2-oxoglutarate | 144509-68-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 酮酸及其衍生物
• 英文名称: 2-oxoglutarate
• 英文别名: α-Ketoglutarat；5-Hydroxy-4,5-dioxopentanoate
• CAS: 144509-68-2
• 化学式: C₅H₅O₅
• 分子量: 145.092
• InChiKey: KPGXRSRHYNQIFN-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.2
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.4
• 拓扑面积：
  94.5
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-oxoglutarate 在 L-谷氨酸 、 磷酸吡哆醛 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 L-谷氨酸
  参考文献：
  名称：

  Application of E. Coli aspartate transaminase to amino acid synthesis

  摘要：

  DOI：

  10.1016/s0040-4039(00)96374-3
• 作为产物：
  描述：

  monosodium L-glutamate 在 Hypocrea jecorina L-glutamate oxidase 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 0.5h， 生成 2-oxoglutarate
  参考文献：
  名称：

  Eynur, Fatih Mehmet; Karakus, Emine, Journal of the Chemical Society of Pakistan, 2014, vol. 36, # 4, p. 736 - 743

  摘要：

  DOI：
• 作为试剂：
  描述：

  penicillin N 在 DXCS 2-oxoglutarate 、 iron(II) sulfate 、 5’-三磷酸腺苷 、 维生素 C 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 去乙酰氧基头孢菌素 C
  参考文献：
  名称：

  天然产物第六部分的高效液相色谱法（HPLC）。青霉素N和头孢菌素c的亚砜及其在β-内酰胺类抗生素生物合成中的作用†

  摘要：

  通过HPLC获得纯的铅笔素Nα亚砜（1）和青霉素Nβ亚砜（2），并作为脱乙酰氧基头孢菌素C合成酶（DXCS）的底物进行测试。在青霉素N（8）转化为脱乙酰氧基头孢菌素C（9）的条件下均未使用任何亚砜。还制备了头孢菌素Cα和β-亚砜（分别为3和4）。亚砜3和4的相对稳定性通过13 C-NMR光谱的解释进行了讨论。

  DOI：

  10.1002/hlca.19840670329

文献信息

• Fusion of a Coiled-Coil Domain Facilitates the High-Level Production of Catalytically Active Enzyme Inclusion Bodies
  作者：Martin Diener、Benita Kopka、Martina Pohl、Karl-Erich Jaeger、Ulrich Krauss

  DOI：10.1002/cctc.201501001

  日期：2016.1

  raises the urgent need for large amounts of enzymes. Hence, new generic methods are required for their simple and cost‐efficient production. Here, we describe a generally applicable method based on the production of catalytically active inclusion bodies (CatIBs). CatIBs represent a promising new form of biologically produced, carrier‐free, biodegradable enzyme immobilizate. CatIBs are produced in Escherichia

  在化学合成路线中实施的生物催化反应的数量不断增加，因此迫切需要大量的酶。因此，需要新的通用方法以实现简单且具有成本效益的生产。在这里，我们描述了一种基于催化活性包涵体（CatIBs）生产的普遍适用的方法。CatIBs代表了一种有前途的生物生产，无载体，可生物降解的酶固定化新形式。CatIBs通过表达由螺旋螺旋结构域和靶标酶组成的基因融合体在大肠杆菌中产生。采用这种策略的是枯草芽孢杆菌（Bs LA）的脂肪酶A，拟南芥（Arabidopsis thaliana）的羟腈裂解酶（AtHNL），并且成功地以大肠杆菌（CatIBs）的形式生产了大肠杆菌的2-琥珀酰基-5-烯丙基丙酮基-6-羟基-3-环己烯-1-羧酸酯合酶MenD （Ec MenD），并用于基于水和微水的有机溶剂反应体系，显示出极好的稳定性和可回收性。
• Mussel-Inspired Plasmonic Nanohybrids for Light Harvesting
  作者：Minah Lee、Jong Uk Kim、Joon Seok Lee、Byung Il Lee、Jonghwa Shin、Chan Beum Park

  DOI：10.1002/adma.201305766

  日期：2014.7

  Core–shell plasmonic nanohybrids are synthesized through a simple solutionbased process utilizing mussel‐inspired polydopamine (PDA). The multi‐purpose PDA not only facilitates plasmonic metal formation, but also serves as a scaffold to incorporate photosensitizers around the metal cores, as well as an adhesive between the nanohybrids and the substrate. The resulting plasmonic assembly exhibits highly

  核-壳等离激元纳米杂交物是通过基于贻贝启发的聚多巴胺（PDA）的基于溶液的简单方法合成的。多功能PDA不仅可以促进等离子体金属的形成，而且还可以作为支架在金属芯周围掺入光敏剂，以及在纳米杂化物和底物之间形成粘合剂。所得的等离激元组装体在光催化系统中表现出高度增强的光吸收，从而增强了人工光合作用。
• Molecular Properties and Enhancement of Thermostability by Random Mutagenesis of Glutamate Dehydrogenase from<i>Bacillus subtilis</i>
  作者：Md. Iqbal Hassan KHAN、Kousuke ITO、Hyeung KIM、Hiroyuki ASHIDA、Takahiro ISHIKAWA、Hitoshi SHIBATA、Yoshihiro SAWA

