2-(1-(tert-butoxycarbonyl)pyrrolidine-2-carboxamido)benzoic acid | 199392-36-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 2-(1-(tert-butoxycarbonyl)pyrrolidine-2-carboxamido)benzoic acid
• 英文别名: 2-{[N-(tert-butoxycarbonyl)-L-prolyl]amino}benzoic acid；2-[[(2S)-1-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]benzoic acid
• CAS: 199392-36-4
• 化学式: C₁₇H₂₂N₂O₅
• 分子量: 334.372
• InChiKey: UHHMIADNMCTASB-ZDUSSCGKSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.6
• 重原子数：
  24
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.47
• 拓扑面积：
  95.9
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-(1-(tert-butoxycarbonyl)pyrrolidine-2-carboxamido)benzoic acid 在 氯甲酸乙酯 、 三乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 0.42h， 生成 2-[(2S)-N-(tert-butoxycarbonyl)pyrrolidin-2-yl]-4H-3,1-benzoxazin-4-one
  参考文献：
  名称：

  Ant-Pro 反向转向图案。结构特征和构象特征

  摘要：

  本文详细介绍了 Ant-Pro 反向转角的特征构象特征 - 一种折叠的假 β 转角基序，显示一个封闭的九元环氢键网络，仅涉及两个氨基酸残基，即邻氨基苯甲酸（Ant; β-氨基酸）和脯氨酸（Pro；受限的 α-氨基酸）。对十种晶体结构及其在溶液状态下的 NMR 构象的广泛研究的结果提供了关于 Ant-Pro 反向转向的构象特征的清晰概念。形成转折段的 Ant 和 Pro 残基自始至终保持完美的反平面方向，几乎没有可能形成需要两个氨基酸残基共面布置的其他可能的六元氢键，从几个晶体结构的研究中可以清楚地看出这一点。在 Ant-Pro 反向转折基序中观察到的闭合氢键网络，在序列的正向方向上形成（12 个氨基酸相互作用），仅涉及两个氨基酸残基，与涉及四个的天然 β-转角形成鲜明对比。残基形成具有反向 14 个氨基酸相互作用的氢键网络。容易获得的两个残基 Ant-Pro 基序提高了实际应用的可能性，特别是在通过将稳健的

  DOI：

  10.1002/ejoc.201201739
• 作为产物：
  描述：

  BOC-L-脯氨酸 在 lithium hydroxide 、 水 、 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 二氯甲烷 为溶剂， 生成 2-(1-(tert-butoxycarbonyl)pyrrolidine-2-carboxamido)benzoic acid
  参考文献：
  名称：

  Efficient synthesis of biologically important chiral 2-alkylamino benzoxazinones

  摘要：

  A novel general method has been developed for the synthesis of various amino acid derived chiral 2-substituted benzoxazinones, known inhibitors of standard serine proteases of the chymotrypsin superfamily. (C) 1997 Elsevier Science Ltd.

  DOI：

  10.1016/s0960-894x(97)10010-5

文献信息

• First Total Synthesis of (-)-Circumdatin H, a Novel Mitochondrial NADH Oxidase Inhibitor
  作者：D. Bose、M. Chary

  DOI：10.1055/s-0029-1218606

  日期：2010.2

  convergent synthesis of the mitochondrial NADH oxidase inhibitor (-)-circumdatin H is described. The strategy employs the intramolecular Eguchi aza-Wittig protocol as a key step to install the crucial central core BC ring system, leading to the first total synthesis of the target molecule. benzodiazepine alkaloids - circumdatin H - mitochondrial NADH oxidase - intramolecular aza-Wittig reaction - Eguchi

  线粒体NADH氧化酶抑制剂（-）-circumdatin H的高效和高度收敛的合成进行了描述。该策略采用分子内Eguchi aza-Wittig方案作为安装关键的中心核心BC环系统的关键步骤，从而实现了目标分子的首次全合成。 苯二氮卓生物碱-环丁抑菌素H-线粒体NADH氧化酶-分子内氮杂-维蒂希反应-江口协议-喹唑啉4（3 H）-ones
• Sequence-Specific Unusual (1→2)-Type Helical Turns in α/β-Hybrid Peptides
  作者：Panchami Prabhakaran、Sangram S. Kale、Vedavati G. Puranik、P. R. Rajamohanan、Olga Chetina、Judith A. K. Howard、Hans-Jörg Hofmann、Gangadhar J. Sanjayan

  DOI：10.1021/ja804297f

  日期：2008.12.31

  This article describes novel conformationally ordered (alpha/beta-hybrid peptides consisting of repeating L-proline-anthranilic acid building blocks. These oligomers adopt a compact, right-handed helical architecture determined by the intrinsic conformational preferences of the individual amino acid residues. The striking feature of these oligomers is their ability to display an unusual periodic pseudo beta-turn network of nine-membered hydrogen-bonded rings formed in the forward direction of the sequence by 1-->2 amino acid interactions both in solid-state and in solution. Conformational investigations of several of these oligomers by single-crystal X-ray diffraction, solution-state NMR, and ab initio MO theory suggest that the characteristic steric and dihedral angle restraints exerted by proline are essential for stabilizing the unusual pseudo beta-turn network found in these oligomers. Replacing proline by the conformationally flexible analogue alanine (Ala) or by the conformationally more constrained alpha-amino isobutyric acid (Aib) had an adverse effect on the stabilization of this structural architecture. These findings increase the potential to design novel secondary structure elements profiting from the steric and dihedral angle constraints of the amino acid constituents and help to augment the conformational space available for synthetic oligomer design with diverse backbone structures.