(2R,3E)-5-oxopent-3-ene-1,2,5-tricarboxylate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (2R,3E)-5-oxopent-3-ene-1,2,5-tricarboxylate
• 英文别名: (E,2R)-5-oxopent-3-ene-1,2,5-tricarboxylate
• 化学式: C8H5O7-3
• 分子量: 213.12
• InChiKey: WHGVLEMQINVDLH-QPHDTYRISA-K

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.1
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.25
• 拓扑面积：
  138
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (2R,3E)-5-oxopent-3-ene-1,2,5-tricarboxylate 、 氢(+1)阳离子 生成 (Z)-2-oxo-4-heptene-1,7-dioate 、 二氧化碳
  参考文献：
  名称：

  大肠杆菌C的同质儿茶酸降解途径的双功能异构酶/脱羧酶的纯化，核苷酸序列和某些特性

  摘要：

  研究了从缺失亚克隆出现的，编码2-羟基庚-2,4-二烯-1,7-二酸酯异构酶和5-氧opent-3-烯-1,1,2,5-三羧酸酯脱羧酶的DNA的1.8-kbp区域进一步。通过核苷酸测序，发现编码M（r）44514的多肽的单个开放阅读框。缺失亚克隆之一以升高的水平表达脱羧酶​​和异构酶活性，并用于促进酶的纯化。两种活性共纯化，表明它们是同一蛋白质的不同活性。研究了纯化的异构酶/脱羧酶蛋白的一些动力学特性，结果表明，2-羟基庚-2,4-二烯-1,7-二酸酯相对于结构相关化合物5-羧甲基-2的优先级为49,000倍。 -羟基粘康酸酯 同一分解代谢途径中第二种异构酶的底物 两种异构酶的氨基酸序列的比较仅显示出低水平的相似性，表明这两种酶在进化上不相关。但是，异构酶/脱羧酶序列的N末端一半（残基1-202）与后半部分（残基203-406）的比较显示出显着相似性，这表明可能已经发生了重复以产生双功能基因。

  DOI：

  10.1111/j.1432-1033.1993.tb18279.x
• 作为产物：
  描述：

  2-Hydroxy-5-carboxymethylmuconate 生成 (2R,3E)-5-oxopent-3-ene-1,2,5-tricarboxylate
  参考文献：
  名称：

  大肠杆菌C 5-羧甲基-2-羟基粘康酸异构酶的纯化、部分性质及核苷酸序列

  摘要：

  作为对分解代谢途径酶进化研究的一部分，使用编码大肠杆菌 C 5-羧甲基-2-羟基粘康酸 (CHM) 异构酶（同型原儿茶酸分解代谢途径中的一种酶）的克隆基因来生产大量蛋白质。异构酶被纯化至均一并测定其一些特性。反应最佳发生在 pH 7.6 和特异性常数是 5.8 × 105 M-1·s-1 与 CHM 和 6.0 × 102 M-1·s-1 与 2-羟基七-2,4-二烯-1,7-二醇，该途径中第二种异构酶的底物。纯蛋白质显示出一种类型的 M r 14 000 亚基，而天然酶的分子量为 30 000，表明它是相同亚基的二聚体。

  DOI：

  10.1016/0014-5793(90)81507-k

文献信息

• Identification and Purification of Distinct Isomerase and Decarboxylase Enzymes Involved in the 4-Hydroxyphenylacetate Catabolic Pathway of Escherichia coli
  作者：Amando GARRIDO-PERTIERRA、Ronald A. COOPER

  DOI：10.1111/j.1432-1033.1981.tb06377.x

  日期：——

  The possible involvement of an isomerase in the 4‐hydroxyphenylacetate meta‐cleavage pathway has been studied. 5‐Carboxymethyl‐2‐hydroxymuconate has been shown to undergo both spontaneous and enzymecatalysed isomerisation to give 5‐carboxymethyl‐2‐oxo‐hex‐3‐ene‐1,6‐dioate, a compound with an absorbance maximum at 246 nm. The latter compound rather than the former is the substrate for a decarboxylase that produces 2‐hydroxyhepta‐2,4‐diene‐1,7‐dioate. The isomerase and decarboxylase enzymes have been purified to over 90% homogeneity. Mg2+ is required for the decarboxylase reaction but not for the isomerase.
• The Crystal Structure of HpcE, a Bifunctional Decarboxylase/Isomerase with a Multifunctional Fold
  作者：Jeremy R. H. Tame、Keiichi Namba、Eleanor J. Dodson、David I. Roper

