Fmoc-Val-Asp-OH | 1262519-90-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 肽模拟物
• 英文名称: Fmoc-Val-Asp-OH
• 英文别名: (2S)-2-[[(2S)-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-3-methylbutanoyl]amino]butanedioic acid
• CAS: 1262519-90-3
• 化学式: C₂₄H₂₆N₂O₇
• 分子量: 454.48
• InChiKey: PAVITXWYGDABTK-FPOVZHCZSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.9
• 重原子数：
  33
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  142
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  Boc-Val-Asp-(OMe)2 在 甲酸 、 水 、 sodium carbonate 、 sodium hydroxide 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 反应 18.0h， 生成 Fmoc-Val-Asp-OH
  参考文献：
  名称：

  短肽基水凝胶：利用阳光原位合成荧光银纳米簇的模板

  摘要：

  N末端Fmoc保护的二肽Fmoc-Val-Asp-OH形成透明，稳定的水凝胶，最低凝胶浓度为0.2％w / v。通过透射电子显微镜，场发射扫描电子显微镜，原子力显微镜和傅里叶变换红外光谱等方法研究了水凝胶的凝胶特性。通过使用绿色化学方法，包裹银离子的水凝胶可以在生理pH（7.46）的阳光下有效地自发产生荧光银纳米团簇。有趣的是，在不存在任何常规还原剂但在日光存在的情况下，银离子被包含天冬氨酸残基的胶凝剂肽的羧酸根基团还原。通过使用UV / Vis光谱对这些簇进行了研究，光致发光光谱法，高分辨率透射电子显微镜（HR‐TEM），原子力显微镜（AFM）和X射线衍射（XRD）研究。质谱分析显示仅包含Ag的纳米团簇中存在一些原子2。报道的荧光银纳米团簇显示出优异的光学性能，包括非常窄的发射曲线和较大的斯托克斯位移（> 100 nm）。即使在黑暗中于4°C储存6个月后，水凝胶中已报道的荧光Ag纳米团簇

  DOI：

  10.1002/chem.201001240

文献信息

• <i>α-N</i>-Protected dipeptide acids: a simple and efficient synthesis via the easily accessible mixed anhydride method using free amino acids in DMSO and tetrabutylammonium hydroxide
  作者：G. Verardo、A. Gorassini

  DOI：10.1002/psc.2503

  日期：2013.5

  to find simple and efficient methods for their synthesis. For this reason, we have investigated the synthesis of α‐N‐protected dipeptide acids by reacting the easily accessible mixed anhydride of α‐N‐protected amino acids with free amino acids under different reaction conditions. The combination of TBA‐OH and DMSO has been found to be the best to overcome the low solubility of amino acids in organic

  在医学和药理学领域中，二肽的重要性已得到充分证明，并且已进行了许多努力来寻找简单有效的合成方法。因此，我们通过使易于获得的α-N混合酸酐反应，研究了α-N保护的二肽酸的合成在不同的反应条件下用游离氨基酸保护氨基酸。已经发现，TBA-OH和DMSO的组合是克服氨基酸在有机溶剂中低溶解度的最佳方法。在这些实验条件下，均相缩合反应迅速发生且没有可检测的差向异构。本方法也适用于未保护的侧链Tyr，Trp，Glu和Asp，但不适用于Lys。后一个残基能够结合两个混合酸酐分子，得到相应的异三肽。此外，已经测试了该方案对三肽和四肽合成的适用性。这种方法减少了对保护基的需求，具有成本效益，可扩展性，并产生了可用作较大肽合成的基础材料的二肽酸。
• Glutamic Acid Selective Chemical Cleavage of Peptide Bonds
  作者：Joseph M. Nalbone、Neelam Lahankar、Lyssa Buissereth、Monika Raj

  DOI：10.1021/acs.orglett.6b00317

  日期：2016.3.4

  hydrolysis of peptide bonds at glutamic acid under neutral aqueous conditions is reported. The method relies on the activation of the backbone amide chain at glutamic acid by the formation of a pyroglutamyl (pGlu) imide moiety. This activation increases the susceptibility of a peptide bond toward hydrolysis. The method is highly specific and demonstrates broad substrate scope including cleavage of various bioactive

  据报道在中性水性条件下谷氨酸上肽键的位点特异性水解。该方法依赖于通过形成焦谷氨酰基（pGlu）酰亚胺部分而在谷氨酸上激活主链酰胺链。这种活化增加了肽键对水解的敏感性。该方法是高度特异性的，并证明了广泛的底物范围，包括具有非天然氨基酸残基的各种生物活性肽的裂解，所述非天然氨基酸残基是不适合酶促水解的底物。