Diphenylacetyl-L-leucin | 65707-79-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Diphenylacetyl-L-leucin
• 英文别名: Leucine, N-(diphenylacetyl)-；(2S)-2-[(2,2-diphenylacetyl)amino]-4-methylpentanoic acid
• CAS: 65707-79-1
• 化学式: C₂₀H₂₃NO₃
• 分子量: 325.408
• InChiKey: BYFNJQVYVZRKFM-KRWDZBQOSA-N

物化性质

• 沸点：
  553.6±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.135±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.1
• 重原子数：
  24
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.3
• 拓扑面积：
  66.4
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Diphenylacetyl-L-leucin 在 吡啶 、 4-二甲氨基吡啶 、 sodium hydroxide 、 sodium ethanolate 、 1-羟基苯并三唑 、 三乙胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 乙醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 19.5h， 生成 3-((S)-2-Diphenylacetylamino-4-methyl-pentanoylamino)-2-oxo-pentanoic acid ethyl ester
  参考文献：
  名称：

  钙蛋白酶和其他半胱氨酸蛋白酶的新型肽基α-酮酰胺抑制剂。

  摘要：

  合成了一系列具有一般结构R1-L-Leu-D，L-AA-CONH-R2的新的二肽基α-酮酰胺，并将其评估为半胱氨酸蛋白酶钙蛋白酶I，钙蛋白酶II和组织蛋白酶B的抑制剂。它们结合在一起10个不同的N保护基（R1），P1（AA）中的3个氨基酸残基和α-酮酰胺氮（R2）上的44个不同的取代基。通常，钙蛋白酶II比钙蛋白酶I对这些抑制剂更敏感，其中许多抑制剂的离解常数（Ki）在10-100 nM之间。钙蛋白酶I也被有效地抑制，但是与钙蛋白酶II相比，抑制剂的数量较少时，观察到的Ki值非常低。在这项研究中，大多数化合物对组织蛋白酶B的抑制作用均较弱。钙蛋白酶II的最佳抑制剂是Z-Leu-Abu-CONH-CH2-CHOH-C6H5（Ki = 15 nM），Z-Leu-Abu-CONH-CH2-2-吡啶基（Ki = 17 nM）和Z-Leu-Abu-CONH-CH2-C6H3（3,5（OMe）2）（Ki

  DOI：

  10.1021/jm950541c
• 作为产物：
  描述：

  2,2-二苯基乙酸 在 sodium hydroxide 、 三乙胺 、 N,N'-羰基二咪唑 作用下， 以 甲醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 5.0h， 生成 Diphenylacetyl-L-leucin
  参考文献：
  名称：

  钙蛋白酶和其他半胱氨酸蛋白酶的新型肽基α-酮酰胺抑制剂。

  摘要：

  合成了一系列具有一般结构R1-L-Leu-D，L-AA-CONH-R2的新的二肽基α-酮酰胺，并将其评估为半胱氨酸蛋白酶钙蛋白酶I，钙蛋白酶II和组织蛋白酶B的抑制剂。它们结合在一起10个不同的N保护基（R1），P1（AA）中的3个氨基酸残基和α-酮酰胺氮（R2）上的44个不同的取代基。通常，钙蛋白酶II比钙蛋白酶I对这些抑制剂更敏感，其中许多抑制剂的离解常数（Ki）在10-100 nM之间。钙蛋白酶I也被有效地抑制，但是与钙蛋白酶II相比，抑制剂的数量较少时，观察到的Ki值非常低。在这项研究中，大多数化合物对组织蛋白酶B的抑制作用均较弱。钙蛋白酶II的最佳抑制剂是Z-Leu-Abu-CONH-CH2-CHOH-C6H5（Ki = 15 nM），Z-Leu-Abu-CONH-CH2-2-吡啶基（Ki = 17 nM）和Z-Leu-Abu-CONH-CH2-C6H3（3,5（OMe）2）（Ki

  DOI：

  10.1021/jm950541c

文献信息

• Kolbe, A.; Schuette, H. R., Journal fur praktische Chemie (Leipzig 1954), 1981, vol. 323, # 2, p. 311 - 318
  作者：Kolbe, A.、Schuette, H. R.

  DOI：——

  日期：——
• Structural Basis for the Potent Calpain Inhibitory Activity of Peptidyl α-Ketoacids
  作者：Isaac O. Donkor、Haregewein Assefa、Jiuyu Liu

  DOI：10.1021/jm800182c

  日期：2008.7.1

  A series of peptidyl alpha-ketoacids and alpha-ketoesters was synthesized and studied as mu-calpain inhibitors. Docking studies revealed that the mu-calpain inhibitory activity of the compounds is influenced by hydrogen bonding interactions and the potential for ionic interaction with active site residues as well as placement of a planar N-terminal capping group into the S(3) pocket of the enzyme.