  DOI：10.1021/bi015717t

  日期：2002.3.5

  The structure of the bifunctional enzyme HpcE (OPET decarboxylase/HHDD isomerase) from Escherichia coli shows that the protein consists of highly similar N and C terminal halves. Sequence matches suggest that this fold is widespread among different species, including man. Many of these homologues are uncharacterized but apparently connected with the metabolism of aromatic compounds, The domain shows similar topology to the C terminal domain of fumarylacetoacetate hydrolase (FAH), a functionally related enzyme, despite lacking significant overall sequence similarity. HpcE is known to catalyze two rather different reactions, and comparisons with FAH allow some tentative conclusions to be drawn about the active sites. Key mutations within the active site apparently allow enzymes with this fold to carry out a variety chemical processes.
• Purification, some properties and nucleotide sequence of 5-carboxymethyl-2-hydroxymuconate isomerase of<i>Escherichia coli</i>C
  作者：David I. Roper、Ronald A. Cooper

  DOI：10.1016/0014-5793(90)81507-k

  日期：1990.6.18

  a second isomerase in the pathway. The pure protein showed one type of subunit of M r 14 000 whilst the molecular mass of the native enzyme was 30 000, suggesting that it was a dimer of identical subunits. The first 19 N‐terminal amino acids were sequenced and the data used to confirm that the open reading frame of 378 bp, identified from the nucleotide sequence, encoded the CHM isomerase.

  作为对分解代谢途径酶进化研究的一部分，使用编码大肠杆菌 C 5-羧甲基-2-羟基粘康酸 (CHM) 异构酶（同型原儿茶酸分解代谢途径中的一种酶）的克隆基因来生产大量蛋白质。异构酶被纯化至均一并测定其一些特性。反应最佳发生在 pH 7.6 和特异性常数是 5.8 × 105 M-1·s-1 与 CHM 和 6.0 × 102 M-1·s-1 与 2-羟基七-2,4-二烯-1,7-二醇，该途径中第二种异构酶的底物。纯蛋白质显示出一种类型的 M r 14 000 亚基，而天然酶的分子量为 30 000，表明它是相同亚基的二聚体。
• Purification, nucleotide sequence and some properties of a bifunctional isomerase/decarboxylase from the homoprotocatechuate degradative pathway of Escherichia coli C
  作者：David I. ROPER、Ronald A. COOPER

  DOI：10.1111/j.1432-1033.1993.tb18279.x

  日期：1993.10

  protein. Some kinetic properties of the purified isomerase/decarboxylase protein were investigated and it was shown that there is a 49,000-fold preference for 2-hydroxyhepta-2,4-diene-1,7-dioate over the structurally related compound 5-carboxymethyl-2-hydroxymuconate, the substrate of a second isomerase in the same catabolic pathway. Comparison of the amino acid sequences of the two isomerases showed

  研究了从缺失亚克隆出现的，编码2-羟基庚-2,4-二烯-1,7-二酸酯异构酶和5-氧opent-3-烯-1,1,2,5-三羧酸酯脱羧酶的DNA的1.8-kbp区域进一步。通过核苷酸测序，发现编码M（r）44514的多肽的单个开放阅读框。缺失亚克隆之一以升高的水平表达脱羧酶​​和异构酶活性，并用于促进酶的纯化。两种活性共纯化，表明它们是同一蛋白质的不同活性。研究了纯化的异构酶/脱羧酶蛋白的一些动力学特性，结果表明，2-羟基庚-2,4-二烯-1,7-二酸酯相对于结构相关化合物5-羧甲基-2的优先级为49,000倍。 -羟基粘康酸酯 同一分解代谢途径中第二种异构酶的底物 两种异构酶的氨基酸序列的比较仅显示出低水平的相似性，表明这两种酶在进化上不相关。但是，异构酶/脱羧酶序列的N末端一半（残基1-202）与后半部分（残基203-406）的比较显示出显着相似性，这表明可能已经发生了重复以产生双功能基因。