(1S,2S)-2-(2-((tert-butoxycarbonyl)amino)-2-methylpropanamido)cyclopentane-1-carboxylic acid | 1029585-06-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (1S,2S)-2-(2-((tert-butoxycarbonyl)amino)-2-methylpropanamido)cyclopentane-1-carboxylic acid
• CAS: 1029585-06-5
• 化学式: C₁₅H₂₆N₂O₅
• 分子量: 314.382
• InChiKey: FRYDEIWRXYKTFH-UWVGGRQHSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.66
• 重原子数：
  22.0
• 可旋转键数：
  4.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  104.73
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (1S,2S)-2-(2-((tert-butoxycarbonyl)amino)-2-methylpropanamido)cyclopentane-1-carboxylic acid 在 4-二甲氨基吡啶 、 palladium 10% on activated carbon 、 氢气 、 1,2-二氯乙烷 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 2.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  Helical α/β-depsipeptides with alternating residue types: conformational change from the 11-helix to the 14/15-helix

  摘要：

  短的α/β-依赖肽，其中从N-末端算起的第三个残基是(S)-乳酸残基，主要采用类似α螺旋的14/15-螺旋构象。

  DOI：

  10.1039/c6ob01602b
• 作为产物：
  描述：

  N-叔丁氧羰基-2-甲基丙氨酸 在 4-二甲氨基吡啶 、 lithium hydroxide monohydrate 、 1,2-二氯乙烷 、 三乙胺 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 反应 12.0h， 生成 (1S,2S)-2-(2-((tert-butoxycarbonyl)amino)-2-methylpropanamido)cyclopentane-1-carboxylic acid
  参考文献：
  名称：

  Helical α/β-depsipeptides with alternating residue types: conformational change from the 11-helix to the 14/15-helix

  摘要：

  短的α/β-依赖肽，其中从N-末端算起的第三个残基是(S)-乳酸残基，主要采用类似α螺旋的14/15-螺旋构象。

  DOI：

  10.1039/c6ob01602b

文献信息

• Crystallographic Characterization of Helical Secondary Structures in α/β-Peptides with 1:1 Residue Alternation
  作者：Soo Hyuk Choi、Ilia A. Guzei、Lara C. Spencer、Samuel H. Gellman

  DOI：10.1021/ja800355p

  日期：2008.5.1

  on the type of helix formed and the stability of the helical conformation. On the basis of two-dimensional NMR data, we have previously proposed that beta-residues with a five-membered ring constraint promote two different types of alpha/beta-peptide helix. The "11-helix" contains i, i+3 CO...H-N hydrogen bonds between backbone amide groups; these hydrogen bonds occur in 11-atom rings. The alpha/beta-peptide

  近来，几组研究表明，同时包含α-氨基酸和β-氨基酸残基（以1：1交替排列）的寡聚体在溶液中采用了螺旋二级结构。β-残基取代模式对形成的螺旋类型和螺旋构象的稳定性具有深远的影响。基于二维NMR数据，我们以前曾提出具有五元环约束的β-残基促进两种不同类型的α/β-肽螺旋。“ 11-螺旋”在主链酰胺基团之间包含i，i + 3 CO ... HN氢键；这些氢键出现在11个原子的环中。α/β-肽“ 14 / 15-螺旋”包含i，i + 4 CO ... HN氢键，它们以交替的14和15原子环出现。在这里，我们提供了形成11螺旋和/或14/15螺旋的14个alpha /β肽的晶体学数据。对于一系列含有衍生自（S，S）-反-2-氨基环戊烷酸（ACPC）的β-残基和衍生自α-氨基异丁酸（Aib）或1-丙氨酸（Ala）的α-残基的一系列低聚物，获得了这些结果。 。结晶的α/β-肽的长度范围为4至10个残基。
• Crystallographic Characterization of the α/β-Peptide 14/15-Helix
  作者：Soo Hyuk Choi、Ilia A. Guzei、Samuel H. Gellman

  DOI：10.1021/ja0753344

  日期：2007.11.1

  We report the first high-resolution structural data for the 14/15-helix, a secondary structure that is formed by oligomers with a 1:1 alternation of α- and β-amino acid residues. Previously, we concluded from NMR data that short α/β-peptides containing cyclopentane-constrained β-residues display rapid interconversion between two helical folding patterns, the 11-helix (i,i+3 CO···H−N H-bonds) and the

  我们报告了 14/15 螺旋的第一个高分辨率结构数据，这是一种由具有 1:1 α-和 β-氨基酸残基交替的寡聚体形成的二级结构。以前，我们从 NMR 数据得出结论，含有环戊烷约束的 β-残基的短 α/β-肽显示两种螺旋折叠模式之间的快速互变，即 11-螺旋（i,i+3 CO…H-N H-bonds ) 和 14/15 螺旋 (i,i+4 CO...H−N H-bonds)。然而，其他实验室的后续工作对这一假设提出了质疑。当我们获得该 α/β-肽系列中的第一个晶体结构时，我们的原始假设得到了部分支持，该结构揭示了 11 螺旋构象。14/15 螺旋构象的本报告加强了最初的假设。