S-2-acetamidoethyl 7-(tert-butoxycarbonylamino)heptanethioate | 1147756-07-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: S-2-acetamidoethyl 7-(tert-butoxycarbonylamino)heptanethioate
• 英文别名: S-(2-acetamidoethyl) 7-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]heptanethioate
• CAS: 1147756-07-7
• 化学式: C₁₆H₃₀N₂O₄S
• 分子量: 346.491
• InChiKey: JHAZWZJKFCQIGS-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.2
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  13
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.81
• 拓扑面积：
  110
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  S-2-acetamidoethyl 7-(tert-butoxycarbonylamino)heptanethioate 在 吡啶 、 盐酸 、 4-二甲氨基吡啶 、 6-deoxyerythronolide B synthase thioesterase 、 氢氟酸 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 二氯甲烷 、 水 、 二甲基亚砜 、 乙腈 为溶剂， 反应 23.83h， 生成 7-((3S,5R)-3,5-dihydroxy-6-phenylhexanamido)heptanoic acid
  参考文献：
  名称：

  6-Deoxyerythronolide B Synthase Thioesterase-Catalyzed Macrocyclization Is Highly Stereoselective

  摘要：

  Macrocyclic polyketide natural products are an indispensable source of therapeutic agents. The final stage of their biosynthesis, macrocyclization, Is catalyzed regio- and stereoselectively by a thioesterase. A panel of substrates were synthesized to test their specificity for macrocyclization by the erythromycin polyketide synthase TE (DEBS TE) in vitro. It was shown that DEBS TE is highly stereospecific, successfully macrocyclizing a 14-member ring substrate with an R configured O-nucleophile, and highly regioselective, generating exclusively the 14-member lactone over the 12-member lactone.

  DOI：

  10.1021/ol300707j
• 作为产物：
  描述：

  N-乙酰基半胱胺 、 7-(N-叔丁氧羰基氨基)庚酸 在 4-二甲氨基吡啶 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 18.0h， 以93.8%的产率得到S-2-acetamidoethyl 7-(tert-butoxycarbonylamino)heptanethioate
  参考文献：
  名称：

  Polyketide synthase thioesterases catalyze rapid hydrolysis of peptidyl thioesters

  摘要：

  Polyketide synthase (PKS) thioesterases (TEs) catalyze the macrocyclization of linear acyl chains into macrolactones. Herein we show that peptide based substrates are processed by PKS TEs with greater catalytic efficiency than more native like acyl substrates. This result strengths the link between PKS and non-ribosomal peptide synthetase systems and provides a new tool for studying PKS TEs. (C) 2009 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2009.01.040

文献信息

• An Evolutionary Model Encompassing Substrate Specificity and Reactivity of Type I Polyketide Synthase Thioesterases
  作者：Taylor P. A. Hari、Puneet Labana、Meaghan Boileau、Christopher N. Boddy

  DOI：10.1002/cbic.201402475

  日期：2014.12.15

  propose an evolutionary model in which thioesterases from polyketide biosynthesis are by nature non‐selective for the type of chemistry they catalyze, producing a range of metabolites including acids, macrolactones, dimers, and macrodiolides. As one metabolite becomes essential for improving fitness in a particular environment, the thioesterase evolves to enrich for that corresponding reactivity.

  乙交酯形成的演变：我们提出了一种演化模型，其中聚酮化合物生物合成中的硫酯酶天生就对它们催化的化学类型没有选择性，产生各种代谢产物，包括酸，大内酯，二聚体和大二醇。由于一种代谢物对于改善特定环境中的适应性至关重要，因此硫酯酶会逐渐进化为富集相应的反应性。