Fmoc-Pro-Hyp-Gly-OH | 223566-95-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Fmoc-Pro-Hyp-Gly-OH
• 英文别名: 2-[[(2S,4R)-1-[(2S)-1-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonyl)pyrrolidine-2-carbonyl]-4-hydroxypyrrolidine-2-carbonyl]amino]acetic acid
• CAS: 223566-95-8
• 化学式: C₂₇H₂₉N₃O₇
• 分子量: 507.543
• InChiKey: YHMYYHDDPKPKRR-XARZLDAJSA-N

物化性质

• 沸点：
  836.9±65.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.421±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.8
• 重原子数：
  37
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.41
• 拓扑面积：
  137
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  溶剂黄146 、 Fmoc-Pro-Hyp-Gly-OH 在 N,N-二异丙基乙胺 、 6-chloro-3-((dimethylamino)(dimethyliminio)methyl)-1H-benzo[d][1,2,3]triazol-3-ium-1-olatehexafluorophosphate(V) 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 N-甲基吡咯烷酮 为溶剂， 反应 2.0h， 以7.1 mg的产率得到
  参考文献：
  名称：

  N和C末端官能团对胶原三重螺旋稳定性的影响

  摘要：

  检查了带电荷对中性的N-末端和C-末端对胶原三螺旋的稳定性的影响。用胶原蛋白模型肽在不同pH下进行的热变性研究表明，N末端的铵基比C末端的羧酸酯更不稳定地稳定三螺旋。中性羧酸在C末端比酰胺部分更稳定三螺旋。

  DOI：

  10.1039/c7cc05837c
• 作为产物：
  描述：

  反式-4-羟基-L-脯氨酸甲酯盐酸盐 在 盐酸 、 sodium hydroxide 、 (benzotriazo-1-yloxy)tris(dimethylamino)phosphonium hexafluorophosphate 、 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 三乙胺 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 甲醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 乙腈 为溶剂， 反应 141.0h， 生成 Fmoc-Pro-Hyp-Gly-OH
  参考文献：
  名称：

  环戊三烯（CTV）是一种新型手性三酸支架，能够诱导含有天然序列或Pro-Hyp-Gly重复序列的胶原肽的三螺旋结构。

  摘要：

  基于圆锥形的环三藜芦烯（CTV）分子描述了一种新的三酸支架，该分子促进包含独特的血小板结合胶原序列或由Pro-Hyp-Gly重复序列组成的胶原肽的肽的三螺旋折叠。后者通过使用Fmoc-Pro-Hyp-Gly-OH的链段缩合合成。肽与该CTV支架偶联，也与Kemp的三酸（KTA）支架偶联。组装肽H-Gly- [Pro-Hyp-Gly] 2-Phe-Hyp-Gly-Glu（OAll）-Arg-Gly-Val-Glu（OAll）-Gly- [Pro-Hyp-Gly] 2-通过正交合成策略将NH2（13）结合到两个三酸支架上，然后对烯丙基进行脱保护，分子构建体自发折叠成三重螺旋结构。相反，未组装的肽则没有。（+/-）CTV [CH2C（O）N（H）Gly- [Pro-Hyp-Gly] 2-Phe-Hyp-Gly-Glu-Arg-Gly-Val-Glu-Gly的熔点（Tm） -[Pro-Hyp-Gly]

  DOI：

  10.1002/1521-3765(20021018)8:20<4613::aid-chem4613>3.0.co;2-r

文献信息

• Cross-Linked Collagen Triple Helices by Oxime Ligation
  作者：Nina B. Hentzen、Linde E. J. Smeenk、Jagna Witek、Sereina Riniker、Helma Wennemers

  DOI：10.1021/jacs.7b07498

  日期：2017.9.13

  thereby stability of collagen triple helices. We therefore explored alternative covalent cross-links that allow for connecting triple-helical collagen via proline residues. Here, we present collagen model peptides that are cross-linked by oxime bonds between 4-aminooxyproline (Aop) and 4-oxoacetamidoproline placed in coplanar Xaa and Yaa positions of neighboring strands. The covalently connected strands

  共价交联对于三螺旋胶原蛋白（自然界中含量最丰富的蛋白质）的折叠和稳定性至关重要。交联也是开发合成胶原基生物相容性材料的一种有吸引力的策略。Nature 使用链间二硫键来稳定胶原蛋白三聚体。然而，它们在合成胶原蛋白中的应用很困难，需要用半胱氨酸或同型半胱氨酸替换经典氨基酸 (4R)-羟脯氨酸和脯氨酸，这会降低胶原蛋白三螺旋的预组织和稳定性。因此，我们探索了允许通过脯氨酸残基连接三螺旋胶原蛋白的替代共价交联。这里，我们展示了胶原蛋白模型肽，它们通过 4-氨基羟脯氨酸 (Aop) 和 4-氧代乙酰氨基脯氨酸之间的肟键交联，放置在相邻链的共面 Xaa 和 Yaa 位置。共价连接的链折叠成超稳定的胶原三螺旋（Tm ≈ 80 °C）。交联的设计以对 Aop 构象特性的分析、对含有 Aop 的胶原三螺旋的稳定性和功能化的研究以及分子动力学模拟为指导。研究还表明，氨氧基发挥与氟相当的立体电子效应，并引入肟
• A Lateral Salt Bridge for the Specific Assembly of an ABC-Type Collagen Heterotrimer
  作者：Nina B. Hentzen、Valdrin Islami、Martin Köhler、Renato Zenobi、Helma Wennemers

