2,4,6/3,5-pentahydroxycyclohexanone | 488-64-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: 2,4,6/3,5-pentahydroxycyclohexanone
• 英文别名: myo-2-inosose；scyllo inosose；scyllo-inosose；myoinos-2-one；Myoinosose-2；2-inosose；inosose
• CAS: 488-64-2
• 化学式: C₆H₁₀O₆
• 分子量: 178.142
• InChiKey: VYEGBDHSGHXOGT-HYFGLKJPSA-N

物化性质

• 沸点：
  368.6±42.0 °C(Predicted)
• 密度：
  2.026±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.63
• 重原子数：
  12.0
• 可旋转键数：
  0.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.83
• 拓扑面积：
  118.22
• 氢给体数：
  5.0
• 氢受体数：
  6.0

安全信息

• WGK Germany：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2,4,6/3,5-pentahydroxycyclohexanone 在 sodium hydroxide 、 正丁基锂 、 四甲基乙二胺 、 硫酸 作用下， 反应 9.0h， 生成 2,3,4,5-四甲氧基甲苯
  参考文献：
  名称：

  Synthesis of 1,2,3,4-Tetrahydroxybenzene from d-Glucose:  Exploiting myo-Inositol as a Precursor to Aromatic Chemicals

  摘要：

  DOI：

  10.1021/ja9840293
• 作为产物：
  描述：

  Inositol 在 inositol dehydrogenase (EC 1.1.1.18) 、 nicotinamide adenine dinucleotide 作用下， 以 various solvent(s) 为溶剂， 生成 2,4,6/3,5-pentahydroxycyclohexanone
  参考文献：
  名称：

  Stereoselective oxidation of protected inositol derivatives catalyzed by inositol dehydrogenase from Bacillus subtilis

  摘要：

  来自枯草芽孢杆菌的肌醇脱氢酶（EC 1.1.1.18）显示出在活性位点旁有一个非极性腔，使得保护的消旋肌醇衍生物如4-O-苯甲基-myoinositol能够以非常高的表观立体选择性被识别。

  DOI：

  10.1039/b417757f

文献信息

• Kinetics of the reaction catalyzed by inositol dehydrogenase from<i>Bacillus</i><i>subtilis</i>and inhibition by fluorinated substrate analogs
  作者：Richard Daniellou、Hongyan Zheng、David RJ Palmer

  DOI：10.1139/v06-033

  日期：2006.4.1

  synthesized fluorinated substrate analogues as competitive inhibitors. We have evaluated all rate constants in the ordered, sequential Bi Bi mechanism. No steady-state kinetic isotope effect is observed using myo-[2-2H]-inositol, indicating that the chemical step of the reaction is not rate-limiting. We have synthesized the substrate analogs 2-deoxy-2-fluoro-myo-inositol, its equatorial analog 1-deoxy-1-fluoro-scyllo-inositol

  来自枯草芽孢杆菌的肌醇脱氢酶 (EC 1.1.1.18) 通过将底物的赤道氢化物转移到 NAD+ 来催化肌醇氧化为鲨肌糖。这是肌醇代谢的关键酶，肌醇是土壤细菌的主要碳源。鉴于我们最近发现该酶具有广泛的底物谱，同时保持高立体选择性，我们寻求对该酶及其活性位点的更深入了解。我们已经检查了重组酶的动力学，并合成了作为竞争性抑制剂的氟化底物类似物。我们已经评估了有序、连续的 Bi Bi 机制中的所有速率常数。使用 myo-[2-2H]-肌醇未观察到稳态动力学同位素效应，表明反应的化学步骤不是限速的。
• The Oxidation of Partially Acylated Myoinositols
  作者：Frederick Kurzer、Dennis Chapman

  DOI：10.1515/znb-1996-0114

  日期：1996.1.1

  1,3,4,6-Tetrakis-and 1,3,4,5,6-pentakis-acylmyoinositols are obtained by the controlled catalyzed acylation of myoinositol. The extent of the substitution depends both on the reaction conditions and the structure of the acylating agent, including steric factors. Chromic acid oxidation converts the acylmyoinositols into the corresponding 2-ketones. Under electron impact, the compounds undergo stepwise deacylation.

  摘要：通过对肌醇进行受控催化酰化，得到了1,3,4,6-四酰和1,3,4,5,6-五酰肌醇。取代程度取决于反应条件和酰化试剂的结构，包括立体因素。铬酸氧化将酰肌醇转化为相应的2-酮。在电子轰击下，这些化合物经历逐步去酰化。
• Identification of two scyllo-inositol dehydrogenases in Bacillus subtilis
  作者：Tetsuro Morinaga、Hitoshi Ashida、Ken-ichi Yoshida

  DOI：10.1099/mic.0.037499-0

  日期：2010.5.1

  scyllo-Inositol (SI) is a stereoisomer of inositol whose catabolism has not been characterized in bacteria. We found thatBacillus subtilis168 was able to grow using SI as its sole carbon source and that this growth was dependent on a functionalioloperon for catabolism ofmyo-inositol (MI; another inositol isomer, which is abundant in nature). Previous studies elucidated the MI catabolic pathway inB. subtilisas comprising multiple stepwise reactions catalysed by a series of Iol enzymes. The first step of the pathway converts MI toscyllo-inosose (SIS) and involves the MI dehydrogenase IolG. Since IolG does not act on SI, we suspected that there could be another enzyme converting SI into SIS, namely an SI dehydrogenase. Within the whole genome, seven genes paralogous toiolGhave been identified and two of these,iolXandiolW(formerly known asyisSandyvaA, respectively), were selected as candidate genes for the putative SI dehydrogenase since they were both prominently expressed whenB. subtiliswas grown on medium containing SI.iolXandiolWwere cloned inEscherichia coliand both were shown to encode a functional enzyme, revealing the two distinct SI dehydrogenases inB. subtilis. Since inactivation ofiolXimpaired growth with SI as the carbon source, IolX was identified as a catabolic enzyme required for SI catabolism and it was shown to be NAD⁺dependent. The physiological role of IolW remains unclear, but it may be capable of producing SI from SIS with NADPH oxidation.

