2-tert-butoxycarbonylaminobut-3-enoic acid | 152468-91-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 2-tert-butoxycarbonylaminobut-3-enoic acid
• 英文别名: D-N-(tert-butoxycarbonyl)vinylglycine；N-tert-butoxycarbonyl-D-vinylglycine；(R)-N-Boc-vinylglycine；(R)-2-[(tert-Butyloxycarbonyl)amino]-3-butenoic acid；(2R)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]but-3-enoic acid
• CAS: 152468-91-2
• 化学式: C₉H₁₅NO₄
• 分子量: 201.222
• InChiKey: BYHZVVBUNVWRGH-ZCFIWIBFSA-N

物化性质

• 沸点：
  342.7±35.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.120±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.4
• 重原子数：
  14
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.56
• 拓扑面积：
  75.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

安全信息

• 危险性防范说明：
  P261,P264,P271,P280,P302+P352,P304+P340,P305+P351+P338,P312,P362,P403+P233,P501
• 危险性描述：
  H315,H319,H335

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-tert-butoxycarbonylaminobut-3-enoic acid 在 盐酸 作用下， 反应 1.0h， 以95%的产率得到(R)-2-氨基丁基-3-烯酸
  参考文献：
  名称：

  Hallinan, Keith O.; Crout, David H. G.; Errington, William, Journal of the Chemical Society. Perkin transactions I, 1994, # 24, p. 3537 - 3544

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  (3R,4S)-N-(tert-butoxycarbonyl)-4,5-O-isopropylidene-4,5-dihydroxypent-1-en-3-amide 在 Jones reagent 作用下， 以 丙酮 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 2-tert-butoxycarbonylaminobut-3-enoic acid
  参考文献：
  名称：

  Appel反应条件下氮丙啶-2-醇生成烯丙胺的应用：N- (叔丁氧基羰基)-D-乙烯基甘氨酸甲酯的合成

  摘要：

  研究了 PPh 3 /I 2 /咪唑介导的由氮丙啶-2-醇形成的烯丙胺以合成N-（叔丁氧基羰基）-D-乙烯基甘氨酸甲酯。

  DOI：

  10.1016/j.tetlet.2021.153119

文献信息

• [EN] INHIBITORS OF RAF KINASES<br/>[FR] INHIBITEURS DE KINASES RAF
  申请人：KINNATE BIOPHARMA INC

  公开号：WO2021081375A1

  公开（公告）日：2021-04-29

  Provided herein are inhibitors of receptor tyrosine kinase effector, RAF, pharmaceutical compositions comprising said compounds, and methods for using said compounds for the treatment of diseases.

  本文提供了抑制受体酪氨酸激酶效应子RAF的药物，包括所述化合物的药物组合物，以及使用这些化合物治疗疾病的方法。
• Synthesis of 5/7-, 5/8- and 5/9-bicyclic lactam templates as constraints for external β-turns
  作者：Heather M. E. Duggan、Peter B. Hitchcock、Douglas W. Young

  DOI：10.1039/b503014e

  日期：——

  The 5/7-, 5/8- and 5/9-bicyclic lactams 3, 17, 5 and 6 have been synthesised as single diastereoisomers by a route involving ring closing olefin metathesis. The X-ray crystal structure of the amino acid hydrochloride 17 has been carried out and compared to that of the saturated external β-turn constraint 18.

  5/7、5/8 和 5/9 的双环内酯 3、17、5 和 6 已通过环闭合烯烃复分解反应合成为单一的非对映体异构体。氨基酸盐酸盐 17 的 X 射线晶体结构已被测定，并与饱和外部 β-转角约束 18 的结构进行了比较。
• Crystallographic studies on the reaction of isopenicillin N synthase with an unsaturated substrate analogue
  作者：Jonathan M. Elkins、Peter J. Rutledge、Nicolai I. Burzlaff、Ian J. Clifton、Robert M. Adlington、Peter L. Roach、Jack E. Baldwin

  DOI：10.1039/b212270g

  日期：2003.4.23

  Isopenicillin N synthase (IPNS) catalyses conversion of the linear tripeptide delta-(L-alpha-aminoadipoyl)-L-cysteinyl-D-valine (ACV) to isopenicillin N (IPN), the central step in biosynthesis of the beta-lactam antibiotics. The unsaturated substrate analogue delta-(L-alpha-aminoadipoyl)-L-cysteinyl-D-vinylglycine (ACvG) has previously been incubated with IPNS and single product was isolated, a 2-alpha-hydroxymethyl

  异青霉素N合酶（IPNS）催化将线性三肽δ-（L-α-氨基己二酰基）-L-半胱氨酰-D-缬氨酸（ACV）转化为异青霉素N（IPN），这是生物合成β-内酰胺抗生素的关键步骤。先前已将不饱和底物类似物δ-（L-α-氨基己二酰基）-L-半胱氨酰-D-乙烯基甘氨酸（ACvG）与IPNS一起温育，并分离出单一产物，形成了2-α-羟甲基异青霉素N（HMPen），通过单加氧酶反应模式。ACvG现在已经用IPNS结晶，厌氧IPNS：Fe（II）：ACvG络合物的结构确定为1.15 A分辨率。此外，通过将厌氧生长的晶体暴露于高压氧气中，以1.60A的分辨率获得了对应于双环产物HMPen的结构。根据这些以及其他IPNS结构，以及相关双加氧酶的最新发展，对由ACvG形成HMPen的[2 + 2]环加成机理进行了修订，并提出了逐步的自由基机理。修订后的机制与观察到的转化立体定向保持一致，但更适合于活性位铁原子周围配位几何的明显约束。
• Mechanism-based Inactivation by Aromatization of the Transaminase BioA Involved in Biotin Biosynthesis in <i>Mycobaterium tuberculosis</i>
  作者：Ce Shi、Todd W. Geders、Sae Woong Park、Daniel J. Wilson、Helena I. Boshoff、Orishadipe Abayomi、Clifton E. Barry、Dirk Schnappinger、Barry C. Finzel、Courtney C. Aldrich

  DOI：10.1021/ja204036t

  日期：2011.11.16

  BioA catalyzes the second step of biotin biosynthesis, and this enzyme represents a potential target to develop new antitubercular agents. Herein we report the design, synthesis, and biochemical characterization of a mechanism-based inhibitor (1) featuring a 3,6-dihydropyrid-2-one heterocycle that covalently modifies the pyridoxal S'-phosphate (PLP) cofactor of BioA through aromatization. The structure of the PLP adduct was confirmed by MS/MS and X-ray crystallography at 1.94 angstrom resolution. Inactivation of BioA by 1 was time- and concentration-dependent and protected by substrate. We used a conditional knock-down mutant of M. tuberculosis to demonstrate the antitubercular activity of 1 correlated with BioA expression, and these results provide support for the designed mechanism of action.