hPrP(Ac-111–115) | 1081977-72-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: hPrP(Ac-111–115)
• 英文别名: Ac-HMAGA-NH2
• CAS: 1081977-72-1
• 化学式: C₂₁H₃₄N₈O₆S
• 分子量: 526.617
• InChiKey: QYXNFTOZHIKYOE-APYUEPQZSA-N

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-甘氨酸 、 Fmoc-L-丙氨酸 、 乙酸酐 、 Fmoc-L-蛋氨酸 、 N-芴甲氧羰基-L-组氨酸 在 Rink amide resin 、 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二异丙基碳二亚胺 、 哌啶 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 hPrP(Ac-111–115)
  参考文献：
  名称：

  CuII binding sites located at His-96 and His-111 of the human prion protein: thermodynamic and spectroscopic studies on model peptides

  摘要：

  朊病毒蛋白（PrP）是一种与 Cu2+ 结合的细胞表面糖蛋白。我们利用 PrP 肽片段，通过电位测定法、光谱法和热力学技术，证明 Cu2+ 离子与包括 His-96、His-111 和残基 60-91 内的八叉结构域的区域结合。Cu2+ 可能以不同的模式结合，这在很大程度上取决于 His 在肽序列中的位置和相邻残基。我们使用了一系列受保护的寡肽，这些寡肽的 His 位于 C 端或 N 端，从而诱导 His 残基周围的酰胺硝基以不同的模式与 N 端或 C 端结合。His 的咪唑作为 Cu2+ 的锚定位点，然后与电离的酰胺硝基结合。当配位朝向 C 端时，会形成一个稳定性较差的七元螯合环，其结合模式为{Nim, N-}。当配位指向 N 端时，会形成热力学上更稳定的六元螯合环。核磁共振数据表明，对于模型肽来说，这两种配位模式都是可能的；然而，热力学测量结果表明，它们在能量上只有微小的差别，而且相邻氨基酸残基的影响可以解决向 C 端或 N 端配位的问题。

  DOI：

  10.1039/b806192k