3-(2-methylindolyl)pyruvic acid | 1138220-65-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吲哚及其衍生物
• 英文名称: 3-(2-methylindolyl)pyruvic acid
• 英文别名: 3-(2-methyl-1H-indol-3-yl)-2-oxopropanoic acid
• CAS: 1138220-65-1
• 化学式: C₁₂H₁₁NO₃
• 分子量: 217.224
• InChiKey: UMFZDFYZQDQMMY-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.8
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.17
• 拓扑面积：
  70.2
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-(2-methylindolyl)pyruvic acid 在 dehydrogenase 作用下， 生成
  参考文献：
  名称：

  硫代普顿生物合成中促进喹啉酸部分形成的见解，促进了氟化的硫肽的产生

  摘要：

  硫排蛋白（TSR），通常被称为硫肽家族中的母体化合物，是一个双大环成员，其特征是带有一个附加奎奴二酸（QA）部分的侧环，该环附加到特征性核心系统上。QA生物合成需要不寻常的扩环转化，显示甲基转移到L-色氨酸上并吲哚部分重排，从而生成喹啉酮。在这里，我们报告该过程涉及自由基甲基转移酶TsrT，氨基转移酶TsrA，脱氢酶TsrE和环化酶TsrD的活动。TsrU是一种立体特异性氧化还原酶，可催化酮进一步转化为对映体纯S醇。对这种化学方法的阐明（在共有QA侧环系统的许多硫肽的生物合成中很常见）可促进类似物的产生，

  DOI：

  10.1016/j.chembiol.2012.02.008
• 作为产物：
  描述：

  2-氨基-3-(2-甲基-1H-吲哚-3-基)丙酸 在 aminotransferase 作用下， 生成 3-(2-methylindolyl)pyruvic acid
  参考文献：
  名称：

  硫代普顿生物合成中促进喹啉酸部分形成的见解，促进了氟化的硫肽的产生

  摘要：

  硫排蛋白（TSR），通常被称为硫肽家族中的母体化合物，是一个双大环成员，其特征是带有一个附加奎奴二酸（QA）部分的侧环，该环附加到特征性核心系统上。QA生物合成需要不寻常的扩环转化，显示甲基转移到L-色氨酸上并吲哚部分重排，从而生成喹啉酮。在这里，我们报告该过程涉及自由基甲基转移酶TsrT，氨基转移酶TsrA，脱氢酶TsrE和环化酶TsrD的活动。TsrU是一种立体特异性氧化还原酶，可催化酮进一步转化为对映体纯S醇。对这种化学方法的阐明（在共有QA侧环系统的许多硫肽的生物合成中很常见）可促进类似物的产生，

  DOI：

  10.1016/j.chembiol.2012.02.008

文献信息

• Processing 2-Methyl-<scp>l</scp>-Tryptophan through Tandem Transamination and Selective Oxygenation Initiates Indole Ring Expansion in the Biosynthesis of Thiostrepton
  作者：Zhi Lin、Jia Ji、Shuaixiang Zhou、Fang Zhang、Jiequn Wu、Yinlong Guo、Wen Liu

  DOI：10.1021/jacs.7b05337

  日期：2017.9.6

  We here report that during the formation of QA, the key expansion of an indole to a quinoline relies on the activities of the pyridoxal-5'-phosphate-dependent protein TsrA and the flavoprotein TsrE. These proteins act in tandem to process the precursor 2-methyl- l-Trp through reversible transamination and selective oxygenation, thereby initiating a highly reactive rearrangement in which selective C2-N1

