(S)-N-(4-phenylbenzoyl)leucine

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (S)-N-(4-phenylbenzoyl)leucine
• 英文别名: (2S)-4-methyl-2-[(4-phenylbenzoyl)amino]pentanoic acid
• 化学式: C₁₉H₂₁NO₃
• 分子量: 311.381
• InChiKey: KDGNUAXXLOXXLN-KRWDZBQOSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.1
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.26
• 拓扑面积：
  66.4
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-N-(4-phenylbenzoyl)leucine 、 (S)-methionine amide trifluoroacetate 在 三聚氯氰 、 N,N-二异丙基乙胺 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 4.0h， 生成 (S,S)-N-(4-phenylbenzoyl)leucylmethionine nitrile
  参考文献：
  名称：

  人组织蛋白酶F与二肽腈抑制剂的活性位点图。

  摘要：

  恒定链的切割是主要组织相容性复合体II类的运输途径中的关键事件。组织蛋白酶S是恒定链的主要加工酶，但是组织蛋白酶F在巨噬细胞中作为其功能增效剂起作用，其在恒定链切割中与组织蛋白酶S一样有效。尚未开发出针对组织蛋白酶F的专用低分子量抑制剂。用52个二肽腈作为共价可逆抑制剂进行反应，绘制了一个活性位点图，以绘制人组织蛋白酶F非引物结合区的结构-活性关系。在逐步过程中，设计了具有优化片段组合的新化合物，并合成的。在人半胱氨酸组织蛋白酶F，B，L，K和S上评估了这些二肽腈。化合物10（ñ - （4-苯基苯甲酰基）-leucylglycine腈）和12（ñ - （4-苯基苯甲酰基）leucylmethionine腈）被认为是人类的有效抑制剂的组织蛋白酶F，其ķ我值<10N的中号。利用我们研究中的所有二肽腈，生成了3D活动图，以可视化此系列组织蛋白酶F抑制剂的结构与活性之间的关系。

  DOI：

  10.1002/cmdc.201500151
• 作为产物：
  描述：

  联苯-4-羧酸甲酯 在 水 、 N,N-二异丙基乙胺 、 三氟乙酸 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 、 lithium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 5.0h， 生成 (S)-N-(4-phenylbenzoyl)leucine
  参考文献：
  名称：

  人组织蛋白酶F与二肽腈抑制剂的活性位点图。

  摘要：

  恒定链的切割是主要组织相容性复合体II类的运输途径中的关键事件。组织蛋白酶S是恒定链的主要加工酶，但是组织蛋白酶F在巨噬细胞中作为其功能增效剂起作用，其在恒定链切割中与组织蛋白酶S一样有效。尚未开发出针对组织蛋白酶F的专用低分子量抑制剂。用52个二肽腈作为共价可逆抑制剂进行反应，绘制了一个活性位点图，以绘制人组织蛋白酶F非引物结合区的结构-活性关系。在逐步过程中，设计了具有优化片段组合的新化合物，并合成的。在人半胱氨酸组织蛋白酶F，B，L，K和S上评估了这些二肽腈。化合物10（ñ - （4-苯基苯甲酰基）-leucylglycine腈）和12（ñ - （4-苯基苯甲酰基）leucylmethionine腈）被认为是人类的有效抑制剂的组织蛋白酶F，其ķ我值<10N的中号。利用我们研究中的所有二肽腈，生成了3D活动图，以可视化此系列组织蛋白酶F抑制剂的结构与活性之间的关系。

  DOI：

  10.1002/cmdc.201500151

文献信息

• Active Site Mapping of Human Cathepsin F with Dipeptide Nitrile Inhibitors
  作者：Janina Schmitz、Norbert Furtmann、Moritz Ponert、Maxim Frizler、Reik Löser、Ulrike Bartz、Jürgen Bajorath、Michael Gütschow

  DOI：10.1002/cmdc.201500151

  日期：2015.8

  complex class II. Cathepsin S is the major processing enzyme of the invariant chain, but cathepsin F acts in macrophages as its functional synergist which is as potent as cathepsin S in invariant chain cleavage. Dedicated low‐molecular‐weight inhibitors for cathepsin F have not yet been developed. An active site mapping with 52 dipeptide nitriles, reacting as covalent–reversible inhibitors, was performed

  恒定链的切割是主要组织相容性复合体II类的运输途径中的关键事件。组织蛋白酶S是恒定链的主要加工酶，但是组织蛋白酶F在巨噬细胞中作为其功能增效剂起作用，其在恒定链切割中与组织蛋白酶S一样有效。尚未开发出针对组织蛋白酶F的专用低分子量抑制剂。用52个二肽腈作为共价可逆抑制剂进行反应，绘制了一个活性位点图，以绘制人组织蛋白酶F非引物结合区的结构-活性关系。在逐步过程中，设计了具有优化片段组合的新化合物，并合成的。在人半胱氨酸组织蛋白酶F，B，L，K和S上评估了这些二肽腈。化合物10（ñ - （4-苯基苯甲酰基）-leucylglycine腈）和12（ñ - （4-苯基苯甲酰基）leucylmethionine腈）被认为是人类的有效抑制剂的组织蛋白酶F，其ķ我值<10N的中号。利用我们研究中的所有二肽腈，生成了3D活动图，以可视化此系列组织蛋白酶F抑制剂的结构与活性之间的关系。