1-Butyl-4-nitro-1H-pyrrole-2-carboxylic acid ethyl ester | 99982-65-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机1,3-偶极化合物 - 烯丙基型1,3-偶极有机化合物
• 英文名称: 1-Butyl-4-nitro-1H-pyrrole-2-carboxylic acid ethyl ester
• 英文别名: ethyl 1-butyl-4-nitropyrrole-2-carboxylate
• CAS: 99982-65-7
• 化学式: C₁₁H₁₆N₂O₄
• 分子量: 240.259
• InChiKey: PQTSPDHUJLOHIW-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.37
• 重原子数：
  17.0
• 可旋转键数：
  6.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.55
• 拓扑面积：
  74.37
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  1-Butyl-4-nitro-1H-pyrrole-2-carboxylic acid ethyl ester 在 三乙基硅烷 、 benzotriazol-1-yloxyl-tris-(pyrrolidino)-phosphonium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 、 三氟乙酸 、 sodium hydroxide 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 12.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  教一个旧支架新的识别技巧：IAPP聚集的寡吡咯酰胺拮抗剂†

  摘要：

  设计N-取代的寡吡咯酰胺的文库以调节胰岛淀粉样多肽（IAPP）的聚集动力学。IAPP是一种激素肽，与胰岛素在胰岛β细胞中共同分泌。IAPP会采样各种构象，从天然随机螺旋到膜相关的α螺旋中间体，最后终止于富含β-折叠结构的淀粉样蛋白斑块。越来越多的证据表明，与膜结合的α-螺旋中间体是关键的细胞毒性物质，可损害β细胞的功能和生存能力，并导致2型糖尿病（DM2）的发作。该ñ使用淀粉样蛋白动力学测定法针对IAPP的聚集筛选了取代的低聚吡咯酰胺。在生理相关的脂膜系统以及从头开始时，三吡咯ADH-101是IAPP纤颤的最有效拮抗剂。条件。ADH-101诱导/稳定IAPP中的二级结构，这可能会影响其下游功能。ADH-101有效影响胰岛素分泌细胞中IAPP介导的脂质体渗漏和细胞毒性。ADH-101抑制了可能与单体IAPP结合的延伸过程，并减弱了其与预制纤维的接触。更重要的是，低聚吡咯酰胺比类似的低聚吡啶基

  DOI：

  10.1039/c7ob02910a
• 作为产物：
  描述：

  4-硝基吡咯-2-羧酸乙酯 、 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 在 四丁基碘化铵 、 potassium carbonate 作用下， 以 丙酮 为溶剂， 反应 12.0h， 以93%的产率得到1-Butyl-4-nitro-1H-pyrrole-2-carboxylic acid ethyl ester
  参考文献：
  名称：

  教一个旧支架新的识别技巧：IAPP聚集的寡吡咯酰胺拮抗剂†

  摘要：

  设计N-取代的寡吡咯酰胺的文库以调节胰岛淀粉样多肽（IAPP）的聚集动力学。IAPP是一种激素肽，与胰岛素在胰岛β细胞中共同分泌。IAPP会采样各种构象，从天然随机螺旋到膜相关的α螺旋中间体，最后终止于富含β-折叠结构的淀粉样蛋白斑块。越来越多的证据表明，与膜结合的α-螺旋中间体是关键的细胞毒性物质，可损害β细胞的功能和生存能力，并导致2型糖尿病（DM2）的发作。该ñ使用淀粉样蛋白动力学测定法针对IAPP的聚集筛选了取代的低聚吡咯酰胺。在生理相关的脂膜系统以及从头开始时，三吡咯ADH-101是IAPP纤颤的最有效拮抗剂。条件。ADH-101诱导/稳定IAPP中的二级结构，这可能会影响其下游功能。ADH-101有效影响胰岛素分泌细胞中IAPP介导的脂质体渗漏和细胞毒性。ADH-101抑制了可能与单体IAPP结合的延伸过程，并减弱了其与预制纤维的接触。更重要的是，低聚吡咯酰胺比类似的低聚吡啶基

  DOI：

  10.1039/c7ob02910a

文献信息

• Peptidomimetic-Based Vesicles Inhibit Amyloid-β Fibrillation and Attenuate Cytotoxicity
  作者：Debabrata Maity、Madeline Howarth、Maria C. Vogel、Mazin Magzoub、Andrew D. Hamilton

  DOI：10.1021/jacs.0c09967

  日期：2021.3.3

  An interruption in Aβ homeostasis leads to the deposit of neurotoxic amyloid plaques and is associated with Alzheimer’s disease. A supramolecular strategy based on the assembly of peptidomimetic agents into functional vesicles has been conceived for the simultaneous inhibition of Aβ42 fibrillation and expedited clearance of Aβ42 aggregates. Tris-pyrrolamide peptidomimetic, ADH-353, contains one hydrophobic

  Aβ 稳态的中断导致神经毒性淀粉样蛋白斑块的沉积，并与阿尔茨海默病有关。一种基于拟肽药物组装成功能性囊泡的超分子策略已被设想用于同时抑制 Aβ 42纤维化和加速清除 Aβ 42聚集体。Tris-pyrrolamide peptidomimetic, ADH-353，含有一​​个疏水的N-丁基和两个亲水的N-丙胺侧链，在生理条件下很容易形成囊泡。这些囊泡完全拯救了小鼠神经母细胞瘤 N2a 和人类神经母细胞瘤 SH-SY5Y 细胞免受 Aβ 42引起的细胞毒性可能在线粒体中错误折叠。生物物理研究，包括共聚焦成像，证明了该方法在细胞环境中对这种异常蛋白质组装的生物相容性和选择性。