  Thiostrepton (TSR) 是核糖体合成和翻译后修饰的硫肽抗生素家族的典型成员，在其特征硫肽框架的侧环系统中具有生物学上重要的喹哪二酸 (QA) 部分。QA 源自独立的 l-Trp 残基；然而，对其相关的转化过程仍然知之甚少。我们在这里报告说，在 QA 的形成过程中，吲哚到喹啉的关键扩展依赖于 pyridoxal-5'-磷酸依赖性蛋白 TSrA 和黄素蛋白 TSrE 的活性。这些蛋白质通过可逆转氨作用和选择性氧化作用协同作用处理前体 2-甲基-l-色氨酸，从而引发高反应性重排，其中通过水解使吲哚开环选择性 C2-N1 键断裂与通过缩合形成 C2'-N1 键紧密结合，以在喹啉酮中间体的生产中进行再环化和扩环。这种吲哚环扩展机制是不寻常的，代表了一种在自然界中发现的基于 l-Trp 的功能化的新策略。
• Chemoenzymatic Synthesis of Indole-Containing Acyloin Derivatives
  作者：Saad Alrashdi、Federica Casolari、Aziz Alabed、Kwaku Kyeremeh、Hai Deng

  DOI：10.3390/molecules28010354

  日期：——

  neocarazostatin A. The utilization of the first two enzymes, the PfTrpB variant and LAAO, is designed to provide structurally diverse indole 3-pyruvate derivatives as donor substrates for NzsH-catalysed biotransformation to provide acyloin derivatives. Our results demonstrate that NzsH displays a considerable substrate profile toward donor substrates for production of acyloins with different indole ring

  含吲哚的偶姻要么是许多抗微生物/抗病毒天然产物的关键中间体，要么是生物活性分子合成的组成部分。因此，获得结构多样的含吲哚偶姻引起了相当大的关注。在这份报告中，我们提出了一项利用生物转化提供含有各种吲哚取代基的偶苷的初步研究。生物转化系统包含色氨酸合酶独立 β-亚基变体 PfTrpB6，由文献中的定向进化产生；市售的 L-氨基酸氧化酶 (LAAO)；和二磷酸硫胺素 (ThDP) 依赖性酶 NzsH，编码在细菌咔唑生物碱天然产物新卡拉唑汀 A 的生物合成基因簇 (nzs) 中。前两种酶的利用，PfTrpB 变体和 LAAO，旨在提供结构多样的吲哚 3-丙酮酸酯衍生物作为供体底物，用于 NzsH 催化的生物转化以提供偶姻衍生物。我们的研究结果表明，NzsH 显示出相当大的底物特征，用于生产具有不同吲哚环系统的偶姻，这表明 NzsH 可以通过定向进化进一步探索作为潜在的生物催化剂，以提高未来的催化效率。
• Thiostrepton Biosynthesis: Prototype for a New Family of Bacteriocins
  作者：Wendy L. Kelly、Lisa Pan、Chaoxuan Li

  DOI：10.1021/ja807890a

  日期：2009.4.1

  Thiopeptide antibiotics are a group of highly modified peptide metabolites. The defining scaffold for the thiopeptides is a macrocycle containing a dehydropiperidine or pyridine ring, dehydrated amino acids, and multiple thiazole or oxazole rings. Some members of the thiopeptides, such as thiostrepton, also contain either a quinaldic acid or indolic acid substituent derived from tryptophan. Although the amino acid precursors of these metabolites are well-established, the biogenesis of these complex peptides has remained elusive. Whole-genome scanning of Streptomyces laurentii permitted identification of a thiostrepton prepeptide, TsrA, and involvement of TsrA in thiostrepton biosynthesis was confirmed by mutagenesis. A gene cluster responsible for thiostrepton biosynthesis is reported, and the encoded gene products are discussed. The disruption of a gene encoding an amidotransferase, tsrT, led to the loss of thiostrepton production and the detection of a new metabolite, contributing further support to the identification of the tsr cluster. The tsr locus also appears to possess the gene products needed to convert tryptophan to the quinaldic acid moiety, and an aminotransferase was found to catalyze an early step in this pathway. This work establishes that the thiopeptides are a type of bacteriocin, a family of genetically encoded antimicrobial peptides, and are subjected to extensive posttranslational modification during maturation of the prepeptide.