3-((S)-1-phenyl-ethylamino)-propionic acid tert-butyl ester | 935674-15-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 3-((S)-1-phenyl-ethylamino)-propionic acid tert-butyl ester
• 英文别名: tert-butyl 3-(((S)-1-phenylethyl)amino)propanoate；tert-Butyl (S)-3-((1-phenylethyl)amino)propanoate, AldrichCPR；tert-butyl 3-[[(1S)-1-phenylethyl]amino]propanoate
• CAS: 935674-15-0
• 化学式: C₁₅H₂₃NO₂
• 分子量: 249.353
• InChiKey: KWVMYMIPSINHKF-LBPRGKRZSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.5
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.53
• 拓扑面积：
  38.3
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-((S)-1-phenyl-ethylamino)-propionic acid tert-butyl ester 在 N,N-二异丙基乙胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 16.0h， 生成 3-[[(2S)-6-[bis[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]methylideneamino]-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)hexanoyl]-[(1S)-1-phenylethyl]amino]propanoic acid
  参考文献：
  名称：

  α-Peptide/β-Peptoid Chimeras

  摘要：

  [GRAPHICS]We describe the synthesis and characterization of the first generation of oligomers consisting of alternating repeats of alpha-amino acids and chiral N-alkyl-beta-alanine (beta-peptoid) residues. These chimeras are stable toward proteolysis, non-hemolytic, and possess antibacterial activity comparable to well-known antimicrobial agents. Moreover, the chimeras exhibit length-dependent, concentration-dependent, solvent-dependent, and ion-strength-dependent ellipticity, indicating the presence of a secondary structure in solution. Thus, alpha-peptide/beta-peptoid oligomers represent a promising novel peptidomimetic backbone construct for biologically active ligands.

  DOI：

  10.1021/ol070316c
• 作为产物：
  描述：

  丙烯酸叔丁酯 、 (S)-(-)- α-甲基苄胺 以 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 2.0h， 以93%的产率得到3-((S)-1-phenyl-ethylamino)-propionic acid tert-butyl ester
  参考文献：
  名称：

  用于固相合成 α-肽-β-拟肽嵌合体的二聚体结构单元

  摘要：

  最近，报道了一种具有α-肽-β-拟肽嵌合骨架的新型抗菌和蛋白水解稳定的拟肽寡聚体。本论文描述了用于制备各种二聚体构建块的有效方案，显示不同类型的侧链，用于此类寡聚体库的固相合成 (SPS)。β-类肽单体通过微波辅助氮杂-迈克尔加成到丙烯酸酯中获得。随后的溶液相肽与适当保护的α-氨基酸偶联得到二聚中间体。即使是缓慢的肽偶联，包括空间位阻 N-烷基-β-丙氨酸或具有庞大侧链的氨基酸，在使用微波 (MW) 辐照时也能产生数克级的高产率。保护基团和侧链操作作为一锅溶液相程序进行，以提供十种不同的构件，产率从良好到优异。最后，通过制备 10 到 16 个残基的同聚体并通过组装四种不同的结构单元以产生多种功能化的八聚体，证明了代表性二聚体的 SPS 低聚的效率。

  DOI：

  10.1055/s-2008-1067171

文献信息

• <i>Cis</i>–<i>Trans</i> Amide Bond Rotamers in β-Peptoids and Peptoids: Evaluation of Stereoelectronic Effects in Backbone and Side Chains
  作者：Jonas S. Laursen、Jens Engel-Andreasen、Peter Fristrup、Pernille Harris、Christian A. Olsen

  DOI：10.1021/ja312532x

  日期：2013.2.20

  we here report an investigation of the effect of structural variations on the cis-trans amide bond rotamer equilibria in a selection of monomer model systems. In addition to various side chain effects, which correlated well with previous studies of α-peptoids, we present the synthesis and investigation of cis-trans isomerism in the first examples of peptoids and β-peptoids containing thioamide bonds

  非天然肽类似物在开发新材料和药理活性配体方面具有巨大潜力。一种这样的结构，β-拟肽（N-烷基-β-丙氨酸），已发现可用于各种生物活性化合物，但在折叠倾向方面的研究很少。因此，我们在这里报告了结构变化对单体模型系统选择中顺反酰胺键旋转异构体平衡的影响的调查。除了与先前对 α-拟肽的研究密切相关的各种侧链效应外，我们还介绍了在含有硫代酰胺键的拟肽和 β-拟肽以及三氟乙酰化拟肽和 β 的第一个例子中顺反异构的合成和研究-拟肽。与它们的母体化合物相比，这些系统显示出对顺式酰胺的偏好增加，因此提供了影响类肽构建体折叠的新策略。通过使用 NMR 光谱、X 射线晶体学分析和密度泛函理论计算，我们提供了存在通过 C(sp(2))-H…S(酰胺) 氢键稳定的硫代酰胺-芳族相互作用的证据某些拟肽构象。
• Cyclic α,β-Tetrapeptoids: Sequence-Dependent Cyclization and Conformational Preference
  作者：Cécile Caumes、Carlos Fernandes、Olivier Roy、Thomas Hjelmgaard、Emmanuel Wenger、Claude Didierjean、Claude Taillefumier、Sophie Faure

