N-(6-Amino-hexanoyl)-6-amino-capronsaeure-methylester | 112935-10-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: N-(6-Amino-hexanoyl)-6-amino-capronsaeure-methylester
• 英文别名: Methyl 6-(6-aminohexanamido)hexanoate；methyl 6-(6-aminohexanoylamino)hexanoate
• CAS: 112935-10-1
• 化学式: C₁₃H₂₆N₂O₃
• 分子量: 258.361
• InChiKey: GCYYUBDZKZQKLD-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  425.7±30.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.008±0.06 g/cm3(Temp: 20 °C; Press: 760 Torr)(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.5
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.85
• 拓扑面积：
  81.4
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-(6-Amino-hexanoyl)-6-amino-capronsaeure-methylester 在 盐酸 、 三乙胺 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 108.0h， 生成 Methyl 6-[[6-[[6-[[6-[(6-methoxy-6-oxohexyl)amino]-6-oxohexyl]amino]-6-oxohexyl]amino]-6-oxohexyl]amino]-6-oxohexanoate
  参考文献：
  名称：

  天然环肽（TMC-95A）的二聚线性模拟物是真核20S蛋白酶体的有效非共价抑制剂。

  摘要：

  与癌症治疗中使用的共价抑制剂相比，非共价蛋白酶体抑制剂引入了另一种抑制机制。从TMC-95A的非共价线性模拟开始，已设计并优化了一系列使用聚氨基己酸间隔基的二聚化抑制剂，以同时靶向真核20S蛋白酶体的六个活性位点中的两个。均二聚的化合物可有效抑制胰凝乳蛋白酶样（K i= 6-11 nM）和类胰蛋白酶的活性，而后酸活性的修饰较差。通过与酵母20S蛋白酶体复合的抑制剂的X射线晶体学确定非共价结合模式。评价了对人细胞中蛋白酶体活性的抑制。多价抑制剂概念的使用产生了高效且选择性的非共价化合物（不抑制钙蛋白酶和组织蛋白酶），与共价结合剂如硼替佐米和卡非佐米相比具有潜在的治疗优势。

  DOI：

  10.1021/jm4002007
• 作为产物：
  描述：

  叔丁氧羰酰基6-氨基己酸 在 TEA 、 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 1.67h， 生成 N-(6-Amino-hexanoyl)-6-amino-capronsaeure-methylester
  参考文献：
  名称：

  Paruszewski, Ryszard; Matusiak, Roza; Rostafinska-Suchar, Grazyna, Polish Journal of Chemistry, 1989, vol. 63, # 4-12, p. 661 - 668

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Synthesis of nylon-like oligoamides
  作者：A. G. Cairns-Smith、R. Pettigrew

  DOI：10.1039/j39690001606

  日期：——

  We report syntheses of oligoamides that consist of oligomers of 6-aminohexanoic acid condensed with a central linear dicarboxylic acid or diamine.

  我们报道了由6-氨基己酸与中心线性二羧酸或二胺缩合的低聚物组成的低酰胺的合成。
• Paruszewski, Ryszard; Matusiak, Roza; Rostafinska-Suchar, Grazyna, Polish Journal of Chemistry, 1989, vol. 63, # 4-12, p. 661 - 668
  作者：Paruszewski, Ryszard、Matusiak, Roza、Rostafinska-Suchar, Grazyna、Gumulka, Stanislaw、Misterek, Krystyna、Dorociak, Anna

  DOI：——

  日期：——
• PARUSZEWSKI, RYSZARD;GMITRZUK-ZIETARSKA, ELWIRA;WITOLD, GUMULKA STANISLAW
  作者：PARUSZEWSKI, RYSZARD、GMITRZUK-ZIETARSKA, ELWIRA、WITOLD, GUMULKA STANISLAW

  DOI：——

  日期：——
• Compound Having Amino Acid Residue or Peptide Residue and Process for Producing the Same
  申请人：Ikeda Hisafumi

  公开号：US20080234464A1

  公开（公告）日：2008-09-25

  An object of the present invention is to provide a compound with a structure wherein amino acid or oligopeptide side chains are bonded to a main chain. The present invention provides a compound represented by the following formula (1). wherein n1 to n3, and m1 to m6 are certain integers; Y is a hydroxyl or an amino group; E is N or CH; R is an amino acid residue, or a peptide residue consisting of 2 to 100 amino acid residues; and L is a hydrogen atom, a group containing a lipid group, a group containing a fatty acid residue, or a group containing a fluorescent group.
• Synthesis and Evaluation of a Photoactive Probe with a Multivalent Carbohydrate for Capturing Carbohydrate–Lectin Interactions
  作者：Tsung-Che Chang、Chian-Hui Lai、Chih-Wei Chien、Chien-Fu Liang、Avijit Kumar Adak、Yung-Jen Chuang、Yu-Ju Chen、Chun-Cheng Lin

  DOI：10.1021/bc400306g

  日期：2013.11.20

  Lectins are ubiquitous carbohydrate-binding proteins of nonimmune origin that are characterized by their specific recognition of defined monosaccharide or oligosaccharide structures. However, the use of carbohydrates to study lectin has been restricted by the weak binding affinity and noncovalent character of the interaction between carbohydrates and lectin. In this report, we designed and synthesized a multifunctional photoaffinity reagent composed of a trialkyne chain, a masked latent amine group, and a photoreactive 3-trifluoromethyl-3phenyl-diazirine group in high overall yield. Two well-defined chemistries, Huisgen-Sharpless click chemistry and amide bond coupling, were the key steps for installing the multivalent character and tag in our designed photoaffinity probe. The photolabeling results demonstrated that the designed probe selectively labeled the target lectin, RCA(120) (Ricinus communis Agglutinin), in an E. coli lysate and an asialoglycoprotein receptor (ASGP-R) on intact HepG2 cell membranes. Moreover, the probe also enabled the detection of weak protein protein interactions between RCA(120) and ovalbumin (OVA).