(R)-3-ethyl-3-hydroxyhexane-2,4-dione | 1350539-51-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氧化合物
• 英文名称: (R)-3-ethyl-3-hydroxyhexane-2,4-dione
• 英文别名: (3R)-3-ethyl-3-hydroxyhexane-2,4-dione
• CAS: 1350539-51-3
• 化学式: C₈H₁₄O₃
• 分子量: 158.197
• InChiKey: ARDHUNBGNCKXIZ-MRVPVSSYSA-N

物化性质

• 沸点：
  240.1±20.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.038±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.4
• 重原子数：
  11
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  54.4
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  3-羟基-3-甲基-2-丁酮 、 3,4-己二酮 在 3-[(4-氨基-2-甲基-5-嘧啶基)甲基]-4-甲基-5-[4,6,6-三羟基-4,6-二氧-3,5-二氧-4,6-二磷(五)己-1-基]噻唑-3-鎓 、 magnesium sulfate 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 48.0h， 以60%的产率得到(R)-3-ethyl-3-hydroxyhexane-2,4-dione
  参考文献：
  名称：

  通过甲基乙酰丙酮极性反转的酶促化学选择性醛-酮交叉偶联

  摘要：

  克隆了地衣芽孢杆菌的乙硫胺二磷酸（ThDP）依赖性酶乙酰化酶：二氯苯酚吲哚酚氧化还原酶（Ao：DCPIP OR），并在大肠杆菌中过表达。该重组酶与从地衣芽孢杆菌中部分纯化的乙酰乙酰辅酶合酶（AAS）具有相似的相似性，表明它们可能是同一酶。通过罕见的醛-酮交叉羰基化反应，重组Ao：DCPIP OR的产品范围扩展到手性叔α-羟基酮。前所未有的是，将甲基乙酰缩丁酮作为乙酰基阴离子供体与一系列强活化至弱活化的酮结合使用。在某些情况下，Ao：DCPIP OR产生所需的叔醇，其立体化学与其他ThDP依赖酶获得的立体化学相反。a不对称合成中的C键形成。

  DOI：

  10.1002/anie.201502102

文献信息

• Structural and Mutagenesis Studies of the Thiamine-Dependent, Ketone-Accepting YerE from <i>Pseudomonas protegens</i>
  作者：Sabrina Hampel、Jan-Patrick Steitz、Anna Baierl、Patrizia Lehwald、Luzia Wiesli、Michael Richter、Alexander Fries、Martina Pohl、Gunter Schneider、Doreen Dobritzsch、Michael Müller

  DOI：10.1002/cbic.201800325

  日期：2018.11.2

  tert alert! A thiamine diphosphate (ThDP)‐dependent enzyme catalyzing the cross‐condensation of a keto acid with several activated and nonactivated ketones gives chiral tertiary alcohols, products that are otherwise difficult to obtain in an enantioenriched form. To enable comparison of aldehyde‐/ketone‐accepting enzymes and to guide site‐directed mutagenesis studies, we solved the crystal structure

  叔 警报！硫胺素二磷酸（ThDP）依赖性酶催化酮酸与几种活化和非活化酮的交叉缩合反应，生成手性叔醇，否则难以以对映体形式获得。为了能够比较醛/酮接受酶并指导定点诱变研究，我们解决了该酶的晶体结构。
• Enzymatic diastereo- and enantioselective synthesis of α-alkyl-α,β-dihydroxyketones
  作者：Pier Paolo Giovannini、Giancarlo Fantin、Alessandro Massi、Valentina Venturi、Paola Pedrini

  DOI：10.1039/c1ob05928a

  日期：——

  reactions of α-diketones catalyzed by acetylacetoin synthase (AAS) produce a set of α-alkyl-α-hydroxy-β-diketones (30–60%, ee 67–90%), which in turn are reduced regio-, diastereo-, and enantioselectively to the corresponding chiral α-alkyl-α,β-dihydroxyketones (60–70%, ee >95%) using acetylacetoin reductase (AAR) as catalyst. Both enzymes are obtained from Bacillus licheniformis and used in a crude form. The