  DOI：10.1021/jacs.9b13037

  日期：2020.2.5

  Nature uses salt bridges to control the folding and stability of many proteins, including collagen, the key structural protein in mammals. Here, we present an interstrand salt bridge between (4S)-aminoproline (Amp) and aspartic acid (Asp) that directs the composition and register-specific assembly of synthetic collagen heterotrimers. This Amp-Asp salt bridge allowed for the rational design of strands

  大自然使用盐桥来控制许多蛋白质的折叠和稳定性，包括胶原蛋白，这是哺乳动物的关键结构蛋白。在这里，我们提出了 (4S)-氨基脯氨酸 (Amp) 和天冬氨酸 (Asp) 之间的链间盐桥，它指导合成胶原异源三聚体的组成和注册特异性组装。这种 Amp-Asp 盐桥允许合理设计折叠成 A2B 和 ABC 型异源三聚体的链，每个三螺旋只有三个盐桥。本机 ESI-MS 和 NMR 光谱分析证实了 ABC 异源三聚体的特定组装。
• Peptide precursors that acquire denatured collagen-hybridizing ability by <i>O</i>-to-<i>N</i> acyl migration at physiological pH
  作者：Sayaka Kanai、Koshi Machida、Ryo Masuda、Takaki Koide

  DOI：10.1039/c9ob02136a

  日期：——

  Here, we report peptide probes with either single or cyclic double stranded collagen-like sequences that spontaneously acquire collagen-hybridizing ability at physiological pH. These peptides have ester bonds derived from O-acyl isopeptide units that are converted to amide bonds via intramolecular O-to-N acyl migration by a pH shift. The peptides that do not require pre-treatment for disassembly will

  在这里，我们报告的多肽探针具有单链或环状双链胶原样序列，可在生理pH值下自发获得胶原杂交能力。这些肽具有衍生自酯键ö并转换成酰胺键-酰基异肽单元经由分子内直径： -到- ñ通过pH移位酰基迁移。不需要进行拆卸前处理的肽就可以作为靶向未折叠胶原蛋白的经皮治疗的前药。
• Temperature-controlled electrospray ionization mass spectrometry as a tool to study collagen homo- and heterotrimers
  作者：Martin Köhler、Adrien Marchand、Nina B. Hentzen、Jasmine Egli、Alina I. Begley、Helma Wennemers、Renato Zenobi

  DOI：10.1039/c9sc03248g

  日期：——

  heterotrimeric collagen model peptides. Under native conditions, the high resolving power of mass spectrometry was used to access the stoichiometric composition of different triple helices in complex mixtures. A temperature-controlled electrospray ionization source was built to perform thermal denaturation experiments and provided melting temperatures of triple helices. These were found to be in good

  胶原蛋白模型肽可用于了解胶原蛋白三螺旋的组装和结构。自组装异源三聚体螺旋的设计特别具有挑战性，通常会提供非共价组装体的混合物，这些混合物很难通过常规NMR和CD光谱技术表征。这可以使对控制异源三聚体形成的因素的详细理解变得困难，并限制合理的设计。在这里，我们提出了一种基于电喷雾电离质谱的新方法，以研究同型和异型三聚体胶原蛋白模型肽。在自然条件下，质谱的高分辨能力被用于获取复杂混合物中不同三重螺旋的化学计量组成。建立了温度可控的电喷雾电离源，以进行热变性实验，并提供三重螺旋的熔融温度。发现这些与从CD光谱测量获得的值高度吻合。重要的是，对于难以通过常规方法分析的共存的同三聚体和异三聚体的混合物，我们的技术可用于鉴定和监测每个单独物种的展开。只需使用少量样品，即可在单个实验中轻松获得其各自的熔融温度。这些方法很难通过常规方法进行分析，因此我们的技术可以识别和监控每个物种的展开。只需使用少量样品
• Effect of N- and C-terminal functional groups on the stability of collagen triple helices
  作者：Jasmine Egli、Roman S. Erdmann、Pascal J. Schmidt、Helma Wennemers

  DOI：10.1039/c7cc05837c

  日期：——

  charged versus neutral N- and C-termini on the stability of the collagen triple helix was examined. Thermal denaturation studies at different pH with collagen model peptides showed that an ammonium group at the N-terminus destabilizes the triple helix more than a carboxylate at the C-terminus. A neutral carboxylic acid stabilizes the triple helix more than an amido moiety at the C-terminus.

  检查了带电荷对中性的N-末端和C-末端对胶原三螺旋的稳定性的影响。用胶原蛋白模型肽在不同pH下进行的热变性研究表明，N末端的铵基比C末端的羧酸酯更不稳定地稳定三螺旋。中性羧酸在C末端比酰胺部分更稳定三螺旋。