prephenate2- | 97645-23-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 酮酸及其衍生物
• 英文名称: prephenate2-
• 英文别名: prephenate^2-；trans-prephenate；prephenate
• CAS: 97645-23-3
• 化学式: C₁₀H₈O₆
• 分子量: 224.17
• InChiKey: FPWMCUPFBRFMLH-XGAOUMNUSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.08
• 重原子数：
  16.0
• 可旋转键数：
  4.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.3
• 拓扑面积：
  117.56
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  6.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  prephenate2- 在 盐酸 、 sodium hydroxide 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 苯丙酮酸阴离子
  参考文献：
  名称：

  揭示有机溶剂中类弹性蛋白多肽-酶融合稳定的机制

  摘要：

  弹性蛋白样多肽（ELP）是一类广泛用作纯化标签和潜在治疗应用的材料。我们利用ELP的疏水性将它们萃取到有机溶剂中并沉淀以获得高纯度的材料。尽管许多不同类型的 ELP 已通过这种方式快速纯化，但该过程的基本机制及其在富含有机相的介质中保留功能蛋白的能力尚不清楚。使用与分支酸变位酶 (ELP-I-Cm2) 融合的可裂解 ELP-内含肽构建体来更好地了解 ELP 的有机溶剂提取过程以及影响酶活性保留的因素。我们的提取研究表明，细胞裂解步骤对于稳定有机相中的 ELP-I-Cm2、防止内含肽裂解以及高效提取融合蛋白并保留活性至关重要。 ELP-I-Cm2 在有机溶剂和萃取和沉淀材料的水溶液中的圆二色性和红外光谱表征表明，ELP 二级结构在两种环境中均得到保留。有机溶剂中 ELP-I-Cm2 的原子力显微镜和负染色透射电子显微镜成像显示出高度规则的圆形特征，直径约为 50 nm，与水溶液中发现的较大（>

  DOI：

  10.1021/acs.biomac.3c00982
• 作为产物：
  描述：

  苯丙酮酸阴离子 在 K₂HPO₄ buffer 、 perphenate dehydratase 、 sodium carbonate 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 19.0h， 生成 prephenate2-
  参考文献：
  名称：

  涉及prephenic酸的一些反应的热力学研究

  摘要：

  已经在 298.15 K 温度下测量了以下酶催化反应的反应热焓：prephenate(aq) = phenylpyruvate(aq) + 二氧化碳(aq), prephenate(aq) + NADox(aq) +H2O(l) = 4-羟基苯基丙酮酸 (aq) + NADred(aq) + 二氧化碳 (aq)。这里，NADox 和 NADredare 分别是 β-烟酰胺腺嘌呤二核苷酸的氧化形式和还原形式。使用分子生物学技术通过表达合适的质粒来制备催化这些各自反应的酶，即预苯甲酸脱水酶和预苯甲酸脱氢酶。量热测量与平衡建模计算一起导致参考反应的标准摩尔焓变 ΔrHmo = − (126 ± 5) kJ·mol−1：prephenate2−(aq) = phenylpyruvate−(aq) + HCO3−(aq) . 相似地，ΔrHmo = − (74 ± 3) kJ·mol−1 参考反应：prephenate2−(aq)

  DOI：

  10.1006/jcht.1998.0444

文献信息

• The uncatalyzed Claisen rearrangement of chorismate to prephenate prefers a transition state of chair-like geometry
  作者：Shelley D. Copley、Jeremy R. Knowles

  DOI：10.1021/ja00304a064

  日期：1985.9

  La transposition thermique du chorismate en prephenate suit le meme cours stereochimique que la reaction enzymatique et a lieu par l'intermediaire d'un etat de transition de type choisi

  La transposition thermique du chorismate en prephenatesuit le meme coursstereochimique que la reaction enzymatique et a lieu par l'un etat de transition de type choisi
• Is chorismate mutase a prototypic entropy trap? - Activation parameters for the Bacillus subtilis enzyme
  作者：Peter Kast、M. Asif-Ullah、Donald Hilvert

  DOI：10.1016/0040-4039(96)00338-3

  日期：1996.4

  Chorismate mutase is thought to accelerate the chorismate-to-prephenate rearrangement in part by significantly lowering the entropy barrier for the reaction. We have determined the activation parameters for the well-characterized Bacillus subtilis chorismate mutase and find that ΔS† (−9.1 ± 1.2 eu) is nearly as unfavorable as the activation entropy for the uncatalyzed process. Our results suggest that

  人们认为，分支酸突变可以部分地通过显着降低反应的熵屏障来加速分支酸至苯甲酸酯的重排。我们已经确定了特性良好的枯草芽孢杆菌分支杆菌突变酶的激活参数，发现ΔS†（-9.1±1.2 eu）与未催化过程的激活熵几乎一样不利。我们的结果表明，分支酸突变酶催化剂显示出比通常认为的更大的机械通用性。
• Selective Stabilization of the Chorismate Mutase Transition State by a Positively Charged Hydrogen Bond Donor
  作者：Alexander Kienhöfer、Peter Kast、Donald Hilvert

