17-Hydroxyoleate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: 17-Hydroxyoleate
• 英文别名: (Z)-17-hydroxyoctadec-9-enoate
• 化学式: C18H33O3-
• 分子量: 297.5
• InChiKey: UMIZOHMCQYCZRX-IHWYPQMZSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.2
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  14
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.83
• 拓扑面积：
  60.4
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  17-Hydroxyoleate 、 UDP-glucose 生成 (9Z)-17-hydroxyoctadec-9-enoate 17-O-beta-D-glucoside 、 氢(+1)阳离子 、 UDP
  参考文献：
  名称：

  Identification of the UDP-glucosyltransferase gene UGTA1, responsible for the first glucosylation step in the sophorolipid biosynthetic pathway of Candida bombicola ATCC 22214

  摘要：

  Candida bombicola ATCC 22214 是一种商业应用，用于从可再生资源（如植物油或废液）中生产槐糖脂。尽管已经对发酵条件的优化以及进料源和工艺参数对槐糖脂结构和产量的影响进行了大量研究，但这些重要生物产物的代谢途径仍不清楚。在这里，我们鉴定了一个葡萄糖基转移酶基因 UGTA1，并表明该基因产物负责槐糖脂生物合成途径中的第一个葡萄糖化步骤。此外，我们还提供了证据表明，第二个葡萄糖化步骤是由与第一个步骤无关的不同葡萄糖基转移酶催化的。因此，C. bombicola 生物合成槐糖脂涉及两种葡萄糖基转移酶，它们以逐步的方式起作用。这里描述的 UGTA1 基因是第一种被鉴定的具有这种经济上重要的酵母在槐糖脂生产中明确功能的基因。

  DOI：

  10.1111/j.1567-1364.2010.00695.x
• 作为产物：
  描述：

  oleate 、 氧气 、 1-Deoxy-1-(7,8-dimethyl-2,4-dioxidobenzo[g]pteridin-10(5H)-yl)-5-O-phosphonopentitol 生成 17-Hydroxyoleate 、 氢(+1)阳离子 、 水 、 FMN
  参考文献：
  名称：

  Expression and Characterization of CYP52 Genes Involved in the Biosynthesis of Sophorolipid and Alkane Metabolism from Starmerella bombicola

  摘要：

  摘要 三种细胞色素 P450 单加氧酶 CYP52 基因家族成员从产槐脂酵母 酵母 前 念珠菌 )中分离出CYP52基因家族成员，即 CYP52E3 , CYP52M1 和 CYP52N1 及其开放阅读框克隆到 pYES2 载体中，以便在 酵母中表达。 .使用微粒体蛋白或全细胞系统分析了重组蛋白在多种烷烃和脂肪酸底物中的功能。研究发现 CYP52M1 可氧化 C 16 氧化为 C 20 脂肪酸。它将油酸（C 18:1 ）比硬脂酸（C 18:0 ）和亚油酸（C 18:2 比硬脂酸（C 18:0 ）和亚油酸（C 18:2 ）更有效，比 α-亚麻酸（C 18:3 ).当 C 10 至 C 12 脂肪酸作为底物时，未检测到产物。此外，CYP52M1 对脂肪酸的 ω- 和 ω-1 位进行羟化。CYP52N1 氧化 C 14 氧化为 C 20 饱和及不饱和脂肪酸，并优先氧化棕榈酸、油酸和亚油酸。它只催化脂肪酸的ω-羟基化。CYP52E3 对肉豆蔻酸、棕榈酸、棕榈油酸和油酸的ω-羟化活性较小。此外，还对这三种 P450 与葡萄糖基转移酶 UGTA1 进行了共同测定。UGTA1 对 CYP52E3、CYP52M1 和 CYP52N1 产生的所有羟基脂肪酸进行糖基化。CYP52M1/UGTA1 将脂肪酸转化为糖脂的效率远远高于 CYP52N1/UGTA1 和 CYP52E3/UGTA1。综上所述，CYP52M1 被证明参与了槐脂的生物合成，而 CYP52E3 和 CYP52N1 则可能参与了烷烃的代谢。 S. bombicola 但处于初始氧化步骤的下游。

  DOI：

  10.1128/aem.02886-13

文献信息

• Characterization of sophorolipid biosynthetic enzymes from<i>Starmerella bombicola</i>
  作者：Karen M.J. Saerens、Inge N.A. Van Bogaert、Wim Soetaert

  DOI：10.1093/femsyr/fov075

  日期：2015.11

  Altering glycolipid structure by genetic engineering of Starmerella bombicola is a recently started research topic and worthy alternative to the unsuccessful selective feeding strategies conventionally applied to reach this goal. One question to be addressed when expressing heterologous proteins in S. bombicola is the activity of the subsequent biosynthetic enzymes toward such modified substrates. In this scope, we studied the substrate specificity of the UDP-glucosyltransferases UgtA1 and UgtB1, responsible for the stepwise synthesis of sophorolipids from a hydroxylated fatty acid, and that of the acetyltransferase, responsible for acetylation of the sophorolipid molecule. All enzymes showed specificity toward a C18:1 chained acceptor and both glucosyltransferases were highly selective toward the UDP-glucose donor. Severe product inhibition of the glucosyltransferases explains the limited accumulation of sophorolipid intermediates by earlier created single deletion mutants of S. bombicola. Finally, a more detailed study of the acetylation of sophorolipid intermediates sheds light on the enzymatic cascade during synthesis.

  通过星形芽孢杆菌的基因工程改变糖脂结构是最近开始的研究课题，也是传统选择性喂养策略的可行替代方案。在星形芽孢杆菌中表达异源蛋白时，需要解决的一个问题是后续生物合成酶对这种修饰底物的活性。在这个范围内，我们研究了UDP-葡萄糖基转移酶UgtA1和UgtB1的底物特异性，它们负责从羟基脂肪酸逐步合成槐糖脂，以及乙酰转移酶的底物特异性，负责槐糖脂分子的乙酰化。所有酶都表现出对C18:1链状受体的特异性，两种葡萄糖基转移酶对UDP-葡萄糖供体都有很高的选择性。葡萄糖基转移酶的严重产物抑制解释了星形芽孢杆菌早期产生的单缺失突变体中槐糖脂中间体的有限积累。最后，对槐糖脂中间体的乙酰化进行了更详细的研究，揭示了合成过程中的酶促级联反应。