  DOI：10.1021/ol401478j

  日期：2013.7.19

  cyclization of α,β-tetrapeptoids. The ctct amide sequence revealed in the crystal structure of the 14-membered cyclotetrapeptoid 8 is also the most populated conformation in solution and is reminiscent of the predominant amide arrangement of the 12-membered cyclic tetrapeptides (CTPs).

  至少一条N- Cα支链侧链的存在对于α，β-四肽类的成功环化至关重要。在14元环四肽8的晶体结构中揭示的ctct酰胺序列也是溶液中人口最多的构象，让人联想到12元环四肽（CTP）的主要酰胺排列。
• Convenient Solution-Phase Synthesis and Conformational Studies of Novel Linear and Cyclic α,β-Alternating Peptoids
  作者：Thomas Hjelmgaard、Sophie Faure、Cécile Caumes、Emiliana De Santis、Alison A. Edwards、Claude Taillefumier

  DOI：10.1021/ol9015767

  日期：2009.9.17

  The synthesis of a novel family of peptidomimetics composed of linear and cyclic α,β-alternating peptoids is described. Oligomers consisting of up to six peptoid residues (n = 1−3) were synthesized on large scale with use of an efficient iterative solution-phase method and longer oligomers (n = 4, 5) were obtained by the coupling of appropriately protected shorter oligomers. Preliminary conformational

  描述了由线性和环状α，β-交替类肽组成的新型拟肽家族的合成。使用有效的迭代溶液相方法大规模合成了最多由六个类肽残基组成的寡聚物（n = 1-3），通过偶联适当保护的较短寡聚物获得了较长的寡聚物（n = 4，5） 。报道了这些杂合类肽的初步构象研究。
• Dimeric Building Blocks for Solid-Phase Synthesis of α-Peptide-β-Peptoid Chimeras
  作者：Christian Olsen、Henrik Franzyk、Gitte Bonke、Line Vedel、Matthias Witt、Jerzy Jaroszewski

  DOI：10.1055/s-2008-1067171

  日期：2008.8

  preparation of a wide range ofdimeric building blocks, displaying different types of side-chains, for use in solid-phase synthesis (SPS) of libraries of this type of oligomers. The β-peptoid monomers were obtained by microwave-assisted aza-Michael additions to acrylic esters. Subsequent solution-phase peptide coupling with suitably protected α-amino acids afforded dimeric intermediates. Even sluggish peptide

  最近，报道了一种具有α-肽-β-拟肽嵌合骨架的新型抗菌和蛋白水解稳定的拟肽寡聚体。本论文描述了用于制备各种二聚体构建块的有效方案，显示不同类型的侧链，用于此类寡聚体库的固相合成 (SPS)。β-类肽单体通过微波辅助氮杂-迈克尔加成到丙烯酸酯中获得。随后的溶液相肽与适当保护的α-氨基酸偶联得到二聚中间体。即使是缓慢的肽偶联，包括空间位阻 N-烷基-β-丙氨酸或具有庞大侧链的氨基酸，在使用微波 (MW) 辐照时也能产生数克级的高产率。保护基团和侧链操作作为一锅溶液相程序进行，以提供十种不同的构件，产率从良好到优异。最后，通过制备 10 到 16 个残基的同聚体并通过组装四种不同的结构单元以产生多种功能化的八聚体，证明了代表性二聚体的 SPS 低聚的效率。
• α-Peptide/β-Peptoid Chimeras
  作者：Christian A. Olsen、Gitte Bonke、Line Vedel、Anne Adsersen、Matthias Witt、Henrik Franzyk、Jerzy W. Jaroszewski

  DOI：10.1021/ol070316c

  日期：2007.4.1

  [GRAPHICS]We describe the synthesis and characterization of the first generation of oligomers consisting of alternating repeats of alpha-amino acids and chiral N-alkyl-beta-alanine (beta-peptoid) residues. These chimeras are stable toward proteolysis, non-hemolytic, and possess antibacterial activity comparable to well-known antimicrobial agents. Moreover, the chimeras exhibit length-dependent, concentration-dependent, solvent-dependent, and ion-strength-dependent ellipticity, indicating the presence of a secondary structure in solution. Thus, alpha-peptide/beta-peptoid oligomers represent a promising novel peptidomimetic backbone construct for biologically active ligands.