  报道了制备光学纯的α-烷基-α，β-二羟基酮的酶促策略。α-二酮的均相和交叉偶联反应乙酰丙酮 合酶（AAS）产生一组α-烷基-α-羟基-β-二酮（30-60％，ee 67-90％），进而还原为相应的手性α，区域，非对映体和对映体-烷基-α，β-二羟基酮（60–70％，ee> 95％）使用 乙酰丙酮还原酶（AAR）作为催化剂。两种酶均获自地衣芽孢杆菌，并以粗制形式使用。的相对顺式的对映纯的α，β二羟基产物的立体化学是由NOE实验分配，而它们的绝对构型是由选定的3,4-二羟基-3-甲基-戊-2-酮的天然产物的转化（确定+）-邻苯二酚。
• Extended Reaction Scope of Thiamine Diphosphate Dependent Cyclohexane-1,2-dione Hydrolase: From CC Bond Cleavage to CC Bond Ligation
  作者：Sabrina Loschonsky、Tobias Wacker、Simon Waltzer、Pier Paolo Giovannini、Michael J. McLeish、Susana L. A. Andrade、Michael Müller

  DOI：10.1002/anie.201408287

  日期：2014.12.22

  2‐dione hydrolase (CDH) catalyzes the CC bond cleavage of cyclohexane‐1,2‐dione to 6‐oxohexanoate, and the asymmetric benzoin condensation between benzaldehyde and pyruvate. One of the two reactivities of CDH was selectively knocked down by mutation experiments. CDH‐H28A is much less able to catalyze the CC bond formation, while the ability for CC bond cleavage is still intact. The double variant CDH‐H28A/N484A

  THDP依赖性环己烷-1,2-二酮水解酶（CDH）催化的C 环己烷-1,2-二酮的C键裂解成6-氧代己酸酯，和所述不对称苯偶姻苯甲醛和丙酮酸之间的缩合。CDH的两种反应性之一被突变实验选择性地抑制了。CDH-H28A是能够催化与c小得多 C键的形成，而对于C的能力C键裂解仍然完整。双重变体CDH-H28A / N484A表现出相反的行为，并催化将丙酮酸加到环己烷-1，2-二酮中，从而形成叔醇。形成了叔醇的几种酰胆碱，其对映体过量为54-94％。除丙酮酸外，丙酮酸甲酯和丁烷-2,3-二酮是形成CC键的另一种供体底物。因此，通过设计酶变体可以解决非常罕见的醛-酮交叉安息香反应。
• Enzymatic Chemoselective Aldehyde-Ketone Cross-Couplings through the Polarity Reversal of Methylacetoin
  作者：Giovanni Bernacchia、Olga Bortolini、Morena De Bastiani、Lindomar Alberto Lerin、Sabrina Loschonsky、Alessandro Massi、Michael Müller、Pier Paolo Giovannini

  DOI：10.1002/anie.201502102

  日期：2015.6.8

  α‐hydroxy ketones through the rare aldehyde–ketone cross‐carboligation reaction. Unprecedented is the use of methylacetoin as the acetyl anion donor in combination with a range of strongly to weakly activated ketones. In some cases, Ao:DCPIP OR produced the desired tertiary alcohols with stereochemistry opposite to that obtained with other ThDP‐dependent enzymes. The combination of methylacetoin as acyl anion

  克隆了地衣芽孢杆菌的乙硫胺二磷酸（ThDP）依赖性酶乙酰化酶：二氯苯酚吲哚酚氧化还原酶（Ao：DCPIP OR），并在大肠杆菌中过表达。该重组酶与从地衣芽孢杆菌中部分纯化的乙酰乙酰辅酶合酶（AAS）具有相似的相似性，表明它们可能是同一酶。通过罕见的醛-酮交叉羰基化反应，重组Ao：DCPIP OR的产品范围扩展到手性叔α-羟基酮。前所未有的是，将甲基乙酰缩丁酮作为乙酰基阴离子供体与一系列强活化至弱活化的酮结合使用。在某些情况下，Ao：DCPIP OR产生所需的叔醇，其立体化学与其他ThDP依赖酶获得的立体化学相反。a不对称合成中的C键形成。