trans-3-decenoylcoenzyme A | 6410-54-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: trans-3-decenoylcoenzyme A
• 英文别名: (3E)-decenoyl-coenzyme A；trans-3-decenoyl-CoA；S-[2-[3-[[(2R)-4-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-hydroxyphosphoryl]oxy-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanoyl]amino]propanoylamino]ethyl] (E)-dec-3-enethioate
• CAS: 6410-54-4
• 化学式: C₃₁H₅₂N₇O₁₇P₃S
• 分子量: 919.778
• InChiKey: CQGVNMQHZQJNII-ZJZQAHHTSA-N

物化性质

• 密度：
  1.66±0.1 g/cm3(Predicted)
• 物理描述：
  Solid

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.1
• 重原子数：
  59
• 可旋转键数：
  27
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.68
• 拓扑面积：
  389
• 氢给体数：
  9
• 氢受体数：
  22

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  trans-3-decenoylcoenzyme A 在 Drosophila melanogaster multifunctional enzyme type 2 、 wild type full length variant of human Δ³,Δ²-enoyl-coenzyme A isomerase type 2 、 β-烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 (2E)-decenoyl-coenzyme A
  参考文献：
  名称：

  人Δ3，Δ2-烯酰基-CoA异构酶，类型2：结构酶学研究其ACBP域和helix-10的催化作用

  摘要：

  三聚体的人的催化结构域Δ 3，Δ 2烯酰基-CoA异构酶2型（HsECI2）具有典型的巴豆酶折叠。在该折叠的活性部位，两个主链NH基团形成一个氧阴离子孔，用于结合3E-或3Z-烯酰基-CoA底物分子的硫酯氧。谷氨酸催化对于在底物C2和C4原子之间进行质子转移以形成2E-烯酰基-CoA产物至关重要，该产物是β-氧化途径的关键中间体。活动站点被C端螺旋10覆盖。在HsECI2中，异构酶结构域在其N末端被一个酰基辅酶A结合蛋白（ACBP）域扩展。HsECI2的小角X射线散射分析表明，ACBP结构域突出于中央异构酶三聚体。异构酶结构域三聚体的X射线晶体学确定了活性位点的几何形状。一条隧道，由loop-2形成并从催化位点扩展到本体溶剂，表明脂肪酰基链的可能结合方式。量热数据显示，单独表达的ACBP和异构酶结构域与脂肪酰基CoA分子紧密结合。截短的异构酶变体（无ACBP域）具有明显的烯酰辅酶A异构酶活

  DOI：

  10.1111/febs.13179

文献信息

• Inactivation of Thiolase by 2-Alkynoyl-CoA via Its Intrinsic Isomerase Activity
  作者：Long Wu、Jia Zeng、Guisheng Deng、Fei Guo、Nan Li、Xiaojun Liu、Xiusheng Chu、Ding Li

  DOI：10.1021/ol0712677

  日期：2007.9.1

  Selective inactivation of cytosolic thiolase by 2-alkynoyi-CoA via its intrinsic isomerase activity was studied, which provides an example for rationally developing mechanism-based inhibitors based on a side activity of the enzyme, and may become a supplemental method for better treatment of cardiovascular disease and cancer.
• Human Δ³,Δ²-enoyl-CoA isomerase, type 2: a structural enzymology study on the catalytic role of its ACBP domain and helix-10
  作者：Goodluck U. Onwukwe、Petri Kursula、M. Kristian Koski、Werner Schmitz、Rik K. Wierenga

  DOI：10.1111/febs.13179

  日期：2015.2

  The catalytic domain of the trimeric human Δ3,Δ2‐enoyl‐CoA isomerase, type 2 (HsECI2), has the typical crotonase fold. In the active site of this fold two main chain NH groups form an oxyanion hole for binding the thioester oxygen of the 3E‐ or 3Z‐enoyl‐CoA substrate molecules. A catalytic glutamate is essential for the proton transfer between the substrate C2 and C4 atoms for forming the product 2E‐enoyl‐CoA

  三聚体的人的催化结构域Δ 3，Δ 2烯酰基-CoA异构酶2型（HsECI2）具有典型的巴豆酶折叠。在该折叠的活性部位，两个主链NH基团形成一个氧阴离子孔，用于结合3E-或3Z-烯酰基-CoA底物分子的硫酯氧。谷氨酸催化对于在底物C2和C4原子之间进行质子转移以形成2E-烯酰基-CoA产物至关重要，该产物是β-氧化途径的关键中间体。活动站点被C端螺旋10覆盖。在HsECI2中，异构酶结构域在其N末端被一个酰基辅酶A结合蛋白（ACBP）域扩展。HsECI2的小角X射线散射分析表明，ACBP结构域突出于中央异构酶三聚体。异构酶结构域三聚体的X射线晶体学确定了活性位点的几何形状。一条隧道，由loop-2形成并从催化位点扩展到本体溶剂，表明脂肪酰基链的可能结合方式。量热数据显示，单独表达的ACBP和异构酶结构域与脂肪酰基CoA分子紧密结合。截短的异构酶变体（无ACBP域）具有明显的烯酰辅酶A异构酶活