  DOI：10.1021/ja0341992

  日期：2003.3.1

  semisynthesis at position 90 in the active site of the AroH chorismate mutase from Bacillus subtilis. The wild-type arginine at this position makes hydrogen-bonding interactions with the ether oxygen of chorismate. Replacement of the positively charged guanidinium group with the isosteric but neutral urea has a dramatic effect on the ability of the enzyme to convert chorismate into prephenate. The Arg90Cit

  瓜氨酸通过化学半合成在来自枯草芽孢杆菌的 AroH 分支酸变位酶活性位点的 90 位掺入。该位置的野生型精氨酸与分支酸的醚氧形成氢键相互作用。用等排但中性的尿素取代带正电荷的胍基对酶将分支酸盐转化为预苯酸盐的能力具有显着影响。Arg90Cit 变体的催化速率常数 kcat 降低了 >104 倍，米氏常数 Km 增加了 2.7 倍。相比之下，它对构象受限的抑制剂分子的亲和力有效地模拟了几何形状而不是过渡态的解离特征，仅降低了大约 6 倍。这些结果表明仅与分支酸的反应构象互补的活性位点不足以催化变位酶反应。相反，通过提供靠近断裂 CO 键中氧的阳离子氢键供体来静电稳定极化过渡态对于高催化效率是必不可少的。
• Novel features of prephenate aminotransferase from cell cultures of Nicotiana silvestris
  作者：Carol A. Bonner、Roy A. Jensen

  DOI：10.1016/0003-9861(85)90161-4

  日期：1985.4

  chromatography. DEAE-cellulose chromatography revealed two aromatic aminotransferase activities that were distinct from prephenate aminotransferase and which did not require the three protectants for stability. The aromatic aminotransferases were active with phenylpyruvate or 4-hydroxyphenylpyruvate as substrates, but not with prephenate. Both of the latter enzymes were similar in substrate specificity

  从烟草烟草的培养细胞群体的提取物中证实了产生L-芳族酸酯的一种苯甲酸酯氨基转移酶。该酶在低浓度的苯甲酸酯时非常有活性，但是需要高浓度的丙酮酸或4-羟基苯基丙酮酸才能产生可​​检测的活性水平。它是迄今为止从任何来源描述的最特异性的苯甲酸酯氨基转移酶。只有L-谷氨酸和L-天冬氨酸是有效的氨基供体底物。大于1 mM的苯甲酸酯浓度会产生底物抑制，这种作用被L-谷氨酸共底物浓度的增加所拮抗。该酶在吡ido醛5'-磷酸，EDTA和甘油的存在下稳定储存至少一个月，并且表现出异常高的70摄氏度高温。通过高效液相色谱法验证了催化过程中形成的L-芳族化合物的身份。DEAE-纤维素色谱显示了两个芳香族氨基转移酶活性，这些活性不同于苯甲酸酯氨基转移酶，并且不需要三种保护剂来保持稳定性。芳香族氨基转移酶以苯丙酮酸或4-羟基苯丙酮酸为底物具有活性，但不具有苯甲酸酯。后者的两种酶在底物特异性上相似，并且每种均表现出50
• Tyrosine Biosynthesis in Sorghum bicolor: Characteristics of Prephenate Aminotransferase
  作者：Daniel L. Siehl、James A. Connelly、Eric E. Conn

  DOI：10.1515/znc-1986-1-213

  日期：1986.2.1

  Abstract A stable activity which transfers the amino group from glutamate to prephenate was extracted from 4-day old etiolated shoots of sorghum. The activity was retained on DEAE cellulose and eluted as a single peak. Prephenate aminotransferase co-eluted with a very abundant α-ketoglutarate: aspartate aminotransferase, but heating at 70 °C resulted in loss of α-ketoglutarate: aspartate activity with

  摘要 从 4 天龄的高粱黄化枝条中提取了一种稳定的活性，可将氨基从谷氨酸盐转移到预苯酸盐。该活性保留在 DEAE 纤维素上并作为单峰洗脱。Prephenate 氨基转移酶与非常丰富的 α-酮戊二酸：天冬氨酸氨基转移酶共洗脱，但在 70 °C 加热导致 α-酮戊二酸：天冬氨酸活性丧失，而 prephenate：谷氨酸氨基转移酶活性几乎完全保留。加热后的酶对 prephenate 显示出高亲和力和特异性。在测试的 7 个供体中，只有谷氨酸和天冬氨酸的比例低于谷氨酸的 20%，支持预苯甲酸氨基转移酶活性。在相反方向，随着α-酮戊二酸的浓度从1降低，与正向相当的反应速率没有变化。0 到 0.09 mᴍ。Arogenate 的表观 Km 为 0.8 mᴍ。正向反应不受包含酪氨酸、苯丙氨酸或色氨酸的影响。连同在高粱中发现的芳香酸脱氢酶 [3]，这些数据表明，在高粱植物中，酪氨酸通过转氨基和芳构化从 prephenate