7-phenyloxepan-2-one | 174847-72-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 内酯类
• 英文名称: 7-phenyloxepan-2-one
• 英文别名: 7alpha-Phenyloxepan-2-one；(7R)-7-phenyloxepan-2-one
• CAS: 174847-72-4
• 化学式: C₁₂H₁₄O₂
• 分子量: 190.242
• InChiKey: YSNUYIYJOQZXRI-LLVKDONJSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.4
• 重原子数：
  14
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.42
• 拓扑面积：
  26.3
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  2-苯基环己酮 在 氧气 作用下， 以97%的产率得到
  参考文献：
  名称：

  The mutagenesis of a single site for enhancing or reversing the enantio- or regiopreference of cyclohexanone monooxygenases

  摘要：

  单个CHMOs的“第二球”残基的突变可以选择性地控制其对映选择性和位置选择性。

  DOI：

  10.1039/d0cc03721d

文献信息

• Biocatalytic Characterization of Human FMO5: Unearthing Baeyer–Villiger Reactions in Humans
  作者：Filippo Fiorentini、Martina Geier、Claudia Binda、Margit Winkler、Kurt Faber、Mélanie Hall、Andrea Mattevi

  DOI：10.1021/acschembio.5b01016

  日期：2016.4.15

  physiological role) has long remained unexplored. In this study, we demonstrate the atypical in vitro activity of human FMO5 as a Baeyer–Villiger mono-oxygenase on a broad range of substrates, revealing the first example to date of a human protein catalyzing such reactions. The isolated and purified protein was active on diverse carbonyl compounds, whereas soft nucleophiles were mostly non- or poorly

  含黄素的单加氧酶被称为有效的药物代谢酶，为经过充分研究的细胞色素P450单加氧酶提供补充功能。虽然人类FMO同工型通常参与软亲核试剂的氧化，但人类FMO5的生物催化活性（及其生理作用）长期以来尚未得到开发。在这项研究中，我们证明了非典型的体外FMO5作为Baeyer-Villiger单加氧酶在多种底物上的活性，揭示了迄今为止人类蛋白催化此类反应的第一个例子。分离和纯化的蛋白质对多种羰基化合物具有活性，而柔软的亲核试剂大多不具有反应性或反应性较差。到目前为止，典型特征序列基序的缺失使人类FMO5与所有特征化的Baeyer-Villiger单加氧酶不同。这些发现为人类的氧化代谢开辟了新的前景。
• The mutagenesis of a single site for enhancing or reversing the enantio- or regiopreference of cyclohexanone monooxygenases
  作者：Yujing Hu、Weihua Xu、Chenggong Hui、Jian Xu、Meilan Huang、Xianfu Lin、Qi Wu

  DOI：10.1039/d0cc03721d

  日期：——

  Single mutation of a “second sphere” residue of CHMOs could control its enantio- and regiopreference optionally.

  单个CHMOs的“第二球”残基的突变可以选择性地控制其对映选择性和位置选择性。
• Towards Practical Baeyer-Villiger-Monooxygenases: Design of Cyclohexanone Monooxygenase Mutants with Enhanced Oxidative Stability
  作者：Diederik J. Opperman、Manfred T. Reetz

  DOI：10.1002/cbic.201000464

  日期：2010.12.10

  mutations of selected cysteine and methionine residues in cyclohexanone monooxygenase (CHMO) gave rise to two mutants with either oxidative or thermal stability. We propose that oxidation‐stable mutants might well be a “prerequisite” for thermostabilization, because laboratory‐evolved thermostability in CHMO might be masked by a high degree of oxidation instability.

  定制酶：环己酮单加氧酶（CHMO）中选定的半胱氨酸和蛋氨酸残基的组合突变产生了两个具有氧化或热稳定性的突变体。我们建议氧化稳定的突变体很可能是热稳定的“先决条件”，因为实验室发展的CHMO热稳定性可能被高度的氧化不稳定所掩盖。
• Laboratory Evolution of Robust and Enantioselective Baeyer−Villiger Monooxygenases for Asymmetric Catalysis
  作者：Manfred T. Reetz、Sheng Wu

  DOI：10.1021/ja906212k

  日期：2009.10.28

  and induced fit docking suggests potential randomization sites, different from all previous approaches to focused library generation. Sites harboring highly conserved proline in a loop of the WT are targeted. The most active and enantioselective mutants retain the high thermostability of the parent WT PAMO. The success of the "proline" hypothesis in the present system calls for further testing in future

  最近由 Fraaije、Janssen 及其同事发现的 Baeyer-Villiger 单加氧酶、苯丙酮单加氧酶 (PAMO) 具有异常的热稳定性，这使其成为催化有机化学中对映选择性 Baeyer-Villiger 反应的有希望的候选者。然而不幸的是，它的底物范围非常有限，合理的反应速率基本上只能在苯丙酮和类似的线性苯基取代类似物上观察到。以前的蛋白质工程尝试扩大底物接受范围和控制对映选择性，但取得了有限的成功，包括基于饱和诱变的合理设计和定向进化，形成聚焦突变文库，这可能与复杂的域运动有关。在目前的研究中，描述了一种实验室进化的新方法，该方法导致突变体在各种 2-芳基和 2-烷基环己酮的氧化动力学拆分中表现出异常高的活性和对映选择性，这些 2-芳基和 2-烷基环己酮不被野生型 (WT) PAMO 和一种结构非常不同的双环酮。新策略利用来自八种不同 Baeyer-Villiger 单加氧酶的序列比对的生物信息学数据，结合
• Induced allostery in the directed evolution of an enantioselective Baeyer–Villiger monooxygenase
  作者：Sheng Wu、Juan Pablo Acevedo、Manfred T. Reetz

  DOI：10.1073/pnas.0911656107

  日期：2010.2.16

  accepted by the wild type. By using the known X-ray structure of PAMO, a decision was made regarding an appropriate site at which saturation mutagenesis is most likely to generate mutants capable of inducing allostery without any effector compound being present. After screening only 400 transformants, a double mutant was discovered that catalyzes the asymmetric oxidative kinetic resolution of a set of structurally

  最近通过应用定向进化研究了变构效应的分子基础，已知是由效应子在远离结合口袋的位点与酶对接引起的。在这里，我们以不同的方式利用实验室进化，即通过引入适当的远端突变来诱导变构，这些突变导致结构域运动，在没有效应子的情况下伴随着结合口袋的重塑。为了测试这个概念，选择了热稳定的 Baeyer-Villiger 单加氧酶、苯丙酮单加氧酶 (PAMO) 作为用于野生型不接受的底物的不对称 Baeyer-Villiger 反应的酶。通过使用 PAMO 已知的 X 射线结构，关于饱和诱变最有可能产生能够在不存在任何效应化合物的情况下诱导变构的突变体的适当位点做出了决定。仅筛选 400 个转化体后，发现了一个双突变体，它催化一组结构不同的 2-取代环己酮衍生物的不对称氧化动力学拆分以及三种不同的 4-取代环己酮的去对称化，所有这些都具有高对映选择性。分子动力学 (MD) 模拟和协方差图揭示了底物范围增加的起