Cbz-L-Iva-L-Phe-OMe | 344608-07-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Cbz-L-Iva-L-Phe-OMe
• 英文别名: Z-L-Iva-L-Phe-OMe
• CAS: 344608-07-7
• 化学式: C₂₃H₂₈N₂O₅
• 分子量: 412.486
• InChiKey: MZHTUNCEFPEAGG-CVDCTZTESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.98
• 重原子数：
  30.0
• 可旋转键数：
  9.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.35
• 拓扑面积：
  93.73
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Cbz-L-Iva-L-Phe-OMe 在 N-甲基吗啉 、 N-羟基-7-氮杂苯并三氮唑 、 氢气 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 72.0h， 生成 Cbz-D-Pro-L-Iva-L-Phe-OMe
  参考文献：
  名称：

  在基于肽手性催化Ç不对称酰化反应二级结构的作用α -Tetrasubstitutedα氨基酸

  摘要：

  在最近的一系列论文中，Miller和他的同事们能够证明基于His（π-Me）的末端保护肽是不对称酰基转移反应的有效催化剂，可用于醇的动力学拆分。在一种支持结构的溶剂中，活性最高的化合物之一，即一个含Aib的四肽，被折叠成一个分子内双氢键结合的β-发夹基序，并带有II'型β-转角构象。在这项工作中，我们已经通过检查一组类似物和较短序列（二肽酰胺）的扩大了米勒四肽的研究，其特征在于，通过手性Ç α -tetrasubstitutedα氨基发散膨松性和光学配置的酸。溶液中的肽合成，通过FT-IR吸收和1进行构象分析还进行了1 H NMR技术和催化活性的筛选。我们的结果证实了β-发夹3D结构与肽的催化活性之间的密切关系。已经发现选择性比米勒化合物略高的四肽类似物。但是，末端保护的，工业上更具吸引力的二肽酰胺效果差。

  DOI：

  10.1021/jo040107v
• 作为产物：
  描述：

  苯甲氧羰酰琥珀酰亚胺 在 N-甲基吗啉 、 N-羟基-7-氮杂苯并三氮唑 、 TEA 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 水 、 乙腈 为溶剂， 反应 72.0h， 生成 Cbz-L-Iva-L-Phe-OMe
  参考文献：
  名称：

  在基于肽手性催化Ç不对称酰化反应二级结构的作用α -Tetrasubstitutedα氨基酸

  摘要：

  在最近的一系列论文中，Miller和他的同事们能够证明基于His（π-Me）的末端保护肽是不对称酰基转移反应的有效催化剂，可用于醇的动力学拆分。在一种支持结构的溶剂中，活性最高的化合物之一，即一个含Aib的四肽，被折叠成一个分子内双氢键结合的β-发夹基序，并带有II'型β-转角构象。在这项工作中，我们已经通过检查一组类似物和较短序列（二肽酰胺）的扩大了米勒四肽的研究，其特征在于，通过手性Ç α -tetrasubstitutedα氨基发散膨松性和光学配置的酸。溶液中的肽合成，通过FT-IR吸收和1进行构象分析还进行了1 H NMR技术和催化活性的筛选。我们的结果证实了β-发夹3D结构与肽的催化活性之间的密切关系。已经发现选择性比米勒化合物略高的四肽类似物。但是，末端保护的，工业上更具吸引力的二肽酰胺效果差。

  DOI：

  10.1021/jo040107v

文献信息

• Peptaibolin: synthesis, 3D-structure, and membrane modifying properties of the natural antibiotic and selected analogues
  作者：Marco Crisma、Alessandra Barazza、Fernando Formaggio、Bernard Kaptein、Quirinus B Broxterman、Johan Kamphuis、Claudio Toniolo

  DOI：10.1016/s0040-4020(01)00124-7

  日期：2001.4

  tetrapeptide antibiotic peptaibolin and selected analogues with replacements at the N- and C-terminal groups and the Cα-tetrasubstituted α-amino acids. The preferred conformation of all of the peptides was assessed in solution by using FT-IR absorption and 1H NMR techniques. Results of the X-ray diffraction analyses of peptaibolin itself and three analogues are also presented. Permeability measurements

  我们通过溶液方法合成，并用在N-替换和C-末端基团以及C完全表征的天然存在的，四肽抗生素peptaibolin和选定的类似物的α -tetrasubstitutedα氨基酸。通过使用FT-IR吸收和1 H NMR技术在溶液中评估所有肽的优选构象。还提供了肽肽素本身和三种类似物的X射线衍射分析结果。这种多匝形成，非常短的肽的渗透性测量结果表明，肽环素没有膜活性，因为脂酰N端封闭基团是必不可少的。