: 760 Torr)(predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -10.5
• 重原子数：
  78.0
• 可旋转键数：
  20.0
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.89
• 拓扑面积：
  495.75
• 氢给体数：
  19.0
• 氢受体数：
  28.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  在 盐酸 、 Escherichia coli β3-galactosyltransferase 、 三乙胺 、 4-羟乙基哌嗪乙磺酸 、 alkaline phosphatase 作用下， 以 乙醇 、 水 为溶剂， 反应 66.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  量身定制的多价新糖蛋白：结合Galectin-3的聚糖配体的文库的合成，评估和应用

  摘要：

  Galectin-3（Gal-3）是β-半乳糖苷结合凝集素家族的成员，是一种肿瘤生物标志物，参与肿瘤血管生成和转移。因此，Gal-3被认为是早期癌症诊断和抗癌治疗的有希望的靶标。我们在这里提出了定制的多价新糖蛋白文库的合成，并评估了它们的Gal-3结合特性。通过结合使用糖基转移酶和化学酶促反应，我们首先合成了一组N-乙酰基乳糖胺（Galβ1,4GlcNAc； LacNAc 2型）为基础的寡糖，分别具有五个不同的终止糖基化表位。牛血清白蛋白（BSA）的新糖基化是通过将二烷基方酸与赖氨酸残基偶联而完成的，从而形成一个确定的多价新糖蛋白文库。固定化的新糖蛋白的固相结合测定显示了多价聚糖表位对Gal-3结合的独特亲和力和特异性。特别是，用N '，N修饰的新糖蛋白″-二乙酰基乳糖胺（GalNAcβ1,4GlcNAc; LacdiNAc）表位显示出高选择性，并被证明可以高亲和力从人血清中捕获Gal-3

  DOI：

  10.1021/acs.bioconjchem.7b00520
• 作为产物：
  描述：

  uridine 5'-(α-D-galactopyranosyl diphosphate) 在 β1,3-N-acetylglucosaminyltransferase from Helicobacter pylori 、 human β-1,4-galactosyltransferase-1 、 potassium chloride 、 magnesium chloride 、 manganese(ll) chloride 、 1,4-二巯基-2,3-丁二醇 作用下， 以 水 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  Combinatorial One-Pot Synthesis of Poly-N-acetyllactosamine Oligosaccharides with Leloir-Glycosyltransferases

  摘要：

  AbstractPoly‐N‐acetyllactosamine (Poly‐LacNAc, [3Galβ1,4GlcNAcβ1]n) glycans play an essential role in carbohydrate‐protein interactions. The synthesis of poly‐LacNAc, both chemical and enzymatic, is typically characterized by high losses of product during sequential synthesis, due to deprotection and/or purification steps. In this work we present a one‐pot synthesis of poly‐LacNAc oligosaccharides by combining recombinant glycosyltransferases. By fractionation of the poly‐LacNAc glycan mixture we were able to isolate glycans with up to six N‐acetyllactosamine (LacNAc) units. Activity measurements of the involved recombinant β1,4‐galactosyltransferase‐1 (β4GalT‐1) and β1,3‐N‐acetylglucosaminyltransferase (β3GlcNAcT) with isolated glycan substrates of up to eight sugar units revealed a preference of β3GlcNAcT for the tetrasaccharide and no preference of β4GalT‐1 for a specific glycan length. These findings led us to the optimization of combinatorial one‐pot synthesis by variation of substrate and enzyme ratios, as well as starting the synthesis with various poly‐LacNAc chain lengths. Consequently, we present here an optimized poly‐LacNAc synthesis by the combination of two glycosyltransferases and a uridine‐diphospho‐glucose/N‐acetylglucosamine 4′‐epimerase as one‐pot strategy resulting in long poly‐LacNAc glycans with up to six LacNAc units in high yields while minimizing reaction time and product loss. The obtained products are important ligands for the biofunctionalization of biomaterial surfaces and the construction of an artificial extracellular matrix for tissue engineering.

  DOI：

  10.1002/adsc.201100375

文献信息

• Combination of Glycosyltransferases and a Glycosynthase in Sequential and One-Pot Reactions for the Synthesis of Type 1 and Type 2<i>N</i>-Acetyllactosamine Oligomers
  作者：Manja Henze、Simon Schmidtke、Natalie Hoffmann、Hanna Steffens、Jörg Pietruszka、Lothar Elling

  DOI：10.1002/cctc.201500645

  日期：2015.10

  Bacillus circulans. Combination of His6BgaC/Glu233Gly and β1,3‐N‐acetylglucosaminyltransferase in sequential or one‐pot mode results in LacNAc type 1 oligomers with up to four LacNAc units. Moreover, sequential use of all three enzymes gives access to a variety of neo‐LacNAc oligomers. We present oligomers composed of alternating type 1 and 2 units and type 1‐terminated LacNAc type 2 oligomers. These glycan

  N-乙酰基乳糖胺（LacNAc）1型和2型以及poly-LacNAc的二糖单元参与许多生物识别事件。我们通过两种重组糖基转移酶β1,3的组合报告了1型（3Galβ1-3GlcNAcβ1-; Gal = d-半乳糖，GlcNAc = N-乙酰基d-葡糖胺）和2型（3Galβ1-4GlcNAcβ1-4）的LacNAc寡聚体的模块化设计。- ñ从-acetylglucosaminyltransferase幽门螺杆菌和人类β1,4半乳糖转移酶1，用galactosynthase他6 BgaC / Glu233Gly从环状芽孢杆菌。他的6 BgaC / Glu233Gly和β1,3- N的组合顺序或单罐模式下的‐乙酰氨基葡萄糖氨基转移酶可产生最多四个LacNAc单元的LacNAc 1型寡聚体。此外，顺序使用所有这三种酶可以访问各种neo-LacNAc低聚物。我们介绍了由1型和2型交替单元和1型终止的LacNAc