D-Val-D-Val | 62653-78-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: D-Val-D-Val
• 英文别名: D-V-D-V；N-D-valyl-D-valine；N-D-Valyl-D-valin；D-Valyl=>D-valin；D-Valyl-D-Valin；L-Valyl-L-Valin；(2R)-2-[[(2R)-2-azaniumyl-3-methylbutanoyl]amino]-3-methylbutanoate
• CAS: 62653-78-5
• 化学式: C₁₀H₂₀N₂O₃
• 分子量: 216.28
• InChiKey: KRNYOVHEKOBTEF-HTQZYQBOSA-N

物化性质

• 熔点：
  >300 °C
• 沸点：
  411.6±30.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.084±0.06 g/cm3(Predicted)
• 溶解度：
  可溶于酸水溶液（轻微超声）、甲醇（轻微、加热）、水（轻微）

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.8
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  92.4
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  D-Val-D-Val 、 (2,5-Dioxopyrrolidin-1-yl) 4-methylhexanoate 以 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 24.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  一种高效且经济有效的方法，利用Bryopsis pennata的滋生藻类藻华来进行Kahalalide F N末端修饰

  摘要：

  背景 可以从软体动物Elysia rufescens及其饮食藻类Bryopsis pennata分离得到的Kahalalide F（KF）及其异构体iso-kahalalide F（isoKF）是有效的细胞毒性药物，已通过五项临床试验进行了研究。由于半衰期短，活性谱窄以及患者反应中等，因此需要进一步努力修饰该分子以解决其局限性。另外，由于使用固相肽合成（SPPS）生产KF类似物的高成本，因此使用了从季节性藻华中提取天然KF的降解和重建方法来产生KF类似物。 方法 使用稀盐酸，将N保护的KF在1- Thr12和d- Val13之间的酰胺键上小心水解。C端片段的合成开始于己酸琥珀酰亚胺酯的形成，然后与二肽反应。最后的偶联反应是在半合成的Fmoc-KF水解产物和C末端片段之间进行的，然后对Fmoc基团进行脱保护。 结果 六个KF类似物，在N端链上带有一个氨基酸残基，d -Val14–isoKF

  DOI：

  10.1016/j.bbagen.2015.05.004
• 作为产物：
  描述：

  D-缬氨酸 在 乙醇 、 一水合肼 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 反应 2.0h， 生成 D-Val-D-Val
  参考文献：
  名称：

  Synthesis of the Optically Active Tripeptides of Valine

  摘要：

  DOI：

  10.1021/ja01538a038

文献信息

• Schroeder,E.; Luebke,K., Justus Liebigs Annalen der Chemie, 1962, vol. 655, p. 211 - 218
  作者：Schroeder,E.、Luebke,K.

  DOI：——

  日期：——
• Aminolytic reaction catalyzed by d-stereospecific amidohydrolases from Streptomyces spp
  作者：Jiro Arima、Hitomi Ito、Tadashi Hatanaka、Nobuhiro Mori

  DOI：10.1016/j.biochi.2011.04.020

  日期：2011.9

  From investigation of 2000 soil isolates, we identified two serine-type amidohydrolases that can hydrolyze D-aminoacyl derivatives from the culture supernatant of Streptomyces species 82F2 and 83D12. The enzymes, redesignated as 82F2-DAP and 83D12-DAP, were purified for homogeneity and characterized. Each enzyme had molecular mass of approximately 40 kDa, and each showed moderate stability with respect to temperature and pH. Among hydrolytic activities toward D-aminoacyl-pNAs, the enzymes showed strict specificity toward D-Phe-pNA, but showed broad specificity toward D-aminoacyl esters. The specific activity for D-Phe-pNA hydrolysis of 82F2-DAP was ten-fold higher than that of 83D12-DAP. As a second function, each enzyme showed peptide bond formation activity by its function of aminolysis reaction. Based on results of D-Phe D-Phe synthesis under various conditions, we propose a reaction mechanism for D-Phe D-Phe production. Furthermore, the enzymes exhibited peptide elongation activity, producing oligo homopeptide in a one-pot reaction. We cloned the genes encoding each enzyme, which revealed that the primary structure of each enzyme showed 30-60% identity with those of peptidases belonging to the clan SE, S12 peptidase family categorized as serine peptidase with D-stereospecificity. (C) 2011 Elsevier Masson SAS. All rights reserved.
• ——
  作者：Ismael J. Hidalgo、Pradip Bhatnagar、Chao‐Pin Lee、Joanne Miller、Gregory Cucullino、Philip. L. Smith

  DOI：10.1023/a:1016259816661

  日期：——
• The Isomeric Dipeptides of Valine Including a Correction¹
  作者：J. W. Hinman、E. Louis Caron、Halvor N. Christensen

  DOI：10.1021/ja01160a053

  日期：1950.4
• Synthesis of the Optically Active Tripeptides of Valine
  作者：S. Shankman、Y. Schvo

  DOI：10.1021/ja01538a038

  日期：1958.3