N^α-(benzyloxycarbonyl)tryptophanylarginine hydrazide | 813440-25-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N^α-(benzyloxycarbonyl)tryptophanylarginine hydrazide
• 英文别名: Cbz-Trp-Arg-NHNH2；benzyl N-[(2S)-1-[[(2S)-5-(diaminomethylideneamino)-1-hydrazinyl-1-oxopentan-2-yl]amino]-3-(1H-indol-3-yl)-1-oxopropan-2-yl]carbamate
• CAS: 813440-25-4
• 化学式: C₂₅H₃₂N₈O₄
• 分子量: 508.58
• InChiKey: ZYCQKLCRAQSOCS-SFTDATJTSA-N

物化性质

• 密度：
  1.40±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.1
• 重原子数：
  37
• 可旋转键数：
  13
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.28
• 拓扑面积：
  203
• 氢给体数：
  7
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  N-苄氧羰基-L-色氨酸 在 N-甲基吗啉 、 碳酸氢钠 、 一水合肼 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 为溶剂， 反应 7.0h， 生成 N^α-(benzyloxycarbonyl)tryptophanylarginine hydrazide
  参考文献：
  名称：

  Direct N-Glycan Profiling in the Presence of Tryptic Peptides on MALDI-TOF by Controlled Ion Enhancement and Suppression upon Glycan-Selective Derivatization

  摘要：

  尽管寡糖分析的艰巨性和耗时性限制了某些尝试来分析糖基化谱，但对碳水化合物修饰的显著阐明在很大程度上依赖于它。为了大幅度改善样品制备过程，提出并评估了一种新的方案，允许在存在其他物种（如胰蛋白酶肽）的情况下通过MALDI-TOF进行糖特定检测。新方案基于这样的概念：通过糖特定衍生化，可以有选择性地大幅度提高糖的解吸/电离效率，同时大幅度抑制其他离子物种。准备并评估了一系列已知和新颖的标记试剂，这些试剂都携带酰肼功能以便进行糖特定衍生化，根据它们提高糖检测灵敏度、抑制其他污染物离子（如肽）以及检测酸性寡糖的能力进行了评估。几种具有疏水残基和季铵/吡啶锪或胍基功能的新颖试剂显著提高了寡糖的检测灵敏度。当酶解脱糖基化的胰蛋白酶卵白蛋白消化物直接通过这些试剂衍生化，并在没有任何预先纯化的情况下进行MALDI-TOF分析时，我们观察到单一类型的分析离子（标记的糖）可以抑制大部分肽离子，同时允许低飞摩尔水平的寡糖检测。通过使用几种其他模型糖蛋白（包括含有各种唾液酸化寡糖的α1-酸性糖蛋白）进一步评估了这种方法的功效。

  DOI：

  10.1021/ac0492766

文献信息

• Direct <i>N</i>-Glycan Profiling in the Presence of Tryptic Peptides on MALDI-TOF by Controlled Ion Enhancement and Suppression upon Glycan-Selective Derivatization
  作者：Yasuro Shinohara、Jun-ichi Furukawa、Kenichi Niikura、Nobuaki Miura、Shin-Ichiro Nishimura

  DOI：10.1021/ac0492766

  日期：2004.12.1

  Even though the formidably laborious and time-consuming nature of oligosaccharide analysis limits certain attempts to analyze the glycosylation profile, the significant elucidation of carbohydrate modifications is largely dependent on it. Aiming to substantially improve the sample preparation procedure, a novel protocol allowing glycan-specific detection in the presence of other species, such as tryptic peptides, on MALDI-TOF was proposed and then evaluated. The new protocol is based on the concept that the desorption/ionization efficiency of glycans could be selectively and substantially enhanced while drastically suppressing the other ion species upon glycan-selective derivatization. A series of known and novel labeling reagents, all of which carry hydrazide functionality to allow glycan-specific derivatization, were prepared and evaluated in terms of their abilities to enhance the detection sensitivity of glycans, suppress ions of other contaminants (e.g., peptides), and detect acidic oligosaccharides. Several novel reagents that possess hydrophobic residue(s) together with quaternary ammonium/pyridinium or guanidino functionalities significantly enhanced the detection sensitivity of oligosaccharides. When enzymatically deglycosylated tryptic ovalbumin digest was directly derivatized by these reagents and subjected to MALDI-TOF analysis without any prior purification, we observed that a single type of analyte ion (labeled glycan) could suppress a large majority of peptide ions while allowing a low-femtomole level detection of oligosaccharides. The efficacy of this approach was further evaluated using several other model glycoproteins, including α1-acid glycoprotein that contains a variety of sialylated oligosaccharides.

  尽管寡糖分析的艰巨性和耗时性限制了某些尝试来分析糖基化谱，但对碳水化合物修饰的显著阐明在很大程度上依赖于它。为了大幅度改善样品制备过程，提出并评估了一种新的方案，允许在存在其他物种（如胰蛋白酶肽）的情况下通过MALDI-TOF进行糖特定检测。新方案基于这样的概念：通过糖特定衍生化，可以有选择性地大幅度提高糖的解吸/电离效率，同时大幅度抑制其他离子物种。准备并评估了一系列已知和新颖的标记试剂，这些试剂都携带酰肼功能以便进行糖特定衍生化，根据它们提高糖检测灵敏度、抑制其他污染物离子（如肽）以及检测酸性寡糖的能力进行了评估。几种具有疏水残基和季铵/吡啶锪或胍基功能的新颖试剂显著提高了寡糖的检测灵敏度。当酶解脱糖基化的胰蛋白酶卵白蛋白消化物直接通过这些试剂衍生化，并在没有任何预先纯化的情况下进行MALDI-TOF分析时，我们观察到单一类型的分析离子（标记的糖）可以抑制大部分肽离子，同时允许低飞摩尔水平的寡糖检测。通过使用几种其他模型糖蛋白（包括含有各种唾液酸化寡糖的α1-酸性糖蛋白）进一步评估了这种方法的功效。