Boc-L-Val-L-Phe-L-Phe-OMe | 1314324-32-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-L-Val-L-Phe-L-Phe-OMe
• 英文别名: Boc-Val-Phe-Phe-OMe
• CAS: 1314324-32-7
• 化学式: C₂₉H₃₉N₃O₆
• 分子量: 525.645
• InChiKey: VZBNFTXNTUPFEP-HJOGWXRNSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.16
• 重原子数：
  38.0
• 可旋转键数：
  11.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.45
• 拓扑面积：
  122.83
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  6.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-L-Val-L-Phe-L-Phe-OMe 在 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 21.0h， 生成 Boc-Leu-Val-Phe-Phe-OMe
  参考文献：
  名称：

  Multipurpose isothiocyanyl alanine/lysine: Use as solvatochromic IR probes and in site specific labeling/ligation of short peptides

  摘要：

  The solvatochromic IR responsivity of small side chain-NCS in two unexplored unnatural amino acids, isothiocyanyl alanine ((NCS)Ala = Ita) and lysine ((NCS)Lys = Itl), without perturbing the conformation is demonstrated in two designed short tripeptide (BocAla-(NCS)Ala-Ala-OMe) and hexapeptide (BocLeu-ValPhe- Phe-(NCS)Lys-Gly-OMe). Demonstration of site specific fluorescent labeling in both the peptides and ligation type reaction in (NCS)Lys indicates the novelty of these two amino acids as alternative to the available canonical amino acids. (C) 2018 Published by Elsevier Ltd.

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2018.02.021
• 作为产物：
  描述：

  BOC-L-苯丙氨酸 在 ethyl 2-cyano-2-(2-nitrobenzenesulfonyloxyimino)acetate 、 N,N-二异丙基乙胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 11.16h， 生成 Boc-L-Val-L-Phe-L-Phe-OMe
  参考文献：
  名称：

  异手性三肽的晶体结构和超分子排列

  摘要：

  研究了末端保护的 Boc-Val-Phe-Phe-OMe 的所有可能立体异构体的自组装特性，与阿尔茨海默氏淀粉样蛋白-β (Aβ 18-20 ) 肽具有序列同质性。场发射扫描显微镜（FE-SEM）的形态分析表明，受保护的 VFF 和 vff（小写字母表示d 的一个字母代码）-氨基酸）表现出带状纤维网络，vFF、Vff、VfF和vFf形成棒状结构。尽管 VFf 表现出两种形态（棒状和球形）的混合，但 vfF 主要显示球形结构。单晶 X 射线衍射 (SC-XRD) 表明五个立体异构体形成平行的β-折叠排列。在高阶包装中，Vff、VfF 和 vFf 表现出超分子片状结构，而 VFf 和 vfF 对则表现出螺旋片状排列。所有相应的对映异构体都显示出相同的形态但相反的构象。肽中氨基酸的手性在其超分子排列中起着重要作用。有趣的是，所有自聚集肽都可以与淀粉样蛋白结合染料硫黄素 T 结合。

  DOI：

  10.1002/pep2.24229

文献信息

• Hydrogen-bonding interactions in ferrocene-peptide conjugates containing valine
  作者：Samaneh Beheshti、Anas Lataifeh、Heinz-Bernhard Kraatz

  DOI：10.1016/j.jorganchem.2010.10.061

  日期：2011.3

  The synthesis and characterization of a series of ferrocene (Fc) peptide conjugates containing the amino acid valine is reported, where the peptide substituents are part of the hydrophobic sequence of the amyloid β-peptide. The hydrogen-bonding (H-bonding) interaction in these compounds is studied by variable temperature 1H NMR spectroscopy. The solid-state structures, determined by single crystal X-ray

  报道了一系列包含氨基酸缬氨酸的二茂铁（Fc）肽缀合物的合成和表征，其中肽取代基是淀粉样β-肽的疏水序列的一部分。通过可变温度1 H NMR光谱研究了这些化合物中的氢键（H键）相互作用。通过单晶X射线晶体学确定的两种结合物（Fc [CO-Leu-Val-OMe] 2 1和Fc [CO-Gly-Val-OH] 2 6的固态结构）的报告。两种结构均通过分子内的H键稳定，表现出熟悉的“ Herrick基序”，涉及邻近氨基酸的近端酰胺NH和酰胺CO。该基序足够刚性，并且如CD研究所建议的那样保持在溶液中。但是，在缀合物1和6上观察到的分子间H键合模式显着不同，导致超分子体系结构非常不同。对于缀合物1，观察到一组更常规的头尾堆叠相互作用，其通过单个分子之间的β-折叠样H-键相互作用而稳定。但是，对于共轭6因此，C端酸基团的存在以及Gly接头的柔韧性使得能够形成更开放的结构，该结构包含被溶剂分子占据的疏水性通道。