N-chloroacetyl-D-valine | 53518-63-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-chloroacetyl-D-valine
• 英文别名: N-chloroacetyl-D-valine；N-Chloracetyl-D-valin；(2R)-2-[(2-chloroacetyl)amino]-3-methylbutanoic acid
• CAS: 53518-63-1
• 化学式: C₇H₁₂ClNO₃
• 分子量: 193.63
• InChiKey: LJRISAYPKJORFZ-ZCFIWIBFSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.1
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.71
• 拓扑面积：
  66.4
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

安全信息

• 海关编码：
  2924199090

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-chloroacetyl-D-valine 以 水 为溶剂， 反应 0.17h， 生成 D-缬氨酸
  参考文献：
  名称：

  Characterization ofD-Aminoacylase fromAlcaligenes denitrificansDA181

  摘要：

  由阿尔卡利根斯脱氮菌DA181生产的D-氨基酸酰化酶是一种新型氨基酸酰化酶，具有高立体特异性和特定活性。该酶的分子量和等电点分别为58,000和4.4。该酶对N-乙酰-D-蛋氨酸的表观Km和kcat值估计为0.48 h^-1和6.24 × 10^4 min^-1。最适温度为45°C。在存在0.2 mg/ml牛血清白蛋白的情况下，该酶在55°C下稳定保持1小时。该酶在pH范围为6.0至11.0内稳定，最适pH为7.5。该酶每摩尔含有约2.1个锌原子。EDTA的孵育会抑制酶活性。EDTA的抑制作用可被Co2+完全逆转，Zn2+部分逆转。

  DOI：

  10.1271/bbb.56.1392
• 作为产物：
  描述：

  alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 生成 L-缬氨酸 、 N-chloroacetyl-D-valine
  参考文献：
  名称：

  Birnbaum et al., Journal of Biological Chemistry, 1952, vol. 194, p. 455,458

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Acylamino acid racemase, Production and use thereof
  申请人：Takeda Chemical Industries, Ltd.

  公开号：EP0304021A2

  公开（公告）日：1989-02-22

  The present invention relates to acylamino acid racemase, production and use thereof. The acylamino acid racemase of the present invention racemizes optically active N-acyl-α-aminocarboxylic acid alone at pH values around the neutral level at a normal temperature under normal pressure in the presence of optically active amino acid; its use in combination with D- or L-aminoacylase enables the production of optically active D- or L-α-amino acid from DL-acyl-α-aminocarboxylic acid at a high level of efficiency.

  本发明涉及酰基氨基酸消旋酶及其生产和使用。 本发明的酰基氨基酸消旋化酶可在常温常压下，在光学活性氨基酸存在的情况下，在pH值接近中性水平时单独消旋光学活性N-酰基-α-氨基羧酸；将其与D-或L-氨基酰化酶结合使用，可高效率地从DL-酰基-α-氨基羧酸生产光学活性D-或L-α-氨基酸。
• Price; Gilbert; Greenstein, Journal of Biological Chemistry, 1949, vol. 179, p. 1171
  作者：Price、Gilbert、Greenstein

  DOI：——

  日期：——
• US4981799A
  申请人：——

  公开号：US4981799A

  公开（公告）日：1991-01-01
• Birnbaum et al., Journal of Biological Chemistry, 1952, vol. 194, p. 455,458
  作者：Birnbaum et al.

  DOI：——

  日期：——
• Characterization of<scp>D</scp>-Aminoacylase from<i>Alcaligenes denitrificans</i>DA181
  作者：Yunn-Bor Yang、Kuang-Ming Hsiao、Hung-Li、Hiroyuki Yano、Akira Tsugita、Ying-Chieh Tsai

  DOI：10.1271/bbb.56.1392

  日期：1992.1

  The D-aminoacylase produced by Alcaligenes denitrificans DA181 was a new type of aminoacylase which had both high stereospecificity and specific activity. The molecular weight and isoelectric point of this enzyme were 58,000 and 4.4, respectively. The apparent Km and kcat values of this enzyme for N-acetyl-D-methionine were estimated to be 0.48 him and 6.24 × 104 min respectively. The optimum temperature was 45°C. The enzyme was stable up to 55°C for 1 hr in the presence of 0.2 mg/ml bovine serum albumin. The enzyme was stable in the pH range of 6.0 to 11.0 with an optimum pH of 7.5. This enzyme contained about 2.1 g atom of zinc per mole of enzyme. Enzyme activity was inhibited by incubation with EDTA. The inhibition by EDTA was fully reversed by Co2+ and partially by Zn2+.

  由阿尔卡利根斯脱氮菌DA181生产的D-氨基酸酰化酶是一种新型氨基酸酰化酶，具有高立体特异性和特定活性。该酶的分子量和等电点分别为58,000和4.4。该酶对N-乙酰-D-蛋氨酸的表观Km和kcat值估计为0.48 h^-1和6.24 × 10^4 min^-1。最适温度为45°C。在存在0.2 mg/ml牛血清白蛋白的情况下，该酶在55°C下稳定保持1小时。该酶在pH范围为6.0至11.0内稳定，最适pH为7.5。该酶每摩尔含有约2.1个锌原子。EDTA的孵育会抑制酶活性。EDTA的抑制作用可被Co2+完全逆转，Zn2+部分逆转。