2,3-diketo-L-gulonate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: 2,3-diketo-L-gulonate
• 英文别名: DKG；(4R,5S)-4,5,6-trihydroxy-2,3-dioxohexanoate
• 化学式: C₆H₇O₇
• 分子量: 191.117
• InChiKey: GJQWCDSAOUMKSE-STHAYSLISA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.7
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  135
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  脱氢抗坏血酸 在 sodium hydroxide 作用下， 反应 0.1h， 生成 2,3-diketo-L-gulonate
  参考文献：
  名称：

  脱氢抗坏血酸在弱酸性水溶液中的非氧化降解途径的表征。

  摘要：

  尽管l-抗坏血酸（维生素C）是一种重要的生物抗氧化剂，但其在体内的降解途径仍不完整。抗坏血酸被氧化为脱氢抗坏血酸，可以将其水解为二酮古龙酸酯（DKG）或进一步被氧化。DKG可以被氧化或非氧化进一步降解。在这里，我们表征了在20°C和植物质外体典型的弱酸性pH下非酶和非氧化形式形成的DKG产品的特征。高压电泳显示至少有五种产物，包括两种新颖的CPL（2-羧基-1-苏-戊戊内酯的末端），可缓慢与CPA（2-羧基-1-苏-戊戊酸酯）互变。两个CPL之一具有异常低的pKa。MS [（C6H7O7）-]以及1H和13C NMR光谱支持CPL结构。木糖酸盐及其内酯也出现了。用[1-14C] DKG进行的实验表明，所有五种产品（包括5碳木糖酸盐及其内酯）均保留了DKG的碳1值；因此，大多数木糖酸酯是通过CPL或CPA的脱羧作用而产生的，CPL或CPA的-COOH基团之一来自“苯甲酸重排”后的DKG的C-

  DOI：

  10.1016/j.abb.2019.108240

文献信息

• A Novel NAD-binding Protein Revealed by the Crystal Structure of 2,3-Diketo-l-gulonate Reductase (YiaK)
  作者：Farhad Forouhar、Insun Lee、Jordi Benach、Kaushal Kulkarni、Rong Xiao、Thomas B. Acton、Gaetano T. Montelione、Liang Tong

  DOI：10.1074/jbc.m313580200

  日期：2004.3

  dimer of the enzyme. The crystallographic analysis unexpectedly revealed the binding of tartrate in the active site. Enzyme kinetics studies confirm that tartrate and the related D-malate are inhibitors of YiaK. In contrast to most other enzymes where substrate binding produces a more closed conformation, the binding of NAD-tartrate to YiaK produces a more open active site. The free enzyme conformation

  大肠杆菌YaaK在NADH存在下催化2,3-二酮-L-古洛糖酸酯的还原。它属于氧化还原酶的一个大家族，在古细菌，细菌和真核生物中是保守的，但与其他蛋白质没有序列同源性。我们在此报告了单独的YaaK以及与NAD-酒石酸盐复合的高达2.0-A分辨率的晶体结构。YiaK具有新的多肽骨架折叠和识别NAD辅因子的新模式。另外，NAD以不寻常的构象结合在酶的二聚体的界面上。晶体学分析出乎意料地揭示了酒石酸盐在活性位点的结合。酶动力学研究证实，酒石酸盐和相关的D-苹果酸是YiaK的抑制剂。与大多数其他酶相比，底物结合会产生更紧密的构象，酒石酸NAD与YiaK的结合产生了一个更开放的活性位点。游离酶构象与NAD结合不相容。His（44）可能是酶的催化残基。