  DOI：10.1271/bbb.69.1861

  日期：2005.1

  The rocG gene encoding glutamate dehydrogenase from Bacillus subtilis (Bs-GluDH) was cloned, and expressed at considerable magnitude in Escherichia coli. The recombinant Bs-GluDH was purified to homogeneity and has been determined to have a hexameric structure (Mr 270 kDa) with strict specificity for 2-oxoglutarate and L-glutamate, requiring NADH and NAD+ as cofactors respectively. The enzyme showed low thermostability with Tm=41 °C due to dissociation of the hexamer. To improve the thermostability of this enzyme, we performed error-prone PCR, introducing random mutagenesis on cloned GluDH. Two single mutant enzymes, Q144R and E27F, were isolated from the final mutant library. Their Tm values were 61 °C and 49 °C respectively. Furthermore, Q144R had a remarkably high kcat value (435 s−1) for amination reaction at 37 °C, 1.3 times higher than that of the wild-type. Thus, Q144R can be used as a template gene to modify the substrate specificity of Bs-GluDH for industrial use.

  克隆了编码枯草芽孢杆菌谷氨酸脱氢酶（Bs-GluDH）的 rocG 基因，并在大肠杆菌中进行了大量表达。重组的 Bs-GluDH 经过纯化达到均一，并被确定为六聚体结构（Mr 270 kDa），对 2-氧代戊二酸和 L-谷氨酸具有严格的特异性，分别需要 NADH 和 NAD+ 作为辅助因子。由于六聚体的解离，该酶的热稳定性较低，Tm=41 °C。为了提高这种酶的耐热性，我们对克隆的 GluDH 进行了易错 PCR，引入随机突变。从最终突变体库中分离出了两个单一突变体酶，即 Q144R 和 E27F。它们的Tm值分别为61 °C和49 °C。此外，Q144R 在 37 ℃ 下进行氨基化反应的 kcat 值（435 s-1）非常高，是野生型的 1.3 倍。因此，Q144R 可作为模板基因，用于改变 Bs-GluDH 的底物特异性，供工业使用。
• Elucidation of a Self-Sustaining Cycle in <i>Escherichia coli</i> <scp>l</scp>-Serine Biosynthesis That Results in the Conservation of the Coenzyme, NAD⁺
  作者：Gregory A. Grant

  DOI：10.1021/acs.biochem.8b00074

  日期：2018.3.20

  The equilibrium of the reaction catalyzed by d-3-phosphoglycerate dehydrogenase (PGDH), the first enzyme in the l-serine biosynthetic pathway, is far in the direction away from serine synthesis. As such, the enzyme is usually assayed in this direction. To easily assay it in the direction of l-serine synthesis, it can be coupled to the next enzyme in the pathway, phosphoserine aminotransferase (PSAT)

  由d -3-磷酸甘油酸脱氢酶（PGDH）催化的反应平衡是远离丝氨酸合成的方向，而PGDH是1-丝氨酸生物合成途径中的第一个酶。因此，通常沿该方向测定酶。容易地测定它在方向升-丝氨酸的合成，它可以耦合到在所述途径中，磷酸丝氨酸氨基转移酶（PSAT）下一酶，与活动监测由NAD的转化+至NADH通过PGD​​H。然而，当从几个不同的物种PGD​​Hs偶联至PSAT，发现它们中的一个，EC PGD​​H，节省生产辅酶升通过利用NAD的固有周期-丝氨酸+ / NADH互变，同时将α-酮戊二酸（αKG）转化为α-羟基戊二酸。此外，可以通过途径中的第二种酶PSAT产生αKG来维持循环，并且不需要任何其他酶。来自另一细菌来源的结核分枝杆菌和哺乳动物来源的人肝脏的PGD​​H并非如此，在那儿会发生NAD +的净消耗。在循环过程中，NAD +和NADH似乎都与ec PGD​​H保持紧密结合，从而有效地消除了维
• Altering the Substrate Specificity of Glutamate Dehydrogenase from<i>Bacillus subtilis</i>by Site-Directed Mutagenesis
  作者：Md. Iqbal Hassan KHAN、Hyeung KIM、Hiroyuki ASHIDA、Takahiro ISHIKAWA、Hitoshi SHIBATA、Yoshihiro SAWA

  DOI：10.1271/bbb.69.1802

  日期：2005.1

  The Lys80, Gly82 and Met101 residues of glutamate dehydrogenase from Bacillus subtilis were mutated into a series of single mutants. The wild-type enzyme was highly specific for 2-oxoglutarate, whereas G82K and M101S dramatically switched to increased specificity for oxaloacetate with kcat values 3.45 and 5.68 s-1, which were 265-fold and 473-fold higher respectively than those for 2-oxoglutarate.

  将枯草芽孢杆菌的谷氨酸脱氢酶的Lys80，Gly82和Met101残基突变为一系列单个突变体。野生型酶对2-草酰戊二酸具有高度特异性，而G82K和M101S对草酰乙酸的特异性急剧增加，kcat值分别为3.45和5.68 s-1，分别比2-草酸高265倍和473倍。戊二酸。