  scyllo-肌醇(SI)是肌醇的立体异构体，其在细菌中的分解代谢尚未被表征。我们发现Bacillus subtilis168能够利用SI作为其唯一的碳源生长，并且该生长依赖于功能性的iol操纵子来代谢myo-肌醇(MI；另一种在自然界中丰富的肌醇异构体)。以前的研究阐明了B. subtilis中MI代谢途径由一系列Iol酶催化的多步反应组成。途径的第一步将MI转化为scyllo-肌醇糖(SIS)，并涉及MI脱氢酶IolG。由于IolG不作用于SI，我们怀疑可能存在另一种酶将SI转化为SIS，即SI脱氢酶。在整个基因组中，已经鉴定出与iolG同源的七个基因，其中两个，iolX和iolW（以前分别称为yisS和yvaA），被选为假定的SI脱氢酶的候选基因，因为它们在含有SI的培养基中生长时都表达明显。iolX和iolW被克隆到Escherichia coli中，并且两者都被证明编码一种功能性酶，揭示了B. subtilis中两种不同的SI脱氢酶。由于iolX失活会影响以SI为碳源的生长，因此确定了IolX作为SI代谢所需的代谢酶，并且它被证明是NAD⁺依赖的。IolW的生理作用尚不清楚，但它可能能够通过NADPH氧化从SIS产生SI。
• Structural investigation of <i>myo</i>-inositol dehydrogenase from <i>Bacillus subtilis</i>: implications for catalytic mechanism and inositol dehydrogenase subfamily classification
  作者：Karin E. van Straaten、Hongyan Zheng、David R. J. Palmer、David A. R. Sanders

  DOI：10.1042/bj20101079

  日期：2010.12.1

  Inositol dehydrogenase from Bacillus subtilis (BsIDH) is a NAD+-dependent enzyme that catalyses the oxidation of the axial hydroxy group of myo-inositol to form scyllo-inosose. We have determined the crystal structures of wild-type BsIDH and of the inactive K97V mutant in apo-, holo- and ternary complexes with inositol and inosose. BsIDH is a tetramer, with a novel arrangement consisting of two long

  来自枯草芽孢杆菌的肌醇脱氢酶（BsIDH）是一种NAD +依赖性酶，可催化肌醇的轴向羟基氧化形成鞘肌醇。我们已经确定了野生型BsIDH的晶体结构以及与肌醇和肌糖的脱辅基，全环和三元复合物中的无活性K97V突变体。BsIDH是一种四聚体，具有新颖的排列方式，该结构由两个长的连续β-折叠组成，由所有四个单体形成，其中两个中心链交叉形成四聚体的核心。四聚体中的每个亚基由两个结构域组成：一个包含辅因子结合位点的N末端Rossmann折叠结构域，和一个包含肌醇结合位点的C末端结构域。结构分析使我们能够确定对辅因子和底物结合很重要的残基。Lys97，Asp172和His176是参与BsIDH催化机理的催化三联体，类似于有关酶和短链脱氢酶的建议。此外，在某些三元复合物中观察到烟酰胺环的构象变化，表明氢化物转移到NAD +的si面上。最后，将BsIDH与其他推定的肌醇脱氢酶的结构和序列进行比较，使我们能够
• Probing the Promiscuous Active Site of <i>myo</i>-Inositol Dehydrogenase Using Synthetic Substrates, Homology Modeling, and Active Site Modification
  作者：Richard Daniellou、Hongyan Zheng、David M. Langill、David A. R. Sanders、David R. J. Palmer

  DOI：10.1021/bi700281x

  日期：2007.6.1

  disaccharides, as well as 1l-4-O-substituted inositol derivatives. It catalyzes the NAD+-dependent oxidation of the axial alcohol of these substrates with comparable kinetic constants. We have found that 4-O-p-toluenesulfonyl-myo-inositol does not act as a substrate for IDH, in contrast to structurally similar compounds such as those bearing substituted benzyl substituents in the same position. X-ray crystallographic

  枯草芽孢杆菌的肌醇脱水酶（IDH，EC 1.1.1.18）的活性位点可识别多种单糖和二糖以及1-4-0-取代的肌醇衍生物。它以相当的动力学常数催化这些底物的轴向醇的NAD +依赖性氧化。我们已经发现，与结构上相似的化合物（例如在相同位置带有取代的苄基取代基的化合物）相反，4-O-甲苯磺酰基-肌醇不充当IDH的底物。作为IDH底物的4-O-甲苯磺酰基-肌醇和4-O-（2-萘基）甲基-肌醇的X射线晶体学分析表明，芳基取代基的优选构型存在明显差异。对IDH已知底物的构象分析表明，这种构象差异可解释存在IDH时4-Op-甲苯磺酰基-肌醇的反应性差异。IDH与同源葡萄糖-果糖氧化还原酶的序列比对允许构建肌醇脱氢酶的同源模型，将NADH和4-O-苄基-鞘氨醇对接，并将活性位点能量最小化。活性位点模型与所有实验结果均一致，并表明保守的酪氨酸-甘氨酸-酪氨酸基序形成了与肌醇识别位点邻接的疏水口袋。Y233