L-FDVA-L-Phe | 1122591-32-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: L-FDVA-L-Phe
• CAS: 1122591-32-5
• 化学式: C₂₀H₂₃N₅O₇
• 分子量: 445.432
• InChiKey: SZKVLRYQCNCQIW-YJBOKZPZSA-N

物化性质

• 沸点：
  765.9±60.0 °C(predicted)
• 密度：
  1.444±0.06 g/cm3(Temp: 20 °C; Press: 760 Torr)(predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.53
• 重原子数：
  32.0
• 可旋转键数：
  11.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.3
• 拓扑面积：
  190.73
• 氢给体数：
  4.0
• 氢受体数：
  8.0

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  1-Benzyl-2,4,6-triphenylpyridinium tetrafluoroborate 在 磷酸吡哆醛 、 碳酸氢钠 、 L-threonine aldolase from Aeromonas tecta 、 孟加拉红内酯 作用下， 以 二甲基亚砜 、 乙腈 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 L-FDVA-L-Phe
  参考文献：
  名称：

  协同光酶催化能够使用苏氨酸醛缩酶合成 A-叔氨基酸

  摘要：

  a-叔氨基酸是药物和农用化学品的重要组成部分，但传统的合成是步骤密集型的，并且提供了具有不同对映选择性水平的有限范围的结构。在这里，我们报道了使用吡哆醛 （PLP） 依赖性苏氨酸醛缩酶和 Rose Bengal 光氧化还原催化剂通过吡啶盐对未受保护的丙氨酸和甘氨酸进行α-烷基化反应。该策略在单个化学步骤中有效地制备各种 a-叔氨基酸作为单个对映异构体。紫外-可见光谱研究揭示了吡啶盐、蛋白质和光催化剂之间的三元相互作用，我们假设这是将自由基形成定位到活性位点的原因。该方法突出了将光氧化还原催化剂与酶相结合以揭示已知酶的新催化功能的机会。

  DOI：

  10.1021/jacs.4c04661

文献信息

• Calcaripeptides A–C, Cyclodepsipeptides from a <i>Calcarisporium</i> Strain
  作者：Johanna Silber、Birgit Ohlendorf、Antje Labes、Christian Näther、Johannes F. Imhoff

  DOI：10.1021/np400262t

  日期：2013.8.23

  and structure elucidation of the novel calcaripeptides A (1), B (2), and C (3) and studies on their biosynthetic origin are described. The calcaripeptides were identified from Calcarisporium sp. strain KF525, which was isolated from the German Wadden Sea. Compounds 1–3 are macrocyclic structures composed of a proline and a phenylalanine residue as well as a nonpeptidic substructure. Structure elucidation

  描述了新型钙肽A（1），B（2）和C（3）的分离和结构鉴定及其生物合成来源的研究。钙肽从Calcarisporium sp。鉴定。从德国瓦登海分离的菌株KF525。化合物1 - 3是一个脯氨酸和苯丙氨酸残基以及非肽子结构组成的大环结构。结构解析是通过应用高分辨率质谱支持的一维和二维NMR光谱来实现的。进行X射线晶体学测定1的相对构型。绝对配置1在分子水解并用手性剂衍生之后，通过HPLC对氨基酸进行分配。通过进料13种C标记的底物进行的生物合成研究表明，1的非肽部分来自乙酸盐和1-蛋氨酸。讨论了聚酮化合物合酶和非核糖体肽合成酶之间的杂合体参与钙肽的生物合成。
• Kocurin, the True Structure of PM181104, an Anti-Methicillin-Resistant Staphylococcus aureus (MRSA) Thiazolyl Peptide from the Marine-Derived Bacterium Kocuria palustris
  作者：Jesús Martín、Thiciana da S. Sousa、Gloria Crespo、Sara Palomo、Ignacio González、José Tormo、Mercedes de la Cruz、Matthew Anderson、Russell Hill、Francisca Vicente、Olga Genilloud、Fernando Reyes

  DOI：10.3390/md11020387

  日期：——

  A new thiazolyl peptide, kocurin (1), was isolated from culture broths of a marine-derived Kocuria palustris. Its structural elucidation was accomplished using a combination of spectroscopic and chemical methods, including HRMS, extensive 1D and 2D NMR analysis, MS/MS fragmentation, and chemical degradation and Marfey’s analysis of the resulting amino acid residues. The structure herein reported corrects that previously assigned to PM181104 (3). Kocurin displayed activity against methicillin-resistant Staphylococcus aureus (MRSA), with MIC values in the submicromolar range.

  从一种来源于海洋的 Kocuria palustris 的培养液中分离出了一种新的噻唑肽 Kocurin (1)。利用光谱和化学方法，包括 HRMS、广泛的一维和二维 NMR 分析、MS/MS 片段分析、化学降解以及对所得氨基酸残基的 Marfey 分析，完成了对其结构的阐明。本文报告的结构修正了之前分配给 PM181104 的结构 (3)。Kocurin 对耐甲氧西林金黄色葡萄球菌（MRSA）具有活性，其 MIC 值在亚摩尔范围内。