benzyl 2-[[(2R)-2-[(3R)-3-benzyl-3-[(2-nitrophenyl)sulfonylamino]-2-oxoazetidin-1-yl]propanoyl]amino]-2-methylpropanoate | 1415380-19-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 内酰胺类
• 英文名称: benzyl 2-[[(2R)-2-[(3R)-3-benzyl-3-[(2-nitrophenyl)sulfonylamino]-2-oxoazetidin-1-yl]propanoyl]amino]-2-methylpropanoate
• CAS: 1415380-19-6
• 化学式: C₃₀H₃₂N₄O₈S
• 分子量: 608.672
• InChiKey: GVAZLVMNXXKPDS-IIMAJNMQSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.6
• 重原子数：
  43
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.3
• 拓扑面积：
  176
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  benzyl 2-[[(2R)-2-[(3R)-3-benzyl-3-[(2-nitrophenyl)sulfonylamino]-2-oxoazetidin-1-yl]propanoyl]amino]-2-methylpropanoate 在 palladium 10% on activated carbon 、 氢气 、 potassium carbonate 、 苯硫酚 作用下， 以 乙醇 、 乙腈 为溶剂， 反应 18.0h， 生成 2-[2-[(3R)-3-benzyl-3-(tert-butoxycarbonylamino)-2-oxoazetidin-1-yl]-(R)-propanamido]-2-methylpropanoic acid
  参考文献：
  名称：

  β-内酰胺短肽的手性驱动折叠

  摘要：

  新型的对映纯假肽模型，其包含中心-（β-内酰胺）-（Aa）-骨架，其特征在于α-烷基-α-氨基-β-内酰胺（i +1）残基和α-取代的（i + 2）氨基酸很容易从α-烷基丝氨酸合成。使用1D-和2D-NMR技术在CDCl 3和DMSO- d 6溶液中进行的此类β-内酰胺假肽的构象分析显示，β-II转角和γ转角构象异构体之间达到平衡，该平衡最终由β-内酰胺构象的相对构型调节。 -（β-内酰胺）-（Aa）-残基。当两个（i）和（i+3）手性残基连接至中心-（β-内酰胺）-（Aib）-链段的末端。在此类模拟物中，杂手性（i）和（i + 3）残基增强了β-II转弯构象异构体，而同手性角残基则稳定了重叠的β-II/β-I双转弯基序。在任何情况下均未观察到β-发夹形核。与溶液中发现的构象异构体高度吻合，还通过X射线晶体学表征了β转向和开放结构。在B3LYP / 6-31 ++ G **计算水平上计算不

  DOI：

  10.1021/jo302368y
• 作为产物：
  描述：

  (3R)-3-benzyl-1-[(R)-1-carboxy-ethyl]-3-(2-nitrobenzenesulfonylamino)-azetidin-2-one 、 2-氨基-2-甲基丙酸苄酯 在 2-乙氧基-1-乙氧碳酰基-1,2-二氢喹啉 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 以79%的产率得到benzyl 2-[[(2R)-2-[(3R)-3-benzyl-3-[(2-nitrophenyl)sulfonylamino]-2-oxoazetidin-1-yl]propanoyl]amino]-2-methylpropanoate
  参考文献：
  名称：

  β-内酰胺短肽的手性驱动折叠

  摘要：

  新型的对映纯假肽模型，其包含中心-（β-内酰胺）-（Aa）-骨架，其特征在于α-烷基-α-氨基-β-内酰胺（i +1）残基和α-取代的（i + 2）氨基酸很容易从α-烷基丝氨酸合成。使用1D-和2D-NMR技术在CDCl 3和DMSO- d 6溶液中进行的此类β-内酰胺假肽的构象分析显示，β-II转角和γ转角构象异构体之间达到平衡，该平衡最终由β-内酰胺构象的相对构型调节。 -（β-内酰胺）-（Aa）-残基。当两个（i）和（i+3）手性残基连接至中心-（β-内酰胺）-（Aib）-链段的末端。在此类模拟物中，杂手性（i）和（i + 3）残基增强了β-II转弯构象异构体，而同手性角残基则稳定了重叠的β-II/β-I双转弯基序。在任何情况下均未观察到β-发夹形核。与溶液中发现的构象异构体高度吻合，还通过X射线晶体学表征了β转向和开放结构。在B3LYP / 6-31 ++ G **计算水平上计算不

  DOI：

  10.1021/jo302368y

文献信息

• Chirality-Driven Folding of Short β-Lactam Pseudopeptides
  作者：Jesus M. Aizpurua、Claudio Palomo、Eva Balentová、Azucena Jimenez、Elena Andreieff、Maialen Sagartzazu-Aizpurua、José Ignacio Miranda、Anthony Linden

  DOI：10.1021/jo302368y

  日期：2013.1.18

  residues. Long-range chiral effects on the α-lactam pseudopeptide conformers were also found when two (i) and (i + 3) chiral residues were attached to the termini of a central -(β-lactam)-(Aib)- segment. In such mimetics, heterochiral (i) and (i + 3) residues reinforced a β-II turn conformer, whereas homochiral corner residues stabilized an overlapped β-II/ β-I double turn motif. No β-hairpin nucleation

  新型的对映纯假肽模型，其包含中心-（β-内酰胺）-（Aa）-骨架，其特征在于α-烷基-α-氨基-β-内酰胺（i +1）残基和α-取代的（i + 2）氨基酸很容易从α-烷基丝氨酸合成。使用1D-和2D-NMR技术在CDCl 3和DMSO- d 6溶液中进行的此类β-内酰胺假肽的构象分析显示，β-II转角和γ转角构象异构体之间达到平衡，该平衡最终由β-内酰胺构象的相对构型调节。 -（β-内酰胺）-（Aa）-残基。当两个（i）和（i+3）手性残基连接至中心-（β-内酰胺）-（Aib）-链段的末端。在此类模拟物中，杂手性（i）和（i + 3）残基增强了β-II转弯构象异构体，而同手性角残基则稳定了重叠的β-II/β-I双转弯基序。在任何情况下均未观察到β-发夹形核。与溶液中发现的构象异构体高度吻合，还通过X射线晶体学表征了β转向和开放结构。在B3LYP / 6-31 ++ G **计算水平上计算不