glycine amide hydrobromide | 55264-42-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: glycine amide hydrobromide
• 英文别名: glycinamide hydrobromide；H-Gly-NH2*HBr；Gly-NH2*HBr；HBr.Gly-NH2；2-Aminoacetamide;hydrobromide
• CAS: 55264-42-1
• 化学式: BrH*C₂H₆N₂O
• 分子量: 154.994
• InChiKey: GQAGLHXTIOMSGB-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.99
• 重原子数：
  6
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  69.1
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N2-[叔丁氧羰基]-N6-[苄氧羰基]-D-赖氨酸 、 glycine amide hydrobromide 在 N-乙基哌啶 、 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 BOC-D-Lys(Z)-Gly-NH2
  参考文献：
  名称：

  Preparation of [1-β-mercaptopropionic acid, 8-homoarginine]-, and [1-β-mercaptopropionic acid, 8-D-homoarginine]-vasopressin

  摘要：

  DOI：

  10.1135/cccc19750905
• 作为产物：
  描述：

  N-苄氧羰基甘氨酰胺 在 氢溴酸 、 溶剂黄146 作用下， 生成 glycine amide hydrobromide
  参考文献：
  名称：

  Sharma, Ashwani K.; Saha, A. K.; Chauhan, V. S., Indian Journal of Chemistry - Section B Organic and Medicinal Chemistry, 1985, vol. 24, p. 7 - 9

  摘要：

  DOI：

文献信息

• 2-Bromoamides as synthons for pseudopeptides containing aminodicarboxy units
  作者：Ferruccio D'Angeli、Paolo Marchetti、Severe Salvador、Gianfranco Balboni

  DOI：10.1039/c39930000304

  日期：——

  The monoalkylating and enantioselective behaviour of a chiral 2-bromoamide allows the synthesis of pseudopeptides in which a dipeptide component is changed into an aminodicarboxy moiety, with overall retention of configuration.

  手性2-溴酰胺的单烷基化和对映选择性行为使得合成伪肽成为可能，其中二肽部分被转变成氨基二羧基结构单元，并且总体构型得以保留。
• The Ion-exchange Chromatography of Imino Derivatives of Glycine
  作者：Katsuhiro Kawashiro、Shiro Morimoto、Hideyuki Yoshida

  DOI：10.1246/bcsj.56.792

  日期：1983.3

  The resolution of the six imino derivatives of glycine (Gly) by ion-exchange chromatography is described. The imino compounds included iminodiacetonitrile (1), iminodiacetamide (2), iminodiacetic acid (3), α-(cyanomethylamino)acetamide (4), α-(cyanomethylamino)acetic acid (5), and α-(carbamoylmethylamino)acetic acid (6). A mixture of 1–6 was chromatographed along with Gly, glycinamide, aminoacetonitrile, and NH3 with an automatic amino acid analyzer using Aminex A-4 resin column (0.25φ×50 cm) and sodium citrate buffers. When the initial buffer of pH 3.25 was changed to pH 6.50 15 min after beginning the analysis, these ten components were completely resolved. The analysis was completed in about 4.5 h. The stability of 1, 4, and 5 in aqueous media at room temperature was also studied.

  离子交换色谱法对甘氨酸（Gly）的六种亚氨基衍生物的分离进行了描述。这些亚氨基化合物包括亚氨基二乙腈（1）、亚氨基二乙酰胺（2）、亚氨基二乙酸（3）、α-（氰甲基氨基）乙酰胺（4）、α-（氰甲基氨基）乙酸（5）和α-（碳酰甲基氨基）乙酸（6）。混合物1-6与甘氨酸、甘氨酰胺、氨基乙腈和NH3一起，在自动氨基酸分析仪上使用Aminex A-4树脂柱（0.25φ×50 cm）和柠檬酸钠缓冲液进行色谱分析。当分析开始15分钟后，初始的pH 3.25缓冲液改为pH 6.50时，这十种成分完全分离。分析过程大约需要4.5小时。还研究了1、4和5在水溶液中室温下的稳定性。
• Enzymatically catalyzed synthesis of oxytocin fragments 1-6 and 7-9
  作者：Václav Čeřovský、Karel Jošt

  DOI：10.1135/cccc19852775

  日期：——

  Papain, α-chymotrypsin, thermolysin and elastase were utilized in the synthesis of peptide bonds of the protected oxytocin nonapeptide, except the S-benzylcysteine-proline bond. Amino groups were protected with benzyloxycarbonyl or tert-butyloxycarbonyl groups, carboxy groups as ethyl ester, phenylhydrazides or amides. The cysteine sulfhydryl group was blocked with the benzyl group whereas the tyrosine hydroxyl was unprotected. Most of the fragments were synthesized in satisfactory yields using an equimolar ratio of both reaction components and minimal (experimentally determined) amount of the given enzyme.

  木瓜酶、α-胰蛋白酶、热溶菌素和弹性蛋白酶被用于合成受保护的催产素非肽九肽的肽键，除了S-苄基半胱氨酸-脯氨酸键。氨基团被苄氧羰基或叔丁氧羰基团保护，羧基被乙酯、苯肼或酰胺保护。半胱氨酸巯基被苄基团阻断，而酪氨酸羟基未被保护。大多数片段在使用等摩尔比的反应组分和最小（经实验确定的）给定酶量的情况下以令人满意的产率合成。
• Cerovsky, Vaclav; Martinek, Karel, Collection of Czechoslovak Chemical Communications, 1989, vol. 54, # 7, p. 2027 - 2041
  作者：Cerovsky, Vaclav、Martinek, Karel

  DOI：——

  日期：——
• Brtnik, Frantisek; Barth, Tomislav; Malon, Petr, Collection of Czechoslovak Chemical Communications, 1986, vol. 51, # 7, p. 1532 - 1541
  作者：Brtnik, Frantisek、Barth, Tomislav、Malon, Petr、Fric, Ivo、Klusa, Vija E.、Jost, Karel

  DOI：